Спираль в полипептидах цилиндра

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

Среди известных синтетических полипептидов наиболее полная информация о гидродинамических и морфологических свойствах была получена для поли-"[-бензил-Ь-глутамата [88] (ПБГ), конформации молекул которого в растворах изучались методами светорассеяния [86, 91], вискозиметрии [86, 89], осмометрии, спектроскопии [90], поляриметрии [91, 88], диффузии и седиментации [95], а также методом ориентации в электрическом поле [92, 140—142, 269]. Все указанные исследования приводят к аналогичным результатам, согласно которым молекулы ПБГ в ряде органических растворителей (например, ж-крезоле), будучи скреплены внутримолекулярными водородными связями, могут существовать в виде жестких а-спиралей [93], имеющих гидродинамическую форму цилиндра диаметром = 15 А и длиной [c.606]

В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спираль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами МН и СО каждого третьего звена образуются водородные связи (рис. 11.2). На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, если полипептид, построенный из остатков -аланина, содержит более десяти звеньев, он приобретает в воде конформацию а-спирали в присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется в результате гидрофобных взаимодействий. [c.409]