Глутамин дезамидирование

Рис. 30.9. Взаимопревращение аммиака и глутамина, катализируемое глутаминсинтетазой и глутаминазой. Обе реакции идут преимущественно в направлении, указанном стрелками. Таким образом, глутаминаза служит только для дезамидирования глутамина, а глутаминсинтетаза— только для синтеза глутамина из глутамата. Glu

Первоначально сложилось убеждение, что глутамин и аспарагин могут участвовать в реакциях переаминирования лишь после предварительного дезамидирования с образованием соответствующих дикарбоновых аминокислот [257, 281]. Не вызывает сомнений, что распад глутамина и аспарагина в организме может начинаться с дезамидирования, после чего образующиеся аспарагиновая и глутаминовая кислоты подвергаются тем или иным дальнейшим превращениям, включая и реакции переаминирования, однако получены данные, свидетельствующие о том, что глутамин и аспарагин могут как таковые непосредственно вступать в реакции переаминирования. Ферменты, катализирующие такие реакции, найдены в печени и почках млекопитающих. Переаминирование глутамина впервые было обнаружено в опытах с ферментами из печени крысы, которые катализируют следующую реакцию [282] [c.221]

Наблюдаемые небольшие различия в pH между этими полипептидами могут обусловливаться дезамидированием остатков аспарагина и глутамина или точковыми мутациями в генной последовательности. Различия в молекулярной массе можно объяснить причинами, рассмотренными выше (делеции, дупликации, инсерции и пр.). [c.58]

Гидролиз белков кислотой обычно сопровождается разрушением (в результате окисления) большей части триптофана, окислением цистеина в цистин и некоторым распадом серина и треонина. Щелочной гидролиз имеет то преимущество перед кислотным, что триптофан в этих условиях более стабилен. Однако при щелочном гидролизе имеет место интенсивный распад серина, треонина, цистина, цистеина и аргинина. Кроме того, при щелочном гидролизе наблюдается рацемизация природных аминокислот. Гидролиз белка как кислотой, так и щелочью сопровождается дезамидированием глутамина и аспарагина. Эти амиды аминокислот и триптофан можно выделить из гидролизатов, полученных при помощи протеолитических ферментов. Однако ферментативный метод также страдает определенными недостатками в частности, гидролиз может быть неполным и сам фермент может распадаться с освобождением аминокислот. Выделение аминокислот из белков и получение их с количественным выходом представляет очень сложную задачу, которой занимались многие исследователи. Эта обширная область всесторонне рассмотрена в монографии Блока и Боллинг [98]. [c.24]

Щавелевоуксусная и а-кетоглутаровая кислоты образуются в цикле лимонной кислоты. Аммиак образуется при дезамидировании глутамина и аспарагина, а также при действии специфических дезаминаз на некоторые аминокислоты (гистидин, серин, [c.176]

В опытах с ферментными препаратами из печени была обнаружена также аналогичная реакция сочетанного переаминирования и дезамидирования аспарагина, причем установлено, что трансаминаза аспарагина не идентична трансаминазе глутамина [c.223]

Авторы ЭТОЙ работы [5] воздействуют на белки сои, находящиеся в диспергированной форме в концентрации 10%. Под действием тепловой обработки (80°С, 30 мин) эта диспергированная система преобразуется в прогель, характеризуемый повышенной вязкостью. Прогель при охлаждении до 40 °С в течение 1 ч превращается в гель. Превращение прогеля в метазоль происходит под действием чрезмерного нагрева, или перегрева (125°С), вызывающего химическую деградацию белков. В частности, наблюдаются деструкция цистеина, а также дезамидирование аспарагина и глутамина — явления, способные помешать гелеобразованию. [c.518]

В лаборатории Майстера получены доказательства, что глутамин и аспарагин в животных тканях подвергаются сочетанному трансаминированию и дезамидированию под влиянием специфических трансаминаз амидов (глутаминтрансаминазы и аспарагинтрансаминазы) и неспецифической со-амидазы [c.461]

Заслуживает обсуждения одно наблюдение, сделанное в лаборатории автора и касающееся этой хорошо известной реакции. При обработке М-карбобензилоксиаминоацилсерина или треонина бромистым водородом в нитрометане [65] обычно в осадок выпадает бромгидрат М-дипептида немедленно после его образования, что предотвращает перегруппировку в 0-дипептид. С другой стороны, применение бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте [26] приводит к перегруппировке и О-дипептид может быть выделен. Чтобы избежать опасности дезамидирования аспарагиновых или глутаминовых пептидов при последующем омылении эфира, вместо соответствующего эфира можно применять натриевую соль аспарагина или глутамина, хотя выходы в этом случае будут ниже [66]. [c.186]

Аспарагин был первой аминокислотой, выделенной из природных продуктов. В 1806 г. Вокелен и Робике [14] получили его из сока спаржи. Кислотный гидролиз белка приводит к дезамидированию аспарагина в аспарагиновую кислоту. Наличие аммиака в кислых гидролизатах белка привело Глазивеца и Габермана в 1873 г. [15] к предположению, что источником этого аммиака могут служить амидные группы глутамина и аспарагина. Однако наличие аспарагина в белках было доказано [c.13]

В опытах на крысах было показано, что внутривенно введенный N -аммоний может выводиться как таковой [71] однако в физиологических условиях аммиак крови, по-видимому, не имеет существенного значения как источник аммиака мочи. Главную роль в образовании аммиака играют а) дезамидирование глутамина и б) действие ферментной системы, состоящей из глутамат-трансаминазы и глутаматдегидрогеназы. Следует учитывать также возможность участия в этом процессе глицин-оксидазы, поскольку в моче обнаружена глиоксиловая кислота [62]. Однако значение глициноксидазы в обмене веществ взято под сомнение [72] возможно, что глиоксиловая кислота мочи представляет продукт других превращений. [c.175]

Образование 7-амида а-кето- -метилглутаровой кислоты доказано установлено, что эта а-кетокислота не гидролизуется ферментными препаратами из печени. Предполагаемый промежуточный продукт, образующийся при переаминировании глутамина с а-кетокислотами, — 7-амид а-кетоглутаровой кислоты — был синтезирован оказалось, что этот амид гидролизуется с образованием а-кетоглутаровой кислоты и аммиака ферментными препаратами, катализирующими реакцию сочетанного переаминирования и дезамидирования глутамина, а также препаратами [c.222]

Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники [18, 73—77] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Один из этих процессов ускоряется в присутствии фосфата и в меньшей степени арсената или сульфата ( глутаминаза I ), второй процесс катализируется а-кетокислотами ( глутаминаза II ). Последняя система связана с реакцией переаминирования (стр. 221). Механизм реакции, осуществляемой глутаминазой I, неизвестен, хотя фосфат, бикарбонат и арсенат могут катализировать аналогичные неферментативные реакции с образованием пирролидонкарбоновой кислоты [78]. 3-Амид а-аминоадипиновой кислоты, а-метилглут-амин и 7-метилглутамин дезамидируются неферментативным путем с такой же скоростью, как и глутамин, или несколько быстрее [79]. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [c.316]

Методы выделения и идентификации мономеров дают информацию о молекулярной массе олигомера и его субъединиц, их количестве и свойствах, позволяют получать препараты для определения первичной структуры. Если удается получить белок в виде кристаллов, изучение первичной структуры удобно вести параллельно с помощью секвенирования и физических методов (например, рентгеноструктурного анализа), поскольку сопоставление получаемой информации существенно ускоряет ход анализа [158]. Однако такая возможность представляется редко. Часто именно получение достаточно чистых препаратов белка или субъединиц, пригодных для проведения аминокислотного анализа, и составляет одну из главных проблем, поскольку исследуемый белок может присутствовать лишь в незначительных количествах в сложной смеси сопутствующих белков и продуктов их деградации или же исходная смесь может содержать белки с очень близкими свойствами. Если белок плохо растворим и требует более жестких условий для солюбилизации, гетерогенные препараты могут быть получены уже на начальном этапе выделения. Причиной появления гетерогенности можег быть, по-видимому, изменение суммарного заряда из-за дезамидирования амидных групп аспарагина и глутамина, карбами-лирование е-аминогрупп некоторых остатков лизина ионом цианата, присутствующим в растворах мочевины [38], неспецифическая модификация остатков метионина и гистидина при алкилировании цистеина. [c.16]

Катаболизм глутамина и глутамата протекает подобно катаболизму аспарагина и аспартата, но с рбразованием а-кетоглутарата—метиленового гомолога оксалоацетата (рис. ЗL2, нижняя часть). В то время как глутамат и аспартат являются субстратами одной и той же трансаминазы, дезамидирование аспарагина и глутамина осуществляется различными ферментами. Ферменты, обладающие двойной специфичностью (глутаминазной и аспарагиназной), обнаружены у некоторых бактерий. [c.319]

Дублеты и мультиплеты пятен могут также явиться следствием неконтролируемых модификаций белков, ведущих к изменению их р1 (окисления остатков цистеина, дезамидирования остатков аспарагина и глутамина и др.). Замечено, в частности, что дублеты появляются при хранении замороженной бактериальной массы при —20 в течение месяца, а в случае лиофилизи-рованных экстрактов Е. соИ — за то же время при —70°, [c.48]

Другие домены активации. Функциональные домены активации некоторых факторов не содержат четко выраженных кластеров кислых аминокислот. Например, у Spl они обогащены глутамином, а также серином и треонином. Каким образом эти домены активируют транскрипцию-неясно. Возможно, какую-то роль играет фосфорилирование и дефосфорилирование гидроксильных групп сери-на, в результате которого изменяется содержание кислых остатков. Кроме того, увеличивать или уменьшать отрицательный заряд может обратимое амидирование и дезамидирование остатков глутамина. Недавно было показано, что Spl и другие факторы транскрипции могут гликозилироваться это приводит к изменению их заряда и тем самым-к изменению эффективности транскрипции. [c.135]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология