Ферменты поджелудочной железы

ПАНКРЕАТИН — экстракт поджелудочной железы свиней и крупного рогатого скота, подвергшейся аутолизу (самоперевариванию). П. содержит ферменты поджелудочной железы панкреатическую амилазу, липазу, карбокси-пептидазу, трипсин и химотрипсии. Медицинский П.— желтоватый порошок с характерным запахом, малорастворим в воде, нерастворим в спирте. В продажу поступает в виде таблеток, порошков с наполнителями — сахарозой или лактозой. Применяется в медицине при рас- [c.185]

Крахмал первоначально подвергается воздействию находящегося в слюне фермента, птиалина, но в основном гидролиз крахмала происходит в тонком кишечнике, где под действием ферментов поджелудочной железы и других высокоактивных ферментов крахмал превращается в глюкозу. Часть простых сахаров, к числу которых относится глюкоза, переносится кровью в печень, где происходит их отложение в составе гликогена. Другая часть сахаров поступает непосредственно в общий кровоток, где они сгорают с выделением энергии, превращаются в жиры либо накапливаются в мышцах в виде гликогена. Гликоген может высвобождаться при первой же необходимости и служит источником энергии. Метаболизм углеводов регулируется таким гормоном, как инсулин. Механизмы превращения углеводов в СО2 и Н2О очень сложны и не будут рассматриваться в данной книге. [c.486]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

Определение азота аминокислот медным способом. ()писано ниже, в работе Гидролитическое расщепление белка ферментами поджелудочной железы (см. с. 146). [c.143]

Пепсин (фермент поджелудочной железы) [c.276]

Карбоксипептидаза (молекулярная масса 34300, 1 атом цинка). Этот фермент поджелудочной железы млекопитающих ката- [c.651]

Сокращение желчного пузыря и секреция ферментов поджелудочной железы [c.239]

Поскольку казеин обладает слабо выраженной третичной структурой и его нативная конформация напоминает беспорядочный клубок, все части белковой цепи легко доступны действию пепсина и ферментов поджелудочной железы. В отличие от этого а-кератины обладают высокоорганизованной вторичной и третичной структурой с многочисленными —5—5-мости-ками поэтому денатурация этих белков при низком pH желудка ограничена, доступность пептидных связей действию пищеварительных ферментов затруднена и гидролиз идет медленно. [c.998]

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы) пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой. [c.336]

Вырабатывается X. в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и верх, отдела тонкой кишки в ответ на раздражение продуктами распада белков и жиров. Осн. физиол. ф-ции X.- стимулирование сокращения желчного пузыря и секреции пищеварит. ферментов поджелудочной железой. Первоначально эти две ф-ции приписывались двум разным гормонам - соотв. X. и панкреозимину. В 1964 из слизистой оболочки тонкого кишечника был вьщелен высо-коочищенный пептвд, состоящий из 33 аминокислотных остатков и обладающий активностью X. и панкреозимина. [c.299]

Простагландины обладают очень разнообразной физиологической активностью они участвуют в поддержании гомеостаза организма, в воздействии на болевые рецепторы, регулировании иммунного ответа, в родовой деятельности они обуславливают повышение температуры тела, оказывают транквилизирующий эффект, стимулируют секрецию ферментов поджелудочной железы, тормозят желудочную секрецию и т.д. [c.120]

Строение и действие ферментов. Строение ферментов и их биологическое действие ниже рассмотрено на примере карбокси-пептидазы А. Этот фермент поджелудочной железы млекопитающих отщепляет концевую аминокислоту от белковой цепи при гидролизе, обычно это фенилаланин. [c.585]

Справедливость требует указать, что впервые адсорбционную методику очистки и разделения ферментов за 60 лет до Вильштеттера использовал А. Я- Данилевский (1863 г.) при решении вопроса о составе ферментов поджелудочной железы. [c.258]

Инсулин — гормон поджелудочной железы — быстро разрушается протеолитическими ферментами этой железы, если саму железу или ее экстракт хранить в течение некоторого времени. Разрушение инсулина протеолитическими ферментами поджелудочной железы и было причиной неудач прежних исследователей, пытавшихся получить активный экстракт этой железы. [c.315]

Гастрии образуется в слизистой привратника желудка и кровью переносится к фун-дальиым железам желудка. Ои стимулирует секрецию соляной кислоты, секрецию ферментов поджелудочной железы и повышает моторвку кишечника. [c.275]

Ф. Aj - наиб, изученные представители Ф. Известны 3 группы Ф. А2. 1) ферменты адов змей, рептилий и насекомых, существующие в виде большого кол-ва изоформ (см. Изоферменты), 2) ферменты поджелудочной железы млекопитаю- [c.140]

Кауфман и Вессельс [44] применили эффективный метод ферментативного расщепления. Согласно этому методу, анализируемые триглицериды подвергаются гидролизу под действием фермента поджелудочной железы, который расщепляет связи в положениях 1 и 3 и не действует на положение 2. Таким образом можно определить, представляет ли триглицеридная фракция один изомер или смесь изомеров. Смесь, полученную после ферментативного расщепления, хроматографируют на силикагеле с диизопропиловым эфиром, содержащим 1 % уксусной кислоты, и получают следующие три фракции исходные триглицериды, диглицериды и жирные кислоты, моноглицериды. Моноглицериды можно подвергнуть дальнейшему гидролизу и определить затем природу жирнокислотного компонента. Ладди и др. [59] также применили этот фермент для исследования образцов, взятых в количествах от 25 до 50 мкг, разделяя продукты реакции посредством тонкослойной хроматографии. [c.63]

Кажущееся несколько сложным название гормона обусловлено историческими причинами. В 1928 г. Иви и Олдберг сообщили о существовании в сыром экстракте слизистой кишечника вещества, обладающего сократительным действием на желчный пузырь и названного холецистокинином. В таком же экстракте в 1943 г. Харпером н Рапером было найдено воцество, увеличивающее секрецию ферментов поджелудочной железы и названное панкреозимином. И наконец, в 1964 г. было доказано [706], что оба гормональных действия принадлежат одном веществу пептидной природы, получившему название холецистокининпанкреозимин . Гормон обладает следующей аминокислотной последовательностью [707] [c.277]

Отщепление С-концевой аминокислоты под действием карбок сипептидазы, Карбоксипептидаза — фермент поджелудочной железы. [c.652]

Холецистокинин-панкреозимии (ХЦК-ПЗ) имеет двойное название, поскольку даа основных вызываемых им физиологических эффекта — сокращение желчного пузыря и стимуляция секреции пищеварительных ферментов поджелудочной железой — первоначально приписывались двум разным гормонам. Лишь в 1964 г. был выделен 33-членный пептид, обладающий этими двумя видами физиологической активности. Интересно отметить, [c.274]

Из дезоксирибонуклеиновых кислот, значительно более устойчивых к действию щелочей, чем рибонуклеиновые кислоты, и требующих для гидролиза других ферментативных систем, можно с помощью мшеральных кислот отщепить пурины и получить тиминовые кислоты используя ферменты поджелудочной железы получают олигонуклеотиды . [c.436]

К ферментам внеклеточного типа можно отнести микробные амилазы, липазы и петид-гидролазы, катализирующие реакции гидролиза соответственно крахмала, жиров и белков Животная протеаза (пепсин) условно также может быть причислена в разряд внеклеточных, так как она поступает из соответствующих клеток (главных клеток слизистой оболочки желудка) в полость желудка, то же можно сказать и о ферментах поджелудочной железы, поступающих в просвет двенадцатиперстной кишки [c.48]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

Как видно из фиг. 29, для разделения ферментов поджелудочной железы наиболее подходит сефадекс 0-75. Это установили следующим образом. Три колонки одинакового размера (2X42 см, 130 мл) заполнили сефадексами разных типов. Для получения экстракта обезжиренную порошкообразную поджелудочную железу собаки в течение 30 мин обрабатывали 0,05М натрийацетатным буфером (pH 5,3) в 0,005 М ацетате кальция (5 мл па г порошка). На колонки наносили по 3 мл раствора и элюировали тем же буфером. Пик 1 соответствует липазе, 2 — рибонуклеаза, <3 — трипсиногену и химотрипсиногену, 4 —амилазе. [c.153]

Углеводный обмен — сложная система биосинтеза и распада углеводов в живых организмах, неотъемлемая часть обмена веществ. Начальный этап углеводного обмена автотрофных организмов — биосинтез моносахаридов (у растений — в результате фотосинтеза, у микроорганизмов — хемосинтеза), и их превращение в полисахариды. В организм человека и животных углеводы попадают с пищей. Под действием ферментов слюны сложные углеводы (например, крахмал, гликоген) частично распадаются на декстрины и мальтозу, в небольших количествах на глюкозу. Превращение их в желудке тормозится понижением pH среды до 1,5—1,8. Углеводы перевариванэтся в основном в двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и кишечного сока. Под действием а-амилазы поджелудочной железы крахмал и декстрины превращаются До мальтозы, которая под действием мальтазы расщепляется до двух молекул глюкозы. р-Галактозидаза (лактаза) кишечного сока расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу, а под действием р-фруктозидазы (сахаразы) образуется глюкоза и фруктоза. [c.208]

В качестве кератолитных веществ пригодны в первую очередь различные ферменты, разрушаюпще кератин. Из ферментов животного происхождения это пепсин, трипсин и некоторые ферменты поджелудочной железы. Из ферментов растительного происхождения можно назвать папаин, получаемый из плодов папайи, а также более или менее сильные кератолитные ферменты, содержащиеся в соке ананаса, инжира, в отрубях, в сливах и многих травах. [c.152]

ЦИЮ нескольких ферментов поджелудочной железы с оптимумом pH около 7. Три из них—трипсин, химотрипсин и кар-боксипептидаза-вырабатываются экзо-кринными клетками поджелудочной железы (рис. 24-5) в виде ферментативно неактивных зимогенов - соответственно [c.749]

Протеолитические ферменты, секретируемые поджелудочной железой, не разрушают эпителиальные клетки тонкого кишечника, потому что а) концентрация поступившего с пищей белка выше, чем концентрация белка на поверхности эпителиальных клеток б) ферменты поджелудочной железы после завершения переваривания пиши подвергаются самопереварива-нию в) секреция ферментов поджелудочной железы регулируется гормонами, причем секреция происходит только тогда. [c.998]

Burnus п фирм, бурнус (моющий препарат с ферментами поджелудочной железы) [c.124]

Активация проферментов различных протеаз изучена в неодинаковой степени наиболее подробно исследованы активационные превращения трипсиногена, химотрипсиногена и прокарбоксипептидазы А, т. е. протеолитических ферментов поджелудочной железы. В пищеварительной системе их изменения не происходят изолированно, поскольку один из проферментов (трипсиноген) образует фермент, интенсивно активирующий другие предшественники. Сок поджелудочной железы остается неактивным, пока энтерокиназа не превратит трипсиноген в трипсин действие ее является пусковым моментом для всей системы. Далее начинается быстрая активация всех предшественников, которая происходит с резким ускорением, по автокаталитическо-му типу. Причина такого хода процесса в том, что трипсин образуется в результате автокатализа, поскольку он превращает все новые порции трипсиногена в трипсин. Активация других проферментов не является автокаталитической реакцией она происходит под действием трипсина, количество которого стремительно растет. [c.94]

Б качестве источника органического азота для лабораторных сред часто применяют перевар Хоттинтера — продукт расщепления белков говяжьего мяса ферментом поджелудочной железы — трипсином. [c.17]

Химотрипсин представляет собой второй протеолитический фермент поджелудочной железы. Он обладает также и способностью створаживать молоко. Свежая поджелудочная железа содержит химотрипсиноген, который был выделен в кристаллическом виде [78]. Химотрипсиноген превращается в активный фермент — химотрипсин — под действием небольших количеств трипсина 1 мг трипсина способен активировать 3 г химотрипсиногена, причем активность последнего возрастает при этом примерно в 1 ООО раз. Превращение химотрипсиногена в химотрипсин является, повидимому, очень сложным процессом, при котором образуются несколько промежуточных продуктов. Так, например, установлено, что химотрипсиноген переходит сначала в Tt-химотрипсин, затем в 8-химотрипсин. В конечном итоге из химотрипсиногена получается смесь химотрипсинов, обозначаемых буквами а, р и Y [79, 80]. Сущность процесса активации заключается, повидимому, в освобождении 4— 6 аминогрупп в каждой молекуле химотрипсиногена [82]. В результате стояния водного раствора а-химотрипсина при pH 7,6 происходит необратимое превращение его в и у-химотрипсины, которые отличаются от а-химотрипсина по форме кристаллов и по растворимости [80]. Y-Химотрипсин является димером а-химотрипсина [81]. Химотрипсин расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильной группой тирозгша, фенилаланина, триптофана или метионина [20, 83], а также эфиры тирозина [84]. [c.293]

Вольф И Дьюган [60] применили фермент поджелудочной железы для разделения триглицеридов с высокими температурами плавления, извлеченных из пленки, образованной на молоке глобулами жира. Они нашли, что остатки отдельных жирных кислот распределены в триглицеридах не беспорядочно. Енсен и др. [61, 62] изучали действие концентрированной липазы молока, р-эстеразы, на триглицериды. При кратковременном контакте с ферментом преимущественного его воздействия на длинно- или короткоцепные кислотные остатки, этерифици-рованные в положениях первичного спирта, не обнаруживается, однако при этом происходит преимущественный гидролиз в положениях первичного эфира. [c.64]

С помощью глицина—Дели и Мирски ( 955) показали, что ферменты поджелудочно железы синтезируются непосредственно из свободных аминокислот. [c.446]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология