Гистидин дезаминирование

Возможен и обратный процесс. Многие аминокислоты (аланин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан, серин, цистеин) содержат в своем составе трехуглеродный фрагмент, из которого в процессе распада указанных аминокислот возникают пировиноградная кислота и ее производные. Дезаминирование глутаминовой и аспарагиновой кислот ведет к образованию а-кетоглутарата и оксалоацетата соответственно, которые при посредстве цикла трикарбоновых кислот переходят в пировиноградную кислоту. Так же пролин, который легко превращается в глутаминовую кислоту, а из нее - в пировиноград ную. От нее несложен переход к углеводам посредством в основном обращения реакций распада фруктозо-1,6-дифосфата. [c.459]

У млекопитающих реакции переаминирования играют существенную роль в дезаминировании аминокислот. Аминогруппа передается путем переаминирования к глутаминовой кислоте последняя дезаминируется окислительным путем под действием высокоактивной и широко распространенной глутаматдегидро-геназы. Дезаминирование некоторых аминокислот, например цистеина, серина, треонина, гомоцистеина, гомосерина, аспарагиновой кислоты, гистидина и триптофана, осуществляется особыми ферментами (см. гл. IV). [c.172]

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию. [c.432]

Дезаминирование гистидина, серина и треонина [c.338]

Катаболизм гистидина происходит путем его дезаминирования с образованием уроканиновой кислоты, которая затем в серии реакций превращается в аммиак, одноуглеродный фрагмент, соединенный с тетрагидрофолиевой кислотой, и глутаминовую кислоту. Физиологически важный путь превращений гистидина связан с его декарбоксилированием и образованием гистамина (рис. 11.36). [c.361]

Природные имидазольные основания в большинстве своем обязаны биогенетическим происхождением белковой аминокислоте гистидину 6,644. Декарбоксилирование предшественника 6,644 ведет к гистамину 6.645, а дезаминирование — к урокаиновой кислоте 6,646. Так как гистидин — непременная составная часть белка, то вещества 6,645 и 6.646 и некоторые другие продукты распада аминокислоты 6,644 обнаруживаются в самых различных организмах. [c.572]

При изучении дезаминирования гистидина аскорбиновой кислотой было найдено, что оно протекает тем интенсивнее, чем больше в растворе аскорбиновой кислоты. Увеличение количества дезаминируемого гистидина не тормозит этой реакции дезаминирование протекает полностью. [c.182]

Фитохимическое дезаминирование гистидина с превращением его в у р о к аниновую кислоту [c.753]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

Вещества, загрязняющие окружающую среду, азотистая кислота и SOs могут способствовать дезаминированию цитозина в урацил схема (7) . Такая модификация, как видно из рассмотрения генетического кода (см. табл. 22.5.1) может иметь три вида последствий на синтез белка. Во-первых, замены С на U в третьей позиции кодового слова не будут оказывать влияния на включение аминокислот во всех 16 случаях. Во-вторых, замена С на U в первой позиции кода может заменить кодон САА (глутамин) на кодон UAA (Стоп) и, таким образом, привести к преждевремен ному окончанию синтеза отдельного белка. В равной мере, замена AU (гистидин) на UAU (тирозин) может заменить каталитически активный остаток аминокислоты на неактивный. Для белка, играющего в клетке жизненноважную роль, обе такие замены будут летальными нет потомков, которые могли бы пережить репликацию модифицированной таким образом цепи ДНК. В-третьих, некоторые из таких замен могут вводить аминокислоту с функцио [c.212]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Оказалось, что гистидаза представляет собой смесь ферментов. Один из этих ферментов — гистидиндезаминаза — осуществляет дезаминирование гистидина путем внутримолекулярного дезаминирования с образованием ненасыщенной уроканиновой кислоты по следующей схеме [c.350]

В процессе распада гистидина с промежуточным образованием уроканиновой (р-имидазолакриловой) кислоты (стр. 393) первое звено состоит в дезаминировании гистидина. Фермент, осуществляющий эту реакцию, различные авторы называли по-разному гистидиндезаминаза, дезаминогистидаза, гистидин-а-дезаминаза и гистидаза. Последним термином прежде обозначали ферментную систему, вызывающую более глубокое разложение гистидина с расщеплением имидазольного кольца. В дальнейшем было обнаружено, что в препаратах гистидазы , получение которых описано в старых работах, содержатся уроканаза и, возможно, еще и другие ферменты. Реакция. [c.195]

Гистидин и серии могут дезаминироваться непрямым путем, но для каждой из этих аминокислот есть еще и другая возможность. Дезаминирование гистидина при действии гистидазы описано в гл. 2. Дезаминирование серина и треонина катализируется серин-треонин-дегидратазой. Реакция для серина представлена на рис. 11.8. [c.338]

Этим способом можно перевести аспарагиновую кислоту в фу-маровую и гистидин — в уроканиновую. Описаны также смещан-ные типы реакций ферментного дезаминирования, когда, например, креатинин превращается в метилгидантоин и, что особенно интересно, цитозин — в урацил. [c.108]

Участие а-ЫНг-групп в связывании Си(II) было продемонстрировано следующими фактами дезаминирование а-МНо-групп приводит к исчезновению самого сильного центра связывания Си (II) при pH 7 и к спектральным изменениям к комплексе Си (II) —белок, которые свидетельствуют об исчезновении центра, содержащего а-ЫНг-группу и атомы азота пептидных связей [52]. Однако при pH 5,5 дезаминирование приводит только к незначительным изменениям в связывании Си (II) [52], в то время как взаимодействие РНазы с 2 -ЦМФ (который присоединяется к активному центру), по-видимому, блокирует связывание с наиболее сильным центром [53]. На основании того, что карбоксиметилирование гистидина также влияет на сильный центр связывания Си(II) при pH 5,1 [50], можно предположить, что при pH 5,5 наиболее сильным центром связывания Си (II) может быть Н з-12. [c.297]

Структура гистидина подтверждена реакциями распада и синтезом. Дезаминирование, окисление и декарбоксилирование гистидина приводят к получению, соответственно, имидазолпропионовой кислоты, имидазол-уксусной кислоты и гистамина, которые были идентифицированы с аналогичными соединениями, полученными синтетическим путем. Эти первоначально полученные данные о структуре гистидина были окончательно [c.45]

Другие, неокислительные типы дезаминирования характерны для серина, цистеина, треонина и гистидина. Остальные аминокислоты подвергаются трансдезаминированию. [c.380]

Дезаминированию Ь-гистидина способствует специфическая дезаминаза (а-кетокислота не образуется). В тканях животных и у микроорганизмов имеется фермент гистидин-а-дезаминаза, катализирующий реакцию дезаминирования -гистидина с освобождением аммиака и урокани-новой кислоты (эта кислота впервые выделена из мочи собаки, сап1з — собака—отсюда ее название). [c.350]

В выяснении пути расщепления в организме гистидина выдающуюся роль сыграли опыты с применением изотопов. Гистидин в этих опытах метился в различных частях своей молекулы С и Меченые молекулы гистидина вводились в организм, а затем изучалось появление изотопов в предполагаемых промежуточных продуктах распада гистидина. Результаты этих опытов показали, что начальной реакцией превращения гистидина является его Дезаминирование с участием фермента гистидиндезаминазы [c.388]

В организмах встречаются производные гистидина, имеющие в своем составе имидазольное ядро. Среди них особенно интересен гистамин, образующийся при декарбоксилировании гистидина микроорганизмами, а также ферментами ряда тканей животных. Гистамин в очень малых количествах обнаружен в связанном состоянии в различных тканях (легких, печени, слизистой оболочке желудка и др.). Гистамин освобождается из связанной формы в плазмоцитах (тучных клетках) при анафилактическом шоке и с действием его, в известной мере, связано проявление шока. Гистамин понижает кровяное давление, стимулирует функции желез внешней секреции (усиливает секрецию желудочного и иных соков). Гистамин в организме подвергается окислительному дезаминированию (стр. 359), а также ацетили-ровапию. В моче можно обнаружить ацетилпроизводное гистамина. [c.389]

В моче содержится некоторое количество аминокислот. Общее количество аминокислот в суточной моче человека составляет около 1 г. Применение метода хроматографического разделения аминокислот позволило выявить, какие именно аминокис юты и в каких количествах содержатся в моче. Установлено, что в моче встречаются почти все известные аминокислоты, но в различных количествах. Больнге всего в моче глютаминовой кислоты и глютамина (350 мг), гистидина (200 лгг), аспарагиновой кислоты (150 мг), остальные аминокислоты содержатся в суточной моче в количествах 20—50 мг. Содержание аминокислот в моче возрастает при наруптении процессов, приводящих к их дезаминированию. В особых случаях нарушений обмена аминокислот в организме увеличивается выделение аминокислот с мочой с преобладанием какой-либо одной из них, например, при цистинурии — цистина (стр. 387). [c.499]

Дезаминирование гистидина катализируется гистидазой, которая содержится в печени и в коже уроканиновая кислота превращается в имидазолонпропионовую [c.361]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология