Полипептиды синтетические

Полиэлектролиты. Если звенья макромолекулы содержат боковые ионогенные группы, то полимеры проявляют своеобразные-электрические, конфигурационные и гидродинамические свойства. Такие полимеры называют полиэлектролитами. К ним относятся поликислоты (полиметакриловая, нуклеиновые кислоты и др.) полиоснования полиамфолиты. Полиамфолиты содержат кислотные-и основные группы в одной макромолекуле. Это белки и синтетические полипептиды. Они построены из аминокислот и содержат основные (ЫНзОН) и кислотные (—СООН) группы, которые располагаются не только на концах цепей, но и в боковых ответвлениях. Раствор каждого полиамфолита в зависнмости от его состава имеет определенное значение pH, при котором сумма положительных и отрицательных зарядов в цепи равны. Это значение pH называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). При pH ниже ИЭТ в цепи преобладают положительные заряды из-за подавления диссоциации СООН-групп. При достаточно низком pH полиамфолит превращается в полиоснование. При pH выще ИЭТ полиамфолит постепенно переходит в поликислоту. [c.287]

Одними из первых были изучены два гормона белковой природы — вазопрессин и окситоцин, действующие на мышцы матки и на кровяное давление. Они оказались построенными довольно просто, в состав каждого гормона входят 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшифровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез пpиpoднor(J полипептида. Сфоение отпх гормонов выражается следующими схемал и [c.342]

Развернутые синтетические полипептиды. Аддитивность их парциальной сжимаемости анализировалась в работах [161, 196]. При этом показано, что эксперимент дает либо совпада-юш,ие по абсолютной величине, либо заниженные (но не более чем на 30%) значения гидратационного эффекта относительно аддитивного расчета. Это иллюстрирует рис. 3.12, на котором приведена шкала удельных парциальных сжимаемостей развернутых полипептидов и белков при 25°С [191]. Аминокислотные остатки и полипептиды попадают в область отрицательных [c.59]

Роль РНК в процессе синтеза белка была подтверждена опытами, выполненными в начале 60-х годов. Из бактериальных клеток была получена бесклеточная жидкость, содержавшая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система была способна в течение некоторого времени осуществлять синтез белка, однако затем он замедлялся. В этот момент добавляли РНК и наблюдали возобновление синтеза белка. Можно было добавить и не природную, а синтетическую РНК синтез белка продолжался и в этом случае. Когда добавка состояла из синтетической РНК, содержащей только один нуклеотид—урацил, образовывался полипептид, состоящий исключительно из фенилаланина. Дальнейшее развитие подобных опытов позволило расшифровать генетический код установить, что каждая аминокислота имеет свои шифры , записанные в виде последовательности трех нуклеотидов. [c.343]

Э. Фишеру удалось в свое время получить некоторые полипептиды синтетическим путем, используя для этой цели хлорангидриды аминокислот, эфиры аминокислот или же галоидозамещенные хлорангидридов жирных кислот, по следующей схеме [c.240]

Если в биологически активном полипептиде синтетическим путем одна аминокислота заменена на другую, то сокращенное обозначение новой аминокислоты располагают перед тривиальным названием пептида, указывая одновременно ее положение в цепи [c.16]

Полипептидные цепи. В качестве примера такой цепи можно воспользоваться рисунком декапептида, схема его дается произвольно такой полипептид синтетически не получен и из белков не выделен (см. стр. 320). [c.319]

Остов органических высокомолекулярных соединений может быть довольно сложным остов поликарбонатов (I) еще нельзя считать очень сложным. Остов может быть гомоатомным, как, например, в случае полифенилена, или гетероатомным, как в целлюлозе (II) и полипептидах (III) остов может состоять из разных комплексов, как, например, (IV) и (V) в блоксополимере поли-этиленоксида и полиэтилентерефталата или (VI) в сульфированном сополимере стирола с дивинилбензолом — одном из синтетических катионитов [c.79]

Для синтеза полипептидной цепи необходимо реплить простую, казалось бы, задачу — образовать амидную (пептидную) связь между молекулами аминокислот. Среди синтетических методов органической химии имеется много удобных путей для образования подобной связи, однако задача синтеза полипептидных структур серьезно осложняется тремя факторами. Во-первых, аминогруппу и карбоксил (илн по крайней мере один из них) необходимо активировать для того, чтобы при реакции между ними возникла связь. Во-вторых, в каждой молекуле аминокислоты содержатся обе функциональные группы (аминная н карбоксильная), при взаимодействии которых образуется пептидная связь. Это значит, что образование такой связи может происходить не только межмолекулярно, но и внутримолекулярно второе направление необходимо исключить. Наконец, для синтеза конкретного полипептида надо обеспечить необходимую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Все эти задачи решают, используя принцип активации одних групп и защиты других. Рассмотрим этот принцип на простейшем примере (в реальных синтезах полипептидов дело обстоит гораздо сложнее). [c.345]

В зависимости от знака поправки эффективный коэффициент гибкости может стать больше или меньше /о, т. е. в некоторых условиях гибкоцепной полимер может превратиться в жесткоцепной и наоборот со всеми последствиями, касающимися дальнейшего упорядочения. Наиболее типичный тому пример — переходы типа спираль клубок в синтетических а, -полипептидах [9, с. 290]. [c.40]

Группа СОЫН называется пептидной связью. Благодаря ее многократному повторению в структуре молекулы, белковые вещества получили название полипептидов. Аналогичные группы входят в состав молекул синтетических полимеров (полиамидов, стр. 232). [c.287]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Некоторые синтетические волокна имеют структурное сходство с полипептидами в связи с тем, что они построены также из аминокислот, связанных [c.413]

Зависимость скорости полимеризации от конформации молекулярной цепи синтетических полимеров впервые была показана на примере полимеризации Ы-карбоксиангидридов аминокислот с образованием полипептидов (см. с. 379). При этом экспериментально установлено, что реакция протекает в две стадии, различающиеся по скорости. Первая стадия протекает относительно медленно до тех пор, пока не образуется олигомер, способный свернуться в спираль, затем реакция идет [c.92]

Исследования Доти и Блу показали, что в зависимости от условий, синтетические полипептиды находятся в растворе либо в виде а-спирали, либо в виде беспорядочно свернутых цепочек (клубков). [c.712]

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Белки делятся на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Для удобства классификации белки, у которых отношение длины к ширине больше 10, называют фибриллярными, а белки для которых это отношение меньше 10,— глобулярными. Фиброин шелка и р-форма (развернутая форма) кератина, а также синтетические полипептиды принадлежат к группе фибриллярных белков,, у которых почти [c.409]

При модификации энкефалина наиболее стабильный аналог был получен при замене глицина на о-аланин во втором положении с одновременным ами-дированием С-концевого лейцина. Перспективной является модификация, связанная с введением в полипептид углеводных остатков. Так, на основе энкефалина синтезированы его галактозильные производные, проявляющие фармакологическую активность в 1000 раз большую, чем исходный полипептид. Синтетический препарат даларгин, обладающий пролонгированным действием, благодаря замене аланина на в-форму с успехом применяется в медицинской практике. [c.28]

ГРАМИЦЙДИНЫ — антибиотики-полипептиды, вырабатываемые различными бактериями или получаемые синтетически. Г. С весьма активен против грамположительных бактерий, применяется при лечении гнойных процессов, дизентерии, туберкулеза, в хирургии и т. д. [c.80]

РАБОТА 108. ИЗУЧЕНИЕ ПЕРЕХОДА а-СПИРАЛЬ — СТАТИСТИЧЕСКИИ адУБОК СИНТЕТИЧЕСКОГО ПОЛИПЕПТИДА В РАСТВОРЕ МЕТОДАМИ ПОЛЯРИМЕТРИИ И ВИСКОЗИМЕТРИИ [c.292]

Хотя одна водородная связь понижает энергию системы на несколько кДж/моль, коллективное действие огромного числа водородных связей между молекулами полиамидов, полипептидов и других синтетических полимеров обусловливает прочность волокон и другие ценные свойства. Волокнистые белки живых тканей также обязаны своей структурой водородным связям между молекулами полипептидов. Водородные связи между молекулами органических веществ, содержащих ОН-, КН- и СО-группы, играют большую роль в жизни растений и животных. Небольшая энергия Н-связей приводит к тому, что в живом организме они легко возникают и разрушаются, давая начало образованию множества биологически активных к<5мпонентов важных биохимических процессов. [c.275]

Полученные таким образом полипептиды по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилo J подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.294]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

Синтетические полиамиды [И]. В отличие от синтетических полипептидов-полимеров а-аминокислот — полимеры других аминокислот или дикарбоновые кислот и диаминов принято называть полиамидами. Среди них наибольшее техническое значение имеют поли-е-капроамид, поли- -энантоамид, поли-со-ундекамид, полигексаметиленадипамид и ряд ароматических полиамидов. [c.382]

Расширение традиционного круга задач, переход от элементного к многоуровневому анализу систем, в которых структурными диницами анализа являются фрагменты молекул (функциональные группы, радикалы) или отдельные молекулы (аминокислоты в полипептидах, нуклеотиды в ДНК и РНК, макромолекулы в природных и синтетических полимерах) требует все более четкой и строгой оценки надежности результатов анализа и их квалифи- [c.5]

О синтезе белков. Как мы видели, белковые вещества слагаются из многочисленных остатков а-аминокислот, соединенных между собой амидными, дисульфидными и некоторыми другими системами связей. Оэвременная органическая химия обладает обширным арсеналом разнообразных синтетических методов. Предложено большое число остроумных и тонких методов получения полипептидов заданного строения. Это давало и дает основание химикам пытаться искусственно создать соединения, подобные по строению белкам. [c.396]

Полиаминокислоты. — Данный раздел посвящен главным образом синтетическим полипептидам, полученным полимеризацией производных отдельных аминокислот (гомополимеры) или в некоторых случаях двух или более компонентов. Эфиры глицина и аланина были полимеризованы, но в настоящее время предпочитают использовать в качестве мономеров N-кapбoк иaнгидpиды, известные также КЗ К ангидриды Лейяса IV. Лейхс (1906) лолучил соединения этого типа взаимодействием аминокислоты I с метиловым эфиром хлоругольной кислоты. При этом образуется Ы-карбметоксиаминокислота П, из которой после превращения в хлорангидрид III при перегонке в вакууме образуется Ы-карбоксиангидрид IV и элиминируется молекула хлористого метила [c.711]

Обе эти формы легко различимы по характерным значениям оптического вращения. Как и в случае нативных и денатурированных белков, беспорядочно ориентированные синтетические полипептиды имеют очень малое вращение, и то время как спирализованные полипептиды обладают большой вращательной способностью. Различие между спиральной конформацией и клубком особенно заметно при рассмотрении кривых дисперсии оптического вращения в далекой ультрафиолетовой области. Блу (1961) сообщил о вращении, измеряемом десятками тысяч градусов. Для этой цели был успешно применен новый прибор для определения спектров кругового дихроизма (Руссель — Улаф, 1961). [c.712]

Впоследствии из тканей гипофиза и гипоталамуса млекопитающих были выделены и другие полипептиды с аналогичной физиологической активностью. Такие полипептиды, как природные, так и синтетические, получили название опиоидные полипептиды. Все они характеризуются присутствием остатка энкефалина в М-концевой области цепи. Их действие обусловлено способностью связываться с опиатными рецепторами организма вследствие сходности пространственного строения энкефалинового фрагмента и морфина (алкалоида опиумного мака). [c.82]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология