Рацемизация некоторых аминокислот

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Полный гидролиз белков обычно проводят путем нагревания при температуре около 110° в атмосфере N2 в присутствии 6 и. НС1 в течение 12—96 ч. Некоторые аминокислоты, в особенности триптофан, при этом разрушаются. По существу, методика проведения идеального полного гидролиза отсутствует. Полный гидролиз белков можно осуществить с помощью основных катализаторов, но при этом наблюдается значительная рацемизация аминокислот. [c.166]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

При гидролизе белоксодержашее сырье (отходы пищевой и молочной промышленности) нагревают с растворами кислот или щелочей при температуре 100 —105 °С в течение 20 — 48 ч. Чаще всего используют 20 %-й раствор соляной кислоты, обеспечивающий глу- бокий гидролиз белка. Кроме того, для ускорения реакции гидролиза белков используют иммобилизованные протеолитические ферменты и ионообменные смолы. В ходе кислотного гидролиза бежов происходят рацемизация и разрушение некоторых составляюищх их аминокислот. При кислотном гидролизе полностью разрушается триптофан и достаточно значительны потери цистеина, метионина и т р рина (10—30%). Лучшим способом уменьшения потерь aMHHflik f от при гидролизе является проведение его в вакууме или в атмосфере инертного газа, а также соблюдение высокого соотношения количества кислоты, взятой для гидролиза, и массы белка (200 1). Рациональное использование сырья при гидролизе, характерное для многих других биотехнологических производств, обеспечивает создание безотходных технологий и способствует оздоровлению окружающей среды. Ранее методом гидролиза получали аминокислоты исключительно для фармацевтических и научных целей. В последнее время сфера использования белковых гидролизатов существенно расширилась. Их применяют в медицине, животноводстве, пищевой и микробиологической промышленности. [c.42]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

Щелочной гидролиз применяется значительно реже, так как он вызывает рацемизацию аминокислот, а также интенсивное разложение некоторых из них. [c.478]

Сильные щелочи эффективно гидролизуют белки, но их ценность ограничивается сопутствующим быстрым разрушением некоторых аминокислот. В щелочном растворе интенсивно протекает также рацемизация оптически активных аминокислот. Аргинин быстро расщепляется при действии щелочи с образованием орнитина и аммиака. Этот процесс, вероятно, идет даже при 25°, а при 70° в 5 н. едком натре аргинин полностью разрушается с высокой скоростью [10]. Серии, треонин, цистин, цистеин и метионин также разлагаются при нагревании в щелочном растворе с образованием аммиака. Они особенно лабильны, когда входят в состав пептидов [11—13]. Максимальные количества аминокислот, освобождающиеся из белков под действием 5 н. едкого натра, значительно ниже, чем под действием 6 н. соляной кислоты, что объясняется разложением [10]. Щелочной гидролиз нельзя поэтому приме- [c.122]

Хроматографические методы разделения энантиомеров применяются прежде всего при определении конфигурации аминокислот, для исследования рацемизации и для препаративного выделения небольших количеств энантиомеров. Некоторые аминокислоты могут быть разделены на оптические [c.62]

Разрушения триптофана можно избежать, если проводить гидролиз белков не кислотами, а кипяш,ей разбавленной едкой щелочью или баритом. Ввиду того что эти основания обладают очень сильным гидролитическим действием, полный гидролиз белка 4 н. раствором гидроокиси бария достигается за 10 час. [4]. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гуминов. К недочетам щелочного гидролиза относится то, что обработка щелочью вызывает рацемизацию аминокислот. Кроме того, при кипячении со щелочами происходит дезаминирование некоторых аминокислот, расщепление аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина. [c.24]

Рацемизация а-аминокислот происходит при нагревании с водой в присутствии сильного основания или сильной кислоты при нагревании с водой до 150—250 °С под давлением в присутствии пиридоксаля или альдегидов и ионов некоторых металлов. Все эти методы требуют жестких условий, экономически невыгодны из-за частичного разложения а-аминокислот. [c.70]

При выборе или планировании защиты аминогрупп существенны многие факторы. Надо учитывать, с какой лёгкостью вводится данная защита в случае определенной аминокислоты, насколько хорошо она выполняет свою защитную функцию, насколько группа устойчива в условиях пептидного синтеза, насколько хорошо защищен соседний хиральный центр (для всех остатков а-аминокислот, кроме глицина) от рацемизации, насколько легко защитная группа может быть удалена в процессе синтеза или по его окончании. Ввиду того что аминогруппы могут присутствовать также и в боковой группировке некоторых аминокислот (например, в лизине, орнитине) и в связи с необходимостью иметь для синтеза защищенные производные как пептидов, так и аминокислот, возникает потребность использования ряда защитных групп, которые можно было бы удалять избирательно. Чаще всего это достигается применением защитных групп, лабильность которых ступенчато изменяется в зависимости от кислотности среды, или же сочетанием разных групп, удаляемых соответственно кислым и иным (например, щелочным) агентом. [c.371]

Метод энантиомерной метки учитывает потери L-аминокислот в процессе обработки и дериватизации, но не учитывает их потери вследствие возможной рацемизации [4]. Степень рацемизации можно определить в отдельном эксперименте со смесью чистых стандартов. Отличительная особенность метода состоит в том, что он позволяет полностью компенсировать потерю некоторых лабильных аминокислот, таких как триптофан, цистеин, треонин и серии, в процессе кислотного гидролиза белков. [c.177]

В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации реаминирование (переаминирование, стр. 210) и 2) прямая рацемизация— реакция, которую до сих пор наблюдали лишь у бактерий (стр. 239). По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. Однако имеются данные о том, что у человека D-фенилаланин не может полностью покрывать потребность в L-изомере, хотя эквивалентное количество DL-фенилаланина достаточно для поддержания азотистого равновесия [46]. [c.135]

В литературе были неоднократно описаны пептиды, содержащие глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин или фенилаланин, а также пептиды, построенные из остатков только одной из этих аминокислот. На простых пептидах такого типа изучались потенциальные возможности новых защитных групп и методов создания пептидной связи, вопросы оптического вращения и рацемизации, а также специфичность различных ферментов. Синтез таких пептидов не требует каких-либо специальных препаративных методов, поэтому в настоящей главе не дается детального анализа имеющихся литературных данных и основное внимание будет уделено некоторым наиболее типичным подходам. [c.191]

Реакция протекает с выделением воды и может быть осуществлена простым сплавлением вводимых в реакцию компонентов [243, 730, 1227, 2062]. Если сплавление, как это делалось ранее, проводить при температуре около 180°, то реакция почти всегда сопровождается рацемизацией [1227, 2060]. Рацемизации можно избежать, если поддерживать температуру реакции ниже 150° [730, 2060]. Для того чтобы устранить возможность перегревов при сплавлении, было предложено проводить реакцию в высококипящих растворителях диоксане [2064], п-цимоле [1601], ледяной уксусной кислоте [2423], ксилоле [2314] и пиридине [1241, 2262]. Однако некоторые аминокислоты, особенно бифункциональные, рацемизуются и в этих условиях [1241]. Следует отметить, что все эти способы неприменимы для получения фталиль-ных производных триптофана, тирозина, серина и таурина [242, 2064]. [c.36]

Аминокислоты, получающиеся в результате полного гидролиза белка, представляют собой оптически активные соединения (если гидролиз не сопровождается рацемизацией). Все выделенные из хорошо известных белков аминокислоты имеют одну и ту же конфигурацию, т. е. одинаковое пространственное расположение четырех радикалов у сс-углеродного атома, хотя одни аминокислоты являются правовращающими, другие — левовращающими. Все аминокислоты, встречающиеся в природе, относятся к -ряду. Их взаимная связь доказывается путем превращения в идентичные производные [70]. В некоторых алкалоидах спорыньи и бактериальных токсинах найдены оптические стереоизомеры этих природных аминокислот — неприродные -аминокислоты (см. гл. XV) [70]. Глицин оптически неактивен, так как он не содержит в своей молекуле асимметрического углеродного атома. [c.35]

Вейганд с сотр. [20, 22, 33, 34] применили этот метод к синтетическим трипептидам при исследовании степени рацемизации в ходе их синтеза более подробно соответствующие работы будут рассмотрены в разд. 3.6.2. При частичном гидролизе в метанольном хлористом водороде происходит некоторая рацемизация за счет гидролитического расщепления пептидной связи С-концевой аминокислоты образующегося дипептида. Такую рацемизацию можно компенсировать аналогичной обработкой соответствующей аминокислоты в тех же условиях, приняв степень рацемизации за нулевую [36]. [c.172]

Тенденция исследовать продукты начального неполного распада белковых веществ приводила к столь противоречивым результатам, что ни о какой их систематизации не могло быть и речи. Получаемые при таком гидролизе смеси высокомолекуляр-тых осколков были настолько неоднородны, что попытки разделить их не могли увенчаться успехом. Фищер (в соответствии со СВОИМИ представлениями о построении белков из низкомолекулярных веществ) полагал, что имеет смысл осуществить только полный гидролиз белков, но не столь глубокий, чтобы конечные продукты распада могли претерпевать какие-либо существенные изменения. Данные, свидетельствующие о том, что по крайней мере некоторые аминокислоты включаются в белки в оптически активном состоянии, позволили использовать сохранение оптически активных конечных продуктов в качестве критерия осторож-шости гидролиза. Щелочной гидролиз, приводящий к рацемизации, применялся Фищером весьма редко. В качестве основного метода расщепления белков он использовал гидролиз разбавленной соляной кислотой. На основании изложенного выще мы знаем, что этот метод разложения белков применялся уже в течение 80 лет, но первое контролируемое глубокое разложение белков было осуществлено только в 1873 г. Г. Глазивецем и И. Габерманом [256], которые нагревали казеин с соляной кислотой до кипения. Эти ученые, как известно, нашли среди продуктов гидролиза казеина тирозин, глютаминовую кислоту и лейцин. [c.74]

Применение [62] в 1955 г. карбодиимида для пептидного синтеза оказалось одним из наиболее значительных достижений в пептидной химии. С тех пор и до настоящего времени Л ,Л -дицикло-гексильное производное (71) наиболее широко используется для создания пептидной связи. Популярность объясняется доступностью эюго реагента, простотой применения и при использовании подходящего растворителя, эффективностью и быстротой реакций конденсации. При получении коротких растворимых пептидов крайне малая растворимость второго продукта — М,М -дициклогексилмо-чевины в большинстве растворителей, кроме низших спиртов, облегчает процесс очистки. Недостатками дициклогексилкарбодиимида являются его токсичность, склонность к рацемизации не имеющих уретановых защит аминокислот (и пептидов), а также возможное образование побочного продукта, получающегося в результате перегруппировки активированных интермедиатов. Эти два последние недостатка могут быть сведены к минимуму путем тщательного подбора условий реакции, в частности добавлением к реакционной смеси некоторых производных гидроксиламина (см. ниже). Карбодиимиды реагируют с аминами относительно медленно, так что активация карбоксикомпоненты может достигаться в присутствии аминокомпоненты. На практике реагент обычно просто добавляют к смеси карбокси- и аминопроизводных, растворенных в подходящем растворителе. Более подходящим для этой цели растворителем является относительно неполярный растворитель, такой как дихлорметан, однако если позволяет растворимость веществ, можно использовать диметилформамнд и другие полярные среды. [c.391]

При помощи этого метода Фишер приготовил эфиры всех известных в то время природных и близких им аминокислот и исследовал их свойства. Одновременно он изучал возможности получения некоторых производных эфиров аминокислот, а также их свойства. Он установил, что при эстерификации не происходит значительной рацемизации оптически активных аминокислот. Фишер определил условия перегонки отдельных эфиров, показав, что они перегоняются в вакууме без значительного разложения. [c.75]

Тиоловые кислоты имеют некоторые преимущества перед обычными карбоновыми кислотами при реакции с оптически активными аминокислотами, содержащими несколько функциональных групп- реакция протекает при достаточно низкой температуре, позволяющей избежать рацемизации [109]. Использованная в этой реакции о-карбэтокситиобензойная кислота была приготовлена из ( алоил-сульфида [ПО]. Она легко реагировала при 80 °С с аминокислотой с образованием амида I, который с бромистым водородом в уксусной кислоте давал имид II. Выходы удовлетворительные. [c.397]

Вскоре после открытия в клетках ряда бактерий мезо-а, е-диаминопимелиновой кислоты [379—381] и LL-a, s-диаминопимелиновой кислоты [382] в некоторых из них была обнаружена бактериальная декарбоксилаза, превращающая лезо-форму диаминопимелиновой кислоты в L-лизин и углекислоту [240]. Сперва было отмечено, что LL-tz, s-диаминопимелиновая кислота доступна декарбоксилированию. Однако в дальнейшем оказалось, что кажущееся декарбоксилирование LL-изомера обусловлено превращением этого изомера в жезо-форму, представляющую истинный субстрат специфической декарбоксилазы. Фермент, осуществляющий взаимопревращение мезо- и LL-форм а, е-диаминопимелиновой кислоты, был выделен из клеток мутантного штамма Es heri hia oli, для роста которого необходим лизин. Фермент интересен в том отношении, чт,о он катализирует реакцию рацемизации одного асимметрического центра в молекуле аминокислоты, имеющей два центра асимметрии [c.244]

Другая трудность — и ее следует считать основной — это миграция биомолекул, особенно миграция из более молодых в более древние пласты [1056]. Растворимое органическое вещество может двигаться по порам и трещинам. Следовательно, оно не всегда является сингенетическим, и присутствие биологических маркеров вводит в заблуждение. О реальности этой опасности овидетельствует наличие некоторых аминокислот, например серина, в очень древних осадках, несмотря яа его хорошо известную химическую нестабильность [3, 6, 797, 1069]. Более того, за длительные периоды, о которых мы говорим, аминокислоты должны были подвергнуться рацемизации, но некоторые из них все еще оптячесюи активны [6, 796, 798, 1071]. [c.240]

При планировании синтеза пептидов значительного размера нужно уделить особое внимание как разработке общего или стратегического плана, так и тактике, с помощью которой этот план может быть эффективно выполнен [110]. Основной стратегический замысел состоит в способе, которым может быть достигнуто построение определенной последовательности остатков аминокислот, т. е. либо ступенчатым способом по одному остатку за одну ступень, начиная с концевой амино- или карбоксигруппы, либо путем объединения нескольких частей с определенной последовательностью (конденсация фрагментов), проводя синтез либо в растворе, либо твердофазным способом и т. д. Тактические соображения включают выбор подходящего сочетания защитных групп для концевых амино- и карбоксильных групп для различных боковых радикалов аминокислот. Некоторые из этих защитных групп постоянны , т. е. сохраняются до конца синтеза, другие — временны , т. е. подлежат отщеплению на промежуточных стадиях синтеза, что дает возможность создания определенного типа пептидной связи или это производится для того, чтобы нужным образом изменить растворимость и т. д. Условия для снятия защитных групп должны быть выбраны с учетом аминокислотного состава пептида. Другую часть тактики составляет выбор методики создат ния пептидной связи, выбор растворителя, особенно в связи с опас ностью рацемизации. [c.408]

Хиральность свойственна и белкам, и углеводам, и нуклеиновым кислотам, и ряду низкомолекулярных соединений в клетке. Углеводы в ДНК и РНК всегда фигурируют в D-форме, Азотистые основания имеют плоское строение и, следовательно, лишены х1фальности. В процессах метаболизма, происходящих без рацемизации, т. е. без превращений зеркальных антиподов друг в друга, клетка усваивает лишь те из них, которым отвечают структуры ее биологических молекул. Организм усваивает L-, но не / -аминокислоты. Попав в антимир , в котором растения и животные содержат молекулы с противоположными конфигурациями, земной организм погиб бы от голода Для организма D- и -антиподы разнятся. Известны вещества, ядовитые в одной форме и безвредные в зеркальной форме -аспарагиновая кислота безвкусна, ее антипод сладок. Еще Пастер установил, что некоторые бактерии питаются преимущественно одним антиподом данного вещества. [c.44]

N-Moнoмeтил-a-aминoки лoты ( иминокислоты ) широко распространены. Например, саркозин (Ы-метилглицин) является метаболически важным соединением, а многие другие производные (которые обычно называют полусистематическими названиями) встречаются в свободном виде и в природных продуктах, особенно в антибиотиках. Эти соединения можно получить из свободных а-аминокислот (схема (25) [73], и несмотря на некоторую рацемизацию, этот метод получил широкое распространение. Последовательность реакций, указанная на схеме (26), по-видимому, лишена этого недостатка. В природе широко распространены также циклические Ы-моноалкил-а-аминокислоты (циклические иминокислоты). Мы уже упоминали особый случай пролина в белках, однако его высшие и низшие гомологи (пипеколовая и азетидин-2-карбоновая кислоты соответственно) и многочисленные другие производные [75] также присутствуют в природе. [c.245]

Одно из больших преимуществ карбобензилоксиаминокислот состоит в том, что они, как правило, не рацемизуются в обычных условиях образования пептидных связей [135, 178, 223]. Рацемизация наблюдалась лишь в случае некоторых активированных эфиров Ы-карбобензилокси-8-бензил-ь-цистеина [28, 101. С другой стороны, в карбобензилоксипептидах рацемизация С-концевой аминокислоты происходит гораздо легче, если она участвует в обра- [c.162]

Применение смешанных ангидридов трифторуксусной кислоты и а-ациламинокислоты для синтеза пептидов имеет тот серьезный недостаток, что даже при сравнительно низких температурах наблюдается рацемизация. Второй недостаток состоит в том, что избыток трифторуксусного ангидрида ацилирует атом азота в пептиде. При последующей обработке эфиром аминокислоты происходит расщепление некоторых пептидных связей. Например, ангидрид, полученный из глицил-ОЬ-аланина и трифторуксусного ангидрида, взятого в избытке, реагирует с этиловым эфиром глицина с образованием смеси эфиров три-фторацетилглицил-ОЬ-аланилглицина, трифторацетилглицил-глицина, трифторацетил-ОЬ-аланилглицина и трифторацетил-глицина [187]. [c.215]

Первоначально этот метод был безуспешно применен к нескольким рацемическим смесям, не являющимися смесями аминокислот [Ы, 73, 74], хотя в некоторых случаях достигалось очень слабое разрешение. На капиллярных колонках с лауриловым эфиром К-ТФА-изолейцина в качестве жидкой фазы [48] исследованы и частично разделены производные М-ТФА-аланина, эте-рифицированные четырьмя спиртами. Авторы этой работы описали почти полное разделение грет-бутилового эфира ТФА-ала-нина с циклогексиловым эфиром М-ТФА-ь-валил-ь-валина в качестве жидкой фазы на набивной колонке длиной всего 2 м [46]. Авторы полагают, что М-ТФА-трег-бутиловые эфиры других аминокислот должны разделяться на той же колонке. На капиллярных колонках с использованием лаурилового эфира Н-ТФА-изолейцина и циклогексилового эфира Ы-ТФА-ь-фенилаланина в качестве жидких фаз разделены 18 энантиомерных пар [48]. В условиях хроматографирования не происходит рацемизации эфиров Ы-ТФА-аминокислот [101], поэтому указанным методом можно точно определить долю каждого изомера в смеси. Воз- [c.96]

В настоящее время нет убедительных данных о наличии О-аминокислот в составе белков растений и животных. Ввиду того что при кислотном гидролизе белков аминокислоты могут подвергаться некоторой рацемизации, трудно исключить наличие в белках малых количеств О-аминокислот. Не так давно Кегль и Эркслебен [350] сообщали о наличии некоторых О-аминокислот (в особенности О-глутаминовой кислоты) в белках опухолей. Кёгль и его сотрудники высказали предположение, что само возникновение опухолей находится в какой-то связи с присутствием О-аминокислот. Данные Кегля и его сотрудников послужили толчком к большому числу экспериментальных [c.67]

Бактерии обычно используют D-аминокислоты более эффективно, чем высшие животные. Это и не удивительно, так как D-аминокислоты входят в состав клеток бактерий (стр. 67). Кроме того, бактерии значительно легче, чем высшие организмы, приспосабливаются к особым условиям питания. Некоторые бактерии могут использовать D-изомеры аминокислот непосредственно, другие обладают ферментными системами, катализирующими инверсию D-аминокислот путем рацемизации, окисления и реаминирования и, возможно, другими путями. Ценный обзор, посвященный использованию D-аминокислот бактериями и другими организмами, составлен Райдоном [159]. Автор сообщает о 26 видах бактерий, использующих по крайней мере одну из 13 D-аминокислот. Наиболее часто используются D-изомеры валина, аланина, серина, глутаминовой кислоты. [c.138]

Некоторые из таких механизмов изображены на фиг. 72 (для иллюстрации взят конкретный пример — реакции с участием серина). Предполагается, что рацемизация, трансаминирование и дегидратация серина включают ионизацию протона, связанного с а-углеродом аминокислотной части колт-плекса шиффова основания (фиг. 72, II), что дает комплекс продукта перегруппировки (III). Присоединение протона по тому н<е положению этого оптически неактивного промежуточного продукта с последующим гидролизом приводит к реакции рацемизации (фиг. 72, путь 1). Присоединение этого протона к карбонильному атому углерода с последующим гидролизом дает продукты трансаминирования, пиридоксамин и кетокислоту (фиг. 72, путь 2). Полная реакция трансаминирования завершается обращением этого процесса — взаимодействием на начальной стадии пиридоксамииа и второй кетокислоты, как показано уравнением (VIII.23). В результате этой реакции регенерируется пиридоксаль и происходит превращение кетокислоты в аминокислоту. Наконец, неподеленная пара электронов может быть использована для удаления гидроксильного иона из соединения III, что дает соединение 1Л" (фиг. 72, путь 3). Гидролиз комплекса такого шиффова основания приводит к а-аминакриловой кислоте, которая самопроизвольно гидролизуется до пирувата. Подобные механизмы присущи и другим реакциям с участием пиридоксальфосфата. [c.221]

Приведенные выше данные свидетельствуют о том, что все методы пептидного синтеза, за исключенчием азидного, могут сопровождаться рацемизацией. Сравнительно хорошие результаты дает также метод /г-нитрофениловых эфиров и при соблюдении некоторых условий карбодиимидный и имидазолидный методы. Все другие методы можно использовать лишь для конденсации N-защищенных аминокислот с аминокомпонентом в этом случае рацемизации, как правило, не наблюдается. [c.409]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология