Гемоглобин инвариантные остатки

Остаток тирозина НС-2, расположенный на втором месте со стороны С-конца, является одним из немногочисленных инвариантных остатков в молекуле гемоглобина. Положение его сохранилось в процессе эволюции в гемоглобинах и миоглобинах всех изученных видов. В де-зоксигемоглобине тирозин НС-2 лежит как бы в кармане , образуемом Н- и F-спиралями, и связан водородной связью с карбонильной группой полипептидной цепи у остатка FG-5 (рис. 4-17 и 4-19). Перутц и его сотрудники обнаружили, что при оксигенации этот тирозин выходит из кармана, солевые мостики на концах молекул разрываются и субъединицы смещаются, образуя новую систему связей, характерную для оксигемоглобина. Оксигенация двух гемов (Перутц считает, что ими являются гемы а-цепей) приводит к кооперативному конформационному изменению всех четырех субъединиц [71, 72]. [c.307]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

В результате мутации гена, кодирующего р-цепь, остаток глутаминовой кислоты, присутствующий в положении 6 3-цепи нормального гемоглобина А, замещен на остаток валина. Такая замена приводит к утрате одного отрицательного заряда в каждой из двух Р-цепей. Б. Расположение 163 мутаций (кружки, обведенные черной линией), зарегистрированных в гемоглобинах человека к 1979 г. 105 мутаций находится в Р-цепях и 58 мутаций - в а-цепях. Инвариантные для обеих цепей остатки обозначены красными кружками. Мутации, локализованные в окрестности гемогруппы, с большой степенью вероятности приводят к серьезным функциональным нарушениям гемоглобина. [c.218]

Все полипептидные цепи гемоглобйнов и миоглобинов млекопитающих характеризуются молекулярными весами от 16 ООО до 17 ООО и содержат 140—160 аминокислотных остатков, из которых шесть аминокислот, по-видимому, всегда образуют инвариантные фрагменты. Миоглобины млекопитающих содержат 153 аминокислотных остатка, а-цепи гемоглобина млекопитающих содержат 141 остаток, (3-, Y- и о-цепи 146 остатков. Библиографию по имеющимся данным о первичной структуре см. в работе [118]. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология