Ферменты строение

В настоящее время известно свыше 600 различных ферментов, строение которых и механизм катализируемых ими реакций, однако, еще не настолько ясны для того, чтобы возможна была достаточно строгая, точная и рациональная классификация. [c.128]

Строение и действие ферментов. Строение ферментов и их биологическое действие ниже рассмотрено на примере карбокси-пептидазы А. Этот фермент поджелудочной железы млекопитающих отщепляет концевую аминокислоту от белковой цепи при гидролизе, обычно это фенилаланин. [c.585]

Другое название ферментов — энзимы. В природе известны десятки тысяч ферментов. Строение многих из них сходно для растительных и животных клеток, для высших и простейших организмов. От прочих катализаторов они отличаются весьма сложным молекулярным строением, эффективностью, специфичностью и чувствительностью к внешним условиям. [c.26]

Ферменты. Строение и свойства. Кинетика ферментативных реакций [c.62]

Функциональная организация ферментов активный центр ферментов, строение, роль в реакциях ферментативного катализа. Аллостерический центр. [c.83]

Аэробные дегидрогеназы, переносящие отщепляемый водород непосредственно на кислород воздуха, также представляют двух компонентные ферменты. Строение активных групп аэробных дегидрогеназ аналогично строению активных групп флавп-новых ферментов. [c.58]

Кроме того, в организме встречаются и другие моно-и динуклеотиды, которые играют особую роль в процессах обмена веществ, будучи связаны с теми или иными катализаторами обмена— ферментами. Строение этих нуклеотидов отличается тем, что фосфорная кислота присоединена в них к пятому углеродному атому пентозы и, кроме того, в нуклеотиде нередко имеется не один, а несколько остатков фосфорной кислоты. Важнейшими представителями этой группы являются мышечная адениловая или аденозинмонофосфорная кислота (АМФ), аденози иди фосфор ная кислота (АДФ) и аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). [c.58]

Мы уже отметили строгую специфичность соответствия действия каждого фермента строению гидролизуемого участка белковой молекулы, что устанавливается экспериментально испытанием гидролитического действия фермента на простейшие пептиды известного строения (ди- и трипептиды). Столь же строго специфично конфигуративное соответствие ферментов в частности, все упомянутые протеазы активны только по отношению к пептидам, построенным из -аминокислот. Интересно, что специфичности в отношении вторичной и третичной структур гидролизуемого белка, по-видимому, не существует, хотя наличие этих структур обычно затрудняет расщепление белка протеазами. Сами ферменты, денатурируясь, например при нагревании до 50—100°С, теряют активность, т, е, их активность тесно связана с их собственной структурой высших порядков. [c.701]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология