Белки укладка полипептидной цепи

Вторичная структура белка — это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры а-спираль, слоисто-складчатая спираль (или р-спираль) и коллагеновая спираль. [c.238]

Как внутренняя структура белков, так и их размеры и форма могут сильно различаться. Некоторое представление об имеющихся здесь возможностях дает рис. 2-12, на котором показано несколько способов укладки полипептидной цепи из 300 аминокислотных остатков. В полностью вытянутой конформации цепь растягивается до 100 нм. Если ее сложить 13 раз, то образовавшийся складчатый слой будет иметь форму квадрата со стороной 7 нм и толщиной около 0,5 нм. Из той же полипептидной цепи можно получить тонкий а-спиральный стержень длиной 45 нм и толщиной 1,1 нм. Вместе с двумя другими такими же цепями (при наличии соответствующего аминокислотного состава) эта [c.102]

Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Поскольку ни первичная структура, ни типы спиралей или сочетания спиральных и линейных участков полипептидной [c.63]

Итак, с белками далеко не все ясно. Ведь чтобы расшифровать до конца структуру белка, надо знать, помимо всего, форму полипептидных цепей белковой молекулы, то есть, иначе говоря, понять, каким способом уложена эта цепь. Здесь метод сборки-разборки не пригоден. Каким же образом удается рассмотреть форму белковой молекулы и способ укладки полипептидных цепей, входящих в ее состав [c.49]

Белки — макромолекулярные природные вещества (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из а-аминокислотных остатков. По составу белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки), вторичная структура Б. — форма укладки полипептидных цепей, которая может быть вытянутой в нити, свернутой в клубок или скрученной в спираль [c.45]

Дисульфидные поперечные связи и укладка полипептидной цепи белка. Гипотезу о том, что характер свертывания полипептидной цепи белка (т.е. его вторичная и третичная структуры) определяются его линейной аминокислотной последовательностью, можно проверить, если дать развернутым белковым молекулам снова самопроизвольно свернуться. Определив биологическую активность белка до развертывания его цепей и после их свертывания (ренату- [c.223]

В большинстве случаев функциональная трехмерная укладка полипептидной цепи, т.е. нативная структура белка, представляет собой его наиболее стабильную конформацию. Следовательно, хотя белки синтезируются в виде линейных полимеров, они спонтанно принимают правильную трехмерную конформацию. Подтверждение этой мысли можно найти в классической работе Анфинсена по рибонуклеазе (см. рис. 8-8). [c.356]

В изучении молекулярного механизма действия ферментов достигнуты значительные успехи, однако многие вопросы о биологических катализаторах ждут своего решения. В последнее десятилетие признание получила точка зрения, согласно которой каталитическая активность простых ферментов (состоящих из чистых белковых молекул) определяется только химическим строением и пространственной укладкой полипептидной цепи, причем как в случае простых, так и сложных ферментов (состоящих из белка и небелкового компонента) в каталитическом акте участвует не вся белковая молекула в целом, а лишь определенные ее участки — активные центры фермента. [c.131]

Но исследования фибриллярных белков могли дать только самые общие сведения об укладке полипептидных цепей. Кроме того, сопоставление данных рентгеноструктурного анализа белков с данными о длинах связей и валентных углах, полученными при исследовании более простых соединений, не проводилось Астбери достаточно широко. В результате этого первая структура а-кератина была подвергнута критике [353] и сам автор отказался от нее. [c.140]

При денатурации происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются или утрачиваются различные свойства белковой молекулы. Спиральная конфигурация белковых молекул со множеством внутримолекулярных химических, водородных, солевых и других связей придает всей молекуле значительную жесткость, что способствует устойчивости структуры активных центров. А.Г. Пасынским было рассчитано, что модуль упругости молекул альбуминов составляет около 15—40 кг/мм", почти на два порядка выше, чем у каучукоподобных полимеров. Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации они образуют трехмерные кристаллы (размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. Влажные кристаллы, с включением 30—60% воды, дают на рентгенограммах множество точечных интерференций, по которым изучаются размеры, молекулярный вес и внутренняя укладка полипептидных цепей. [c.275]

Строго говоря, не сушествует независимых подструктур — вторичной и третичной, — а в процессе пространственной укладки полипептидной цепи в глобулу фермента происходит как скручивание, обусловленное силами притяжения и отталкивания различных ее элементов, так и их объединение в более или менее компактную глобулу. Использование понятий вторичной и третичной структуры белка относится к приближенным способам описания белковых молекул и является полезным при качественном анализе общих структурных проблем в той области, которая соответствует примерно 6—8 А разрешению ферментной глобулы. Для детального анализа отдельных конформаций (т. е. разрешений 2—3 А) этот метод непригоден совсем, и в данном случае правильнее было бы говорить только о конформациях отдельных единиц полипептидной цепи, не связывая их ни со вторичной, ни с третичной структурой. [c.88]

Приведенные выше рентгеноструктурные данные охватывают достаточно изученные к 1969 г. транспортные белки и ферменты. Здесь хочется подчеркнуть одну общую закономерность — большое разнообразие способов укладки полипептидных цепей при построении самой глобулы белка, но однотипное строение их активных элементов. В объеме глобулы белка может содержаться большое количество жестких а-спиральных участков, как это характерно для миоглобина или гемоглобина, или почти совсем не содержаться, как, например, в а-химотрипсине или трипсине. В а-химотрипсине полипептидные цепи пронизывают весь объем почти без спирализации, а в цитохроме с скрученная, хотя и не а-спиральная полипептидная цепь сосредоточена на поверхности, тогда как центр глобулы совсем не содержит полипептидной цепи. В лизоциме одна половина глобулы представляет собой компактную гидрофобную каплю, а другая — более рыхлый и более гидрофильный клубок и т. п. [c.122]

Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры) любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю область белка, в то время как полярные (гидрофильные) группы стремятся быть экспонированными на поверхности белковой глобулы. Пространственная структура белка стабилизируется за счет химических взаимодействий, в том числе гидрофобных контактов, водородных связей и дисульфидных мостиков (—8—8—). Последние, как правило, образуются, когда в процессе укладки цепи боковые группы остатков цистеина оказываются достаточно сближенными (рис. 10.19). [c.26]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Т. Крейтон, сравнивая изученный им механизм свертывания белковой цепи БПТИ с имеющимися данными по денатурации Других белков, полагает, что трипсиновый ингибитор не является в этом отношении уникальным объектом [59]. Специфика его ренатурации не носит принципиального характера и легко объясняется малыми размерами молекулы, которые делают укладку полипептидной цепи более быстрой и прямолинейной по сравнению со сборкой пространственных структур высокомолекулярных белков. Он полагае - что упаковка и развертка природной полимерной аминокислотной последовательности описывается следующей кинетической формулой, общей для всех белков [c.381]

Дисульфидные мостики — это основной тип ковалентной связи в белках, соединяющей между собой отдельные участки полипептидной цепи или различные цепи. Внутрицепочечные дисульфидные связи участвуют в поддержании конформационной стабильности свернутой полипептидной цепи, способствуя тем самым правильной ориентации аминокислотных остатков, образующих активные центры или участки связывания ферментов, антител и других биологически активных белков. Межцепочечные дисульфидные связи соединяют между собой отдельные субъединицы или цепи, закрепляют правильную укладку полипептидных цепей в доменах, удерживаемую в противном случае лишь благодаря нековалентным взаимодействиям, и тем самым принимают участие в поддержании четвертичной структуры. [c.165]

Укладка полипептидной цепи, исходя пз вториЧ 8, 55, 71 ной структуры белка [c.590]

В этой главе мы обсудим некоторые основные характеристики кинетических систем. Многие представления и уравнения, изложенные здесь, используются и в других главах этой книги. Например, в гл. 21, где обсуждаются механизмы укладки полипептидных цепей молекул белка, кинетические аспекты имеют большое значение. В дальнейшем обсуждении большая часть материала будет относиться к ферментативным реакциям, которые с кинетической точки зрения исследованы более подробно по сравнению с любым другим классом биохимических систем. В качестве конкретного примера того, каким образом объединение кинетического и других подходов приводит к пониманию молекулярных основ взаимодействия лигандов с макромолекулами, обсуждается рибонуклеаза А как наиболее детально исследованный белок. [c.41]

Характер укладки полипептидной цепи химотрипсиногена и химотрипсина очень сходен. Сравнение структуры этих белков показывает, что при активации происходит лишь несколько важных перемещений некоторых участков цепи. Наиболее неожиданным оказалось то обстоятельство, что при превращении зимогена в активный фермент положение Ser 195, His 57 и Asp 102 фактически не меняется [22]. Это согласуется с данными о том, что Ser 195 зимогена обладает повышенной реакционной способностью, однако он значительно медленнее, чем Ser 195 активного фермента, реагирует с ДФФ или с цианатом. [c.42]

Они характеризуются компактной укладкой полипептидных цепей. Примерами служат инсулин, альбумины и глобулины плазмы, многие ферменты. Фибриллярные белки, у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями. Примерами служат кератин, миозин, коллаген и фибрин. [c.43]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со струк-турообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большего количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул при контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организма связано со старением его коллоидов, но эта причина далеко не единственная и к тому же зависящая от целого ряда других биологических факторов. Появление у тканей с увеличением возраста организма таких новых качеств, как большая жесткость и меньшая эластичность, объясняется процессами синерезиса и дегидратации. [c.210]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со структурообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большого количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул гтри контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организм [c.243]

Первичная структура), а также взаимодействиями с др. фрагментами цепи в рамках третичной структуры белка. Стабильность В. с. зависит от обра.зования кооперативной системы водородных свя.зей и от стерич. факторов. Упорядоченные виды В. с.— а-снираль, (3-структура, (3-изгиб, способ укладки полипептидной цепи в коллагене и др. [c.109]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Поскольку все ферменты являются белками, для них характерны четыре уровня структурной организации молекулы. Наличие же каталитических свойств придает им ряд особенностей, в том числе наиболее важную - устойчивость и изменчивость. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Третичная структура определяется как способ укладки полипептидной цепи, с образованием компактной структуры и значительного числа связей между группами в различных участках цепи и нескольких диеульфидных мостиков между определенными остатками цистеина [I]. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [c.204]

По предложению К. У. Линдерстрёма-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Термин вторичная структура относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы — правая а-спираль, ( -структура и р-изгиб. Под третичной структурой белка понимается расположение его [c.32]

Мы уже видели, что в гомологичных белках из разных видов, например в ряду цитохромов с, в определенных положениях полипептидных цепей находятся инвариантные, т. е. всегда одни и те же, аминокислотные остатки, тогда как в других положениях аминокислотные остатки могут бьггь разными (см. рис. 6-14). То же справедливо и для миоглобинов, выделенных из разных видов китов, тюленя и некоторых наземных позвоночных. Это уже само по себе является серьезным основанием считать, что все миоглобины произошли от общего предшественника и потому имеют определенное сходство в укладке полипептидных цепей. Но еще более веским подтверждением гипотезы общем происхождении миоглобинов служат результаты рентгеноструктурного анализа миоглобинов некоторых других видов они показали, что по третичной структуре все эти белки сходны с миоглобином кашалота. Сходство третичной структуры различных миоглобинов и гомология их аминокислотньк последовательностей позволяют сделать вывод, что аминокислотная последова- [c.192]

Расположение специфических аминокислот в глобулярных белках. По данным рентгеноструктурного анализа миоглобина и других одноцепочечных глобулярных белков небольших размеров бьш сделан ряд обобщений, касающихся укладки полипептидных цепей растворим ых белков. Исходя из этих обобщений, укажите наиболее вероятное расположение (внутри или на поверхности молекулы нативного глобулярного белка) аминокислотных остатков аспарагиновой кислоты, лейцина, серина, валина, глутамина и л1Йина. Поясните свой ответ. [c.223]

В связи с этим следовало бы ожидать, что лиофильные коллоиды типа белков, растворимого крахмала, агара и др., подобно истинным растворам, не должны стареть. Однако факты говорят о противоположном. Глобулярные белки и им подобные лиофильные коллоиды изменяются во времени, и эти изменения выражаются в относительном нарастании гидрофобности, приводящей к агрегации частиц. Поэтому старение глобулярных белков скорее можно объяснить не упор ядочением коллоидных частиц, а медленной денатурацией, при которой происходит нарунтение закономерной укладки полипептидной цепи глобулы, частичное или полное оголение гидрофобных боковых цепей. Отсюда появление и нарастание гидрофобных свойств и агрегация молекул при столкновении своими гидрофобными участками. [c.317]

Белки, структура молекулы. В структурной организации молекул выделяют четыре уровня первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Первичная структура — это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура дает представление лишь о расположении полипептидной цепи на плоскости. Вторичная структура показывает пространственную конфигурацию, которой обладает полипептидная цепь. Наиболее частыми вариантами вторичной структуры являются а-спираль и р-складчатая структура. Под третичной структурой понимают способ укладки полипептидной цепи в компактную, плотную структуру. Компактную структуру молекулы образуют как спирализованные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Четвертичная структура характеризует способ объединения в одну функционально индивидуальную молекулу нескольких полипептидных цепей (протомеров). Термин счетвертичная структура белка тесно связан с термином солигомерный белок . [c.16]

Сульфгидрильная функциональная группа белков играет, как известно, важную роль в механизмах функционирования определенных ферментов. Поскольку большинство этих ферментов содержит несколько 5Н-групп, идентифицировать именно ту сульфгидрильную группу, которая непосредственно осуществляет каталитическую функцию, и определить ее место в аминокислотной цепи — довольно трудная задача. В некоторых благоприятных случаях каталитически активная 5Н-группа оказывается также наиболее химически активной, что может быть обусловлено ее незащищенным положением в третичной структуре фермента или ее окружением. Добавление одного эквивалента реагента на 5Н-группу, меченного радиоактивным изотопом, должно привести к тому, что помстится интересующая нас ЗН-группа. Однако 5Н-группа в активном центре может обладать такой же или меньшей реакционной способностью по сравнению с другими 5Н-групнами, и ее удается пометить лишь при помощи какого-нибудь остроумного метода. Если 5Н-груп-па, непосредственно участвующая в каталитическом акте, защищена субстратом от алкилирующих агентов, то после предварительного алкилирования всех остальных 5Н-групп в присутствии субстрата и последующего удаления избытка немеченого алкилирующего агента и субстрата ее можно пометить алкилирующим соединением, содержащим радиоактивную алки-лирующую группу. Этот прием используют только с нативным ферментом, поскольку добавление денатурирующего агента приводит к изменению укладки полипептидной цепи и нарушению специфической конформации активного центра, в результате чего субстрат не в состоянии защитить каталитически активную 5Н-группу, Алкилирующими агентами, удобными для проведения такого рода экспериментов, оказал ись С-иодацетамид и [c.479]

Молекула миоглобина содержит 153 аминокислотных остатка и простетическую группу — гем, не связанную с белком ковалентно. Миоглобины различного происхождения могут заметно различаться по аминокислотному составу, но они практически неотличимы по пространственной укладке полипептидной цепи. И только в 15 положениях невозможны никакие изменения первичной структуры без существенных нарушений биохимических свойств молекулы. Пространственное расположение полипептидных цепей миоглобина оказалось очень близким к строен1 ю р-цепи гемоглобинов. На рис. 18 показаны первые модели Кендрью, соответствующие более детальной схеме, приведенной на рис. 19. Рентгеноструктурный анализ показал, что миоглобин является глобулярным белком с очень высоким со- [c.97]

Функционально активные белки образуются в результате посттрансля-ционных модификаций полипептидных цепей. Эти модификации включают частичный протеолиз, реакции карбоксил ирования, фосфорилирования, иодирования, гидроксилирования, ацилирования и гликозилирования. Кроме того, для формирования нативных пространственных структур белков необходимо как образование дисульфидных связей внутри цепи, так и наличие белков — шаперонов, обеспечивающих правильную укладку полипептидных цепей (см. главу 1). При образовании сложных белков протекают процессы высокоспецифичного присоединения простетических групп. [c.371]

Представление об исключительной роли водородных связей неизбежно следует из имеющегося в то время экспериментального материала, который свидетельствовал о структурном единстве фибриллярных и глобулярных белков и синтетических полипептидов. Как в твердом состоянии, так и в растворе пептидные цепи тех и других белков наблюдались в однотипных спиральных или -структурных конформациях, т.е. в таких формах, которые только и могли обеспечить полную насыщенность водородными связями между пептидными группами. Следовательно, в силу взаимообусловленности концепций спиральности и водородного связывания утверждение, что наиболее стабильные полипептидные структуры регулярны, эквивалентно утверждению полипептидные структуры содержат 100%-ное количество пептидных водородных связей. Среди всех видов слабых невалентных взаимодействий атомов водородная связь максималыю понижает энергию системы. Л. Полинг и Р. Кори оценивали энергию пептидной водородной связи N-H...O= -8,0 ккал/моль. Заметим, что эта величина по крайней мере в два раза выше ее реального значения. В связи с чем вполне оправданно выглядит предположение, что водородная связь вносит вклад в стабилизацию регулярных структур полипептидного остова или, иными словами, является тем фактором, который диктует способ укладки полипептидной цепи. Так как водородная связь обладает направленностью и проявляется в узком интервале расстояний между группами NH и СО около 1,8 А, то, очевидно, наиболее предпочтительными должны быть те регулярные конформации, которые обеспечивают для образования водородных связей между всеми пептидными группами оптимальные условия. Именно такими конформациями оказались а-спираль и -структура складчатых листов, [c.233]

Окисление. Реконструкция большинства дисульфидных связен в некоторых белках достигается при окислении кислородом воздуха, т. е. при аэрировании раствора восстановленного белка [70]. По-видимому, молекуле нативного белка свойственна термодинамически наиболее выгодная конформация, и, следовательно, главным фактором, способствующим правильному сближению тиольных групп, является кооперативное (согласованнное) взаимодействие функциональных групп полипептидной цепи. Если распределение дисульфидных связей в белке определяется главным образом конформацией белка-предшественника (например, в случае инсулина проинсулином), то такие белки ренатурируют с трудом. Далее приводится общепринятая методика окисления белков с целью ренатурации, однако оптимальные условия реакции определяются в зависимости от индивидуальных свойств исследуемого белка, его первичной структуры и трехмерной укладки полипептидной цепи. Например, добавление 2-меркаптоэтанола и увеличение температуры до 38 °С оказались полезными при ренатурации [c.67]

Кроме разобранных методов предсказания можно назвать алгоритм Шераги [44, 73], который использует метод МонтС Карло в модификации Метрополиса (разд. 21.4.3). В качестве первого шага при укладке полипептидной цепи белка в подходе Шераги осуществляется предсказание вторичной структуры. О качестве получаемых результатов судить затруднительно, но, по-видимому, оно не хуже, чем при моделировании процесса самоорганизации белков по Левитту —Варшелу. [c.598]

B. Формирование пространственной структуры, или фолдинг, в котором принимают участие белки-шапероны, обеспечивающие правильную укладку полипептидной цепи. [c.77]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология