Аминокислоты образование комплексов

Рис. 5.3-13. Образование комплекса хиральной фазы, полученной из оптически активного комплекса Ь-пролина с медью(П), для разделения энантиомеров аминокислот.

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др, В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами — фенилаланином /--макс— 260 м х), тирозином и триптофаном 280 жр-), причем спектры поглощения могут быть даже использованы для аналитического определения этих аминокислот. Нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды обладают настолько резким максимумом поглощения при 260—265 лр., что при помощи фотографирования в ультрафиолетовом микроскопе легко определить их содержание в отдельных клетках (Брумберг). Зависимость ультрафиолетовых спектров поглощения от pH, сос- тава среды, от образования комплексов с другими соединениями позволяет исследовать изменения состояния растворенных веществ так, по смещению максимума поглощения с 280 до 260—265 м а было обнаружено образование комплекса между белками и полисахаридами (Розенфельд). Линейные полимеры обычно не имеют интенсивных полос поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой областях спектра. [c.61]

К кодону и-РНК присоединяются не свободные аминокислоты, а их переносчики — антикодон транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РНК). В молекуле т-РНК есть два активных участка — антикодон, который соединяется с кодоном и-РНК, н участок с триплетом ЦЦА, связывающимся с активирующим аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Эти ферменты специфичны по отнощению к соответствующим аминокислотам. В активации аминокислот принимает также участие АТФ. Соединение антикодона т-РНК с кодоном и-РНК происходит только после образования комплекса аминокислота — фермент— т-РНК- Следовательно, из фонда клеточных аминокислот т-РНК выбирает соответствующую своему антикодону аминокислоту и занимает свое место на кодоне и-РНК. [c.45]

Электростатическое взаимодействие фермент-субстрат играет положительную роль также и в катализе карбоксипептидазой А, которая специфически отщепляет аминокислоты от С-конца пептидов и полипептидных цепей белков. Заряженная карбоксильная группа концевого аминокислотного остатка при образовании комплекса Михаэлиса электростатически взаимодействует с положительно заряженной гуанидиновой группой Arg-145 (см. схему на стр. 19 и рис. 7). Метилирование концевой карбоксильной группы, которое элиминирует электростатическое взаимодействие фермент—субстрат, практически полностью тормозит катализ карбоксипептидазой А [17]. [c.46]

Неводная среда способствует образованию комплексов в растворах и помогает изучить природу взаимодействия "хозяин-гость" для биологических реакций. В результате исследований взаимодействия краун-эфиров с аминокислотами было обнаружено [35], что добавление краун-эфира к насыщенным спиртовым растворам аминокислот способствует увеличению растворимости последних. Из данных по термодинамическим параметрам комплексообразования аминокислот с 18-краун-б в метаноле и этаноле показано [55, 56], что макроциклические лиганды не способны селективно связывать различные аминокислоты в спиртах. В то же время процесс их взаимодействия характеризуется различными энтальпийными и энтропийными вкладами. Таким образом, сольватация молекул "хозяина", "гостя" и комплекса играет значительную роль в процессе комплексообразования. [c.207]

Исследованию механизма окисления МЭА посвящен ряд работ. Детальное исследование рабочих растворов МЭА с установки выделения СОа из топочных газов [136] показало, что в этих растворах содержатся щавелевая и муравьиная кислоты, а также небольшое количество уксусной кислоты. Все они находятся в виде сильно диссоциированных солей с МЭА (так называемые свободные кислоты). Кроме того, в растворе обнаружены связанные органические кислоты (видимо, оксикислоты), а также аминокислоты. Коррозионная активность связанных кислот и аминокислот высока, выше, чем активность муравьиной кислоты. Это объясняется, возможно, нх способностью к образованию комплексов с железом. В целом продукты окисления МЭА являются значительно более коррозионно-активными, чем продукты побочных реакций МЭА с СОа- [c.210]

Координация кислорода. Этот процесс мало характерен для ионов Си, Ag и Аи, причем тенденция к координации кислорода уменьшается от меди к золоту. Известны многочисленные кристаллогидраты солей Си (И). Описаны довольно стойкие кислородсодержащие комплексы меди, устойчивость которых увеличивается вследствие образования циклов. Таковы многочисленные производные меди (II) и аминокислот. Аналогичные комплексы золота и серебра или нестойки или не существуют вовсе. [c.192]

Содержание аминокислот в пятнах хроматограмм можно также определять другим, сравнительно простым способом. Хроматограмму, проявленную нингидрином, обрабатывают раствором нитрата меди, при этом фиолетовая окраска переходит в алую вследствие образования комплекса меди, который экстрагируют спиртом. Оптическую плотность определяют в фотоэлектроколориметре. Количество аминокислот в исследуемом образце определяют по калибровочной кривой. [c.30]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Хорошо описанные примеры электрофильного катализа металлами включают реакции декарбоксилирования и гидролиза производных аминокислот. Декарбоксилирование оксалилацетата катализируется некоторыми металлоферментами и ионами металлов в водном растворе. Наиболее исследован катализ ионами Си(II) [39], включающий образование комплексов металл-оксалилацетат (17) схема (19) . [c.475]

Образование комплексов с ионами металлов применяется при определении аминокислот, с которыми реагируют, например,, ионы меди или др. металлы. В частности, свежеприготовленная Си(0Н)2 в мольном соотношении 1 2 реагирует с сс-аминокис-лотами с образованием комплекса, который может быть количественно определен полярографическим методом. Имеется множество модификаций использования этой и подобных реакций аминокислот с ионами меди [см. 66]. [c.63]

Группы хелатного реактива, связывающие металл, должны быть мало удалены друг от друга лучше всего, если образуется 5- или 6-членное кольцо. Так, способность аминокислот к образованию комплексов быстро слабеет, если атом азота удаляется от карбоксильной группы [c.269]

Ионы металлов можно рассматривать как кислоты Льюиса. Они способны катализировать многие из реакций, катализируемых кислотами Бренстеда. Несколько лет тому назад Педерсен [34] открыл, что ионы двухвалентной меди в небольших концентрациях сильно катализируют реакцию бромирования ацетоуксусного эфира. В настояш,ее время известно, что некоторые кетокислоты легко декарбоксилируются в присутствии различных ионов металлов [35, 36], особенно ионов железа, меди и никеля, и что сложные эфиры и амиды аминокислот могут гидролизоваться в присутствии ионов двухвалентной меди со значительно большей скоростью, чем при наличии ионов водорода той же концентрации [37]. Во всех этих примерах для субстрата существенна его способность образовывать комплекс с ионом металла, хотя и не в очень сильной степени. Комплексообразование обычно протекает по карбонильному или карбоксильному кислороду аналогично способу присоединения иона водорода при кислотно-каталитической энолизации кетонов (стр. 66 , в реакциях энолизации основание затем отрывает другой протон, и, по-видимому, разумно, что образование комплекса с участием положительного иона дает тот же эффект. Таким образом, катализ реакции бромирования ацетоуксусного эфира можно описать [33] как образование промежуточного комплексного соединения V, реагирующего с основанием В [c.71]

Естественные пурины, птеридины и рибофлавин также дают с металлами комплексные соединения. Прочность этих комплексов аналогична таковой для аминокислот. Образование комплексов кислот цикла Кребса с кальцием изучал Шуберт (S hubert а. Lindenbaum, 1952) показано, что только лимонная кислота способна связывать металл. Потенциальными комплексообразова-телями клетки являются также фосфаты, нуклеотиды, нуклеиновые кислоты и др. [c.28]

Перечисленным требованиям в наибольшей степени отвечает циклический антибиотик валиномицин (см. рис. 6.6, II), который относится к депсипептидам (цикл образуют аминокислоты и а-оксикислоты жирного ряда). Характерной особенностью валиномицина является то, что гидрофильные полярные группы входят во внутреннюю полость антибиотика, что позволяет им участвовать в образовании комплексов с ионами металлов. Гидрофобные углеводородные радикалы образуют внешнюю оболочку и обеспечивают растворимость комплексов в органической фазе мембраны. Валиномицин образует устойчивые комплексы с калием и гораздо более слабые - с натрием. Различие обусловлено размерами полости, которая точно соответствует диаметру негидратированного иона калия. [c.207]

Димерный белок тирозил-тРНК-синтетаза, для которой сделан рентгеноструктурный анализ с разрешением 0,27 нм, характеризуется М 90 ООО и размером молекулы 13 нм. Узнавание ферментом нужной аминокислоты и тРНК происходит с исключительной точностью. Комплекс фермент — аминокислота образуется путем электростатического взаимодействия с элементами белковой структуры, а также за счет полярных и гидрофобных связей с боковой цепью аминокислоты. Условием для образования комплекса является наличие правильной конфигурации аминокислоты. [c.389]

В том случае, если между биомолекулами происходит комплексообразование, возникает необходимость расчета термодинамических функций указанного процесса (k ,A G,A H,A S). Процесс образования комплекса состава 1 1 между аминокислотами (пептидами) и биолигандами (L) в водном растворе можно представить следующим уравнением [c.188]

Известно, что процессы взаимодействия криптанда [222] с аминокислотами в метаноле и этаноле приводят к образованию комплексов состава 1 1 [53]. Водная реакционная среда обладает более выраженными сольватирующими свойствами по сравнению со спиртами. Это способствует тому, что взаимодействия криптанд-аминокислота являются слабыми и не во всех случаях сопровождаются комплексообразованием. Кроме того, взаимодействия указанных молекул в водной среде сопровождаются процессами протонирования одного или двух атомов азота макроциклического лиганда. При рассмотрении структуры протонированных молекул криптанда в водных и метанольных растворах [62] установлено, что в воде ионы водорода локализуются внутри макроциклической полости, а в метаноле - вне полости. Это позволяет предполагать, что в случае протонированного макроцикла создаются стерические препятствия для его эффективного взаимодействия с аминокислотами. Известно, что молекула аминокислоты проникает в полость криптанда своей положительно заряженной концевой NH3 -группой, и взаимодействие осуществляется за счет образования одной водородной и двух электростатических связей [53]. Моно-и бипротонированные формы криптанда содержат внутри своей полости ионы Н+, которые несут положительный заряд и предотвращают [c.220]

При взаимодействии криптанда [222] с полярными аминокислотами в воде обнаружено образование комплексов в системах Ь-треонин-криптанд [222] и Ь-глутамин-криптанд [222]. Термодинамические параметры комплексообразования, представленные в табл. 4.15, свидетельствуют о том, что образование комплексов происходит преимущественно за счет энтропийного фактора. Возможно, в этих случаях взаимодействие сопровождается переустройством водородных связей, так как Ь-ТЬг и Ь-С1п имеют в своем строении полярные ОН- и ЫНг-группы, способные к образованию Н-связей с молекулами лиганда и растворителя. Для взаимодействия такой полярной аминокислоты, как Ь-аспарагин с криптандом [222] характерно большое отрицательное значение коэффициента к у, однако образование комплекса не обнаружено. Расчет равновесного состава для этой системы показал, что в ней более интенсивно протекают процессы образования бипротониро-ванного криптанда (экзотермический эффект), чем и объясняется аномально отрицательное значение [c.222]

Одной из главных структурных особенностей молекул металлопорфиринов является наличие сопряженной л-системы, определяющей возможность сольватационных взаимодействий соединений данного класса с разнообразными ароматическими молекулами, которые могут носить как универсальный, так и специфический характер. Металло-комплексообразование понижает ароматичность л-системы макроцикла в металлопорфирине по сравнению с соответствующим лигандом и создает благоприятные условия для специфических л-л-вза-имодействий, приводящих к образованию л-л-комплексов как с ароматическими л-донорами, так с л-акцепторами. Взаимодействия данного типа вносят значительный вклад в формирование надструктуры хромопротеинов [14, 17], агрегацию порфиринов в растворах, образование комплексов "хозяин-гость" в кристаллах, конформационные свойства порфиринсодержащих биоструктур. Поэтому комплексообразование между порфиринами и различными ароматическими молекулами (кофеин, фенантролинпроизводные, виологены, аминокислоты, нуклеиновые кислоты и т.д.) [18, 19] изучается достаточно интенсивно. Предполагают, что комплексы данного типа образуются за счет л-л-взаимодействий между ароматическими л-системами порфиринового макроцикла и молекулярного лиганда, которые могут иметь гидрофобный (донорно-акцепторный) характер или сопровождаться переносом заряда. При этом энергия взаимодействия между двумя молекулами в л-л-комплексе может быть представлена [20] [c.306]

Трансляция заключается в переводе закодированной в мРНК информации в полипептидную цепь Организующими центрами процесса трансляции являются рибосомы При трансляции на этапе инициации происходит активация аминокислот с помощью ферментов аминоацил-тРНК-синтетаз (АРСаз) при использовании энергии АТФ с последующим образованием комплекса инициации, включающего 3 фактора инициации (1Р-1, 1Р-2, 1Р-3 — у прокариот, е1Р-2, е1Р-3, е Р-5 и др — у эукариот), мРНК, [c.171]

Рядом авторов [116—129] разработана методика ковалентного связывания аминокислот с силикагелем. Серия подобных силикагелевых сорбентов, содержащих аминокислоты в качестве фиксированных лигандов, изучена Гюбитцем и соавт. [121—123], которые обнаружили, что при образовании комплексов Си(П) и циклических аминокислот наблюдается более высокая энантиоселективность, чем при образовании аналогичных комплексов с алифатическими аминокислотами, и что с фенилаланином в качестве фиксированного леганда порядок элюирования энантиомеров всех изученных аминокислот (т. е. ь-энантиомер перед о-энантиомером) противоположен наблюдаемому с другими исследованными лигандами. [c.146]

Наиболее вероятно, что фаза (12), которая по своей структуре аналогична диамидным фазам, используемым в ГХ, и фазам Хары, получившим распространение в ЖХ, действует главным образом благодаря образованию водородных связей и стерических эффектов. Однако данные по применению фазы (13) указывают, что в этом случае имеет место также влияние образования комплексов с переносом заряда, поскольку наблюдается разделение соединений с тг-акцепторными заместителями. Интересно, что, как показал Ои, фаза (14), которая содержит оба хиральных центра, применима к более широкому кругу соединений. Она дает особенно хорошее разделение Ы-3,5-динитробензоилпроизводных аминокислот, 3,5-ди-нитроанилидов карбоновых кислот и 3,5-динитрофенилкарбаматов спиртов. Некоторые эфиры и спирты хорошо разделяются непосредственно, без предварительной дериватизации. [c.156]

На основании рН-зависимостей типа представленной на рис. 8.1 можно сделать вывод о постоянстве константы образования комплекса альди-мина (или кетимина) с одной молекулой имида-зсла и одним ионом имидазолия. Из данных по растворимости следует, что а-аминофенилуксус-ная кислота также способна давать комплекс с имидазолом. Константы образования этого комплекса очень близки к значениям, определенным из кинетических экспериментов для имино-вых комплексов, если считать, что в состав комплекса входят одна молекула имидазола, один ион имидазолия и одна молекула аминокислоты в форме цвиттер-иона. На основании этих данных для прототропного сдвига был предложен механизм согласованного катализа (см. гл. 11) под действием имидазола и иона имидазолия [19]. [c.203]

При другом наследственном пороке обмена,-гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона), помимо генерализованной (общей) гипер-аминоацвдурии, отмечаются снижение концентрации медьсодержащего белка церулоплазмина в сыворотке крови и отложение меди в мозге, печени, почках. Генетический дефект связан с нарушением синтеза церулоплазмина. Возможно образование комплексов меди с аминокислотами, которые не всасываются в канальцах. Аналогичная гипераминоацвдурия наблюдается при галактоземии, синдроме Лоу и других наследственных заболеваниях. Пониженная экскреция аминокислот описана при квашиоркоре. [c.467]

Заряженные частицы движутся в электрическом поле со скоростью, которая зависит от напряженности поля, от величины заряда каждой частицы, а также от ее формы и размеров (от которых зависит гидродинамическое сопротивление, оказываемое средой). Эти свойства могут быть использованы для разделения либо част1Щ с одинаковым зарядом, но различающихся размерами, либо частиц одинаковых размеров с различными зарядами. Область применения метода может быть расширена в случае необходимости путем изменения величины заряда мигрирующих частиц, изменением pH буфера, в котором проводится разделение (например, для аминокислот, оптимальное разделение которых зависит от pH), или путем образования комплексов (например, добавление борной кислоты к смеси сахаров). Термины электрофорез и ионофорез лучше всего использовать по отношению к разделению соответственно коллоидных и ионных частиц. [c.26]

Однако такие опыты еще не дают полной расшифровки кода. Остается неизвестным, какой из трех кодонов АУУ, УАУ или УУА кодирует Тир и т. п. В последующ1 х опытах Ниренберг применил уже не полинуклеотиды, а тринуклеотиды известного строения. В системах образуются комплексы тринуклеотид — тРНК — аминокислота (аминоацил). Синтез полипептида при этом ие идет, но, поскольку тринуклеотид имитирует кодон, образование комплекса позволяет его прочесть. Для этого нужно изучить все тРНК, которые последовательно связываются с ме- [c.277]

Информационные РНК служат матрицайтгдля синтеза различных белковых молекул. Перевод генетической информации с языка нуклеотидов на язык аминокислот — сложный многостадийный процесс, включающий активацию аминокислот, образование ими комплексов с особым видом РНК (транспортными РНК, или тРНК), взаимодействие этих комплексов с иРНК, связанной с рибосомой, приводящее в конечном итоге к формированию полипептидной цепи, аминокислотный состав которой изначально запрограммирован в определенном участке ДНК. В осуществлении каждой из стадий, ведущих к синтезу молекулы белка, участвует несколько различных ферментов. [c.143]

В кругах аналитиков недавно возник большой интерес к так называемым хелатным смолам. В процессе получения этих смол в них вводят функциональные группы, способные к образованию комплексов или хе-латных соединений эти смолы, как сообщают, обладают значительно большей селективностью, не теряя при этом в эффективности по скорости обмена. Несмотря на перспективы, которые открывают такие смолы, пока сделано очень мало в отношении их глубокого исследования. Одна из наиболее известных смол этого типа получена Скогсайдом путем нитрования полистирола, восстановления нитропроизводного в амин, поли-конденсации последнего с пикрилхлоридом и заключительного нитрования. Эта смола действует как катионит и имеет очень большое сродство к калию. Получены также другие смолы, содержащие дикетоновые группы или активные группы ряда хлорофилла и гемина. Для поглощения двухвалентных катионов получены смолы, содержащие хелатные группы типа аминокислот. Эти смолы обладают большой селективностью по отношению к меди порядок селективности к двухвалентным переходным металлам соответствует порядку стабильности, найденному Ирвинг-Уильямсом для растворимых комплексов, т. е. [c.94]

В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]

Хотя выражение (13.3) получено для водных растворов, можно ожидать, что в общем виде оно справедливо для описания взаимодействия парамагнитных ионов с другими молекулами. Образование комплексов с органическими лигандами может приводить к резкому увеличению релаксации некоторых групп протонов аминокислот и пептидов. Это очень хорошо видно на сигналах метиленовых протонов в спектрах раствора аниона глицилглицина в ВгО, содержащего 10- , 10 и 10- М Сц2+ и 0,3 М НаОВ (рис. 13.8). [c.276]

Аминокислоты И их производные не дают волн восстановления, если они не содержат каких-либо восстанавливающихся групп. Если их константа диссоциации больше 10 , то они будут давать волну водорода. Аминокислоты можно определять косвенно путем образования комплексов с металлами и полярографирования этих комплексов. Чаще всего используют комплекс меди, который получают, добавляя аминокислоту к раствору фосфата меди в дннатрийфосфате [120]. Волна появляется между —0,7 и —1,0 в и характеризует содержание аминокислоты в растворе. Для глицина ток пропорцио- [c.385]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология