Фермент транспортные участки

К кодону и-РНК присоединяются не свободные аминокислоты, а их переносчики — антикодон транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РНК). В молекуле т-РНК есть два активных участка — антикодон, который соединяется с кодоном и-РНК, н участок с триплетом ЦЦА, связывающимся с активирующим аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Эти ферменты специфичны по отнощению к соответствующим аминокислотам. В активации аминокислот принимает также участие АТФ. Соединение антикодона т-РНК с кодоном и-РНК происходит только после образования комплекса аминокислота — фермент— т-РНК- Следовательно, из фонда клеточных аминокислот т-РНК выбирает соответствующую своему антикодону аминокислоту и занимает свое место на кодоне и-РНК. [c.45]

На следующей стадии соответствующие ферменты укорачивают про-м-РНК, оставляя от нее лишь тот участок, который несет собственно наследственную информацию. Соединяясь с белком, этот участок образует транспортную форму, перемещающуюся от места образования в хромосоме через внутриядерный сок к оболочке ядра и далее в цитоплазму. [c.172]

При матричном синтезе матрицей вы-ступает а из нитей ДНК, "слепок" с которой — комплементарная матричная (информационная) РНК, или мРНК, обеспечивает синтез белковой молекулы в рибосомах с участием транспортных РНК (тРНК) и соответствующих ферментов — полимераз Участок мРНК, комплементарный участку смысловой цепи ДНК, называется транс-криптом [c.158]

Процесс, с помощью которого белки-переносчики специфически связывают и транспортируют растворенные молекулы через липидный бислой, напоминает ферментативную реакцию, а транспортные белки выступают как особые, связанные с мембраной, ферменты. В белках-переносчиках всех типов имеются участки связывания для транспортируемой молекулы (субстрата). Когда белок насыщен (т. е. когда все участки связывания заняты), скорость транспорта максимальна. Эта скорость, обозначаемая Vmax, является характеристикой данного белка-переносчика. Кроме того, каждый белок-переносчик имеет характерную для него константу связывания Км, равную концентрации транспортируемого вещества, при которой скорость транспорта составляет половину ее максимальной величины (рис. 6-45). Связывание растворенного вещества может быть специфически блокировано как конкурентными ингибиторами (конкурирующими за тот же участок связывания), так и неконкурентными ингибиторами (связывающимися где-нибудь в другом месте и специфически влияющими на структуру переносчика). Однако в данном случае аналогия с реакцией фермент-субстрат неполная, поскольку транспортируемые вещества обычно не модифицируются ковалентно белками-нереносчиками. [c.383]

С первой трети нашего столетия начато медицинское использование ферментов для терапевтических целей. Однако на пути ферментной терапии выявились серьезные трудности. Дело в том, что в живом организме ферменты и физиологически важные белки содержатся почти всегда внутри клетки. При этом фермент находится в окружении, способствующем поддержанию его нативной структуры, и часто локализован в непосредственной близости от других ферментов, перерабатывающих продукт реакции первого. Ферментативные системы взаимодействуют с субстратами через мембрану клетки с помощью различных транспортных механизмов. Если фермент введен непосредственно в тело пациента, он может оказаться в условиях, способствующих его денатурации, и активность фермента будет стремительно. снижаться сразу после инъекции. Другую опасность для фермента представляют протеиназы организма, расщепляющие введенный белок на неактивные пептиды, а также ингибиторы, которые свяжутся с ферментом по активному центру, в результате чего эти комплексы будут утилизированы лейкоцитами и фагоцитами. Кроме того, введенный в нативном состоянии фермент, как вещество высокой малекулярной массы, будет диффундировать очень медленно в нужное. место, а введенный в болевой участок, быстро вымоется кровотоком или другими жидкостями. [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология