Инвариантные аминокислотные остатки

В ходе эволюции каталитический механизм действия определенных ферментов не изменился, и в молекулах белков имеется целый ряд инвариантных аминокислотных остатков. Однако последовательность [c.74]

РИС 4-17. Схематическое изображение структуры мономера гемоглобина. На этом рнсунке изображена 5-цепь гемоглобина человека Указаны некоторые различия между данной цепью, а цепью и многлобином Инвариантные аминокислотные остатки заключены в прямоугольные рамки Отмечены также остатки, которые заменены в некоторых аномальных гемоглобинах человека Инвариантные остатки пронумерованы в соответствии с и местоположением в одной из спирао1ен (от А до Н), для остатков, обнаруженных в м тантных гемоглобинах, указаны положения, по которым происходят замещения в а- или 3-цепях [c.305]

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Рис. 8-5. Остов молекулы цитохрома с. Ковалентно связанная гемогруппа, показанная серым цветом, помещается в полости внутри молекулы. Красным цветом выделены инвариантные аминокислотные остатки.

Многие инвариантные аминокислотные остатки гомологичньгх белков, т. е. остатки, присутствующие всегда в определенных положениях полипептидных цепей независимо от вида организма, из которого получен белок, по всей вероятности, занимают наиболее важные в структурном отношении места в полипептидной цепи. Одни из инвариантных остатков встречаются вблизи изгибов цепи или в самих изгибах, тогда как другие, например остатки цистина, находятся в тех местах цепи, где между близко расположенными петлями третичной структуры возникают поперечные связи. Ряд инвариантных аминокислотных остатков занимает строго определенное положение в каталитических центрах ферментов или в местах связывания простетических групп, например гемогруппы в цитохроме с. [c.196]

Рис. 8-11. А. Положение инвариантных аминокислотных остатков (красные черточки), общих для а- и Р-цепей гемоглобина лошади и миоглобина кашалота. Черными черточками показаны положения, занятые идентичными аминокислотными остатками в а- и Р-цепях гемоглобина. Б. Сходство третичных структур р-цепи гемоглобина лошади и миоглобина кашалота. Красный диск - гемогруппа.

Антигенные пептиды (Т-клеточные эпитопы), которые образуют связь с молекулами I класса МНС, обычно включают 8-10 аминокислотных остатков. К- и С-концевые аминокислоты таких пептидов взаимодействуют с инвариантными аминокислотными остатками, входящими в состав антигенсвязывающего желобка молекулы I класса МНС. В зависимости от длины пептида возможен их изгиб в той или иной степени. Аллельные варианты молекул I класса взаимодействуют с разными пептидами. В то же время молекулы одной определенной аллели взаимодействуют со сходными, хотя и неидентичными пептидами. Сходство пехггдцов определяется в первую очередь наличием так называемых якорных участков — гидрофобных аминокислотных остатков, расположенных у [c.97]

Пептиды, которые связываются молекулами П класса МНС, имеют большую длину и включают по крайней мере 13 аминокислотных остатков. Они располагаются в виде вытянутого отрезка в щели, образованной а-спиральными последовательностями ар и Р1-цепей. В отличие от молекул I класса инвариантные аминокислотные остатки антигенсвязывающего желобка молекул И класса йе образуют связи с концевыми аминокислотами пептидов. Однако якорные взаимодействия, очевидно, существуют, хотя молекулярная природа таких взаимодействий еще не понята. [c.98]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология