Дезаминаза гистидина

Щавелевоуксусная и а-кетоглутаровая кислоты образуются в цикле лимонной кислоты. Аммиак образуется при дезамидировании глутамина и аспарагина, а также при действии специфических дезаминаз на некоторые аминокислоты (гистидин, серин, [c.176]

Например, фосфатазы (кислые и щелочные), аргиназа, рибону-клеаза приобретают активность в присутствии какого-либо одного из ионов Мд, Мп, Со, Ре и N1. Фермент, расщепляющий сложную молекулу пектина, активен при наличии иона Са, Ма или А1, дезаминаза гистидина — иона 2п, Hg или Сс1, [c.412]

В процессе распада гистидина с промежуточным образованием уроканиновой (р-имидазолакриловой) кислоты (стр. 393) первое звено состоит в дезаминировании гистидина. Фермент, осуществляющий эту реакцию, различные авторы называли по-разному гистидиндезаминаза, дезаминогистидаза, гистидин-а-дезаминаза и гистидаза. Последним термином прежде обозначали ферментную систему, вызывающую более глубокое разложение гистидина с расщеплением имидазольного кольца. В дальнейшем было обнаружено, что в препаратах гистидазы , получение которых описано в старых работах, содержатся уроканаза и, возможно, еще и другие ферменты. Реакция. [c.195]

Активность фенилаланиндезаминазы ячменя зависит от наличия свободных сульфгидрильных групп, и в этом отношении фермент похож на а-дезаминазы, которые используют в качестве субстрата аспарагиновую кислоту и гистидин. В противоположность этим ферментам фенилаланиндезаминаза не нуждается в присутствии металлов, действующих в качестве активаторов. Заметное конкурентное ингибирование фермента вызывают низкие концентрации ь-тиро- [c.323]

Дезаминированию Ь-гистидина способствует специфическая дезаминаза (а-кетокислота не образуется). В тканях животных и у микроорганизмов имеется фермент гистидин-а-дезаминаза, катализирующий реакцию дезаминирования -гистидина с освобождением аммиака и урокани-новой кислоты (эта кислота впервые выделена из мочи собаки, сап1з — собака—отсюда ее название). [c.350]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология