Транспорт веществ максимальная скорость

Белки — переносчики всех типов, напоминают связанные с мембранами ферменты, а процесс облегченной диффузии — ферментативную реакцию по ряду свойств 1) транспортные белки обладают высокой специфичностью и имеют участки (сайты) связывания для транспортируемой молекулы (по аналогии — субстрата) 2) когда все участки связывания заняты (т. е. белок насыщен), скорость транспорта достигает максимального значения, обозначаемого (рис. 22.7) 3) белок-переносчик имеет характерную для него константу связывания Ky , равную концентрации транспортируемого вещества, при которой скорость транспорта составляет половину ее максимальной величины (аналогично для системы фермент—субстрат), транспортные белки чувствительны к изменению значения pH среды 4) они ингибируются конкурентными или неконкурентными ингибиторами. Однако в отличие от ферментной реакции молекула транспортируемого вещества не претерпевает ковалентного превращения при взаимодействии с транспортным белком (рис. 22.7), [c.310]

Облегченный транспорт, осуществляемый по специфическим узлам в биомембране, может проходить в ряде систем (рис. 10.3). Поскольку существует ограниченное число дискретных участков, они могут становиться насыщенными при высоких концентрациях, и скорость переноса растворенного вещества не будет превышать некоторой максимальной скорости. [c.328]

Направление транспорта вещества определяется знаком энтальпии реакции. При экзотермических реакциях транспорт осуществляется в направлении Г1- Гг (Г] < Гг), при эндотермических — в направлении Т - Ти Если АЯо = О, то и АР = 0 — перенос вещества не происходит. Причем каждому значению А5о Ф О соответствует только одно значение АЯо, которому отвечает максимальный по количественному выходу транспорт вещества. При больших значениях А5о значительный транспорт возможен только в случае, если АЯо и А5о имеют одинаковый знак или значение логарифма константы скорости реакции близко к нулю. [c.183]

Облегченная диффузия и активный транспорт во многом сходны. Оба процесса, по-видимому, осуществляются при участии специальных белков-переносчиков и для обоих характерна специфичность к ионам, сахарам и аминокислотам. Об этом свидетельствуют результаты анализа тех последствий, к которым приводят мутации в бактериальных и животных клетках (включая некоторые мутации, вызывающие заболевания у человека). Облегченная диффузия и активный транспорт напоминают реакцию между ферментом и субстратом, однако они осуществляются без образования ковалентных связей. На это сходство указывают следующие моменты 1) имеется специфический участок связывания для растворенного вещества 2) процесс переноса характеризуется насыщением, т. е. существует некая максимальная скорость транспорта (рис. 42.15) 3) процесс характеризуется определенной константой связывания, так что система в целом имеет свою Кул (рис. 42.15) 4) вещества, сходные по своей структуре с переносимым соединением, являются конкурентными ингибиторами и блокируют транспорт. [c.140]

В макростадиях гелевой диффузии и химического превращения сополимера 1) гранула сополимера является изотропным телом, свойства которого не изменяются по сечению в ходе образования продукта 2) выполняются условия равнодоступности поверхности 3) концентрация реагентов в зоне максимальной скорости химического превращения сополимера определяется условиями диффузионного транспорта исходного вещества в зону. [c.338]

Специфика физикохимии процесса сульфирования и условия его проведения обусловливают решение задачи моделирования процесса при следующих допущениях 1) каждая гранула сополимера в условиях интенсивного перемешивания окружена сферическим слоем жидкой сферы (сферическая ячеечная модель) 2) жидкая среда идеально перемешана 3) гранула сополимера является изотропным телом, свойство массопроводимости которого не меняется по сечению в ходе образования продукта реакции 4) выполняются условия равнодоступности поверхности 5) концентрация реагентов в зоне максимальной скорости химического превращения сополимера в ионит определяется диффузионным транспортом исходного вещества. [c.352]

Б. Скорость бактериального роста. Одной из наиболее простых моделей динамического состояния является модель с постоянным перемешиванием воды. Скорость роста бактерий на единственном лимитирующем питательном веществе, введенном в эту систему, может быть вычислена из эмпирического уравнения [7], модифицированного van Uden [8] для рассмотрения влияния специфического показателя поддержания коэффициента максимального урожая и транспорта вещества в клетку [c.98]

Транспортные процессы обычно рассматривают как подклассы реакций, катализируемых ферментами, поэтому здесь применимы принципы и методы изучения ферментативной кинетики. Например, график двойных обратных координат Лайнуивера — Бэрка, отражающий зависимость величины, обратной скорости транспорта, от величины, обратной концентрации растворенного вещества, часто представляют собой прямые линии, позволяющие вычислить значения Км (константы Михаэлиса) и Утах (максимальной скорости). Конкретный пример можно найти в работе Эймса [1]. Можно также построить кривые Эди—Хофсти, отражающие отношение скорости транспорта к скорости, деленной на концентрацию субстрата. Затруднения, возникающие при исследовании кинетики ферментов, встречаются и при изучении транспорта. [c.455]

Процесс, с помощью которого белки-переносчики специфически связывают и транспортируют растворенные молекулы через липидный бислой, напоминает ферментативную реакцию, а транспортные белки выступают как особые, связанные с мембраной, ферменты. В белках-переносчиках всех типов имеются з частки связывания для транспортируемой молекулы (субстрата). Когда белок насыщен (т. е. когда все участки связывания заняты), скорость транспорта шксимальна. Эта скорость, обозначаемая является характеристикой данного белка-переносчика. Кроме того, каждый белок-переносчик имеет характерную для него константу связывания Ки, равную концентрации транспортируемого вещества, при которой скорость транспорта составляет половину ее максимальной величины (рис. 645). Связывание растворенного вещества может быть специфически блокировано как конкурентными ингибиторами (конкурирующими за тот же участок связывания), так и неконкурентными ингибиторами (связывающимися где-нибудь в другом месте и специфически влияющими на структуру переносчика). Однако в данном случае аналогия с реакцией фермент-субстрат неполная, поскольку транспортируемые вещества обычно не модифицируются ковалентно белками-переносчиками. [c.383]

Рис. 2.9 иллюстрирует процесс гомогенного воспламенения угольной газовзвеси при В данном случае фазы обмениваются теплом достаточно быстро и поэтому их температуры заметно различаются только на коротких участках прогрева частиц и резкого роста их температуры. При этом увеличение размера частиц приводит к более выраисенной температурной неравновесности (см. кривые 1, 2, 3 на рис. 2.9, а). Из сравнения рис. 2.9, в, г, где представлены скорости образования продуктов окисления летучих и нагрева частиц, следует, что времена задержки воспламенения летучих и кокса достаточно близки между собой. В течение индукционного периода (О, ijg,,) сильно изменяется лишь плотность газообразных летучих веществ (рис. 2.9, б). С возрастанием размера частиц сдвигается момент времени максимального насыщения смеси летучими, уменьшается максимальное значение их плотности р,2. Это объясняется повышением диффузионного сопротивления транспорту летучих сквозь твердый [c.120]

Кривая, описывающая ход поглощения растворенного вещества во времени, для процессов транспорта качественно не отличается от аналогичной кривой для пассивного проникновения. Однако активное поглощение не прекращается при Свнутр=Свнешн, а продолжается — теперь уже в форме так называемого концентрирующего транспорта — до тех пор, пока будет создан значительный градиент концентрации. Максимальное поглощение определяется соотношением между скоростями процессов, направленных внутрь и наружу. [c.441]

Для того чтобы исследовать метаболизм углерода, транспорт метаболитов в хлоропластах и компартментацию ферментов в клетке (чему посвящена большая часть этой книги), необходимо прежде всего получить изолированные хлоропласты, которые при этом должны быть интактными, в достаточной степени очищенными от других субклеточных структур и биохимически активными. В некоторых случаях требуется очеиь высокая степень очистки хлоропластов (иапример, для установления локализации тех ферментов, которые присутствуют только в очень небольших количествах), поэтому может оказаться, что гораздо вал<иее освободиться от каких бы то ни было примесей н загрязнений, чем получить хлоропласты, способные осуществлять фотосинтез с очень высокой скоростью. При других обстоятельствах можно поступиться степенью очистки ради сохранения максимального уровня активности, ио наличие примеси цитоплазматических ферментов в препарате может очень усложнить интерпретацию полученных результатов (гл. 8). К тому же важно ие забывать два обстоятельства, которые часто упускают из виду, несмотря на то что это само собой разумеется. Во-первых, абсолютно невозможно получить хорошие хлоропласты из плохого исходного материала (см. разд. А.З). Во-вторых, хорошие хлоропласты будут работать хорошо только тогда, когда с ними будут правильно обращаться. Если оглянуться назад, то станет совершенно ясно, что после того, как в начале 60-х годов в практику были снова введены приемы Хилла, использовавшего в качестве осмотически активного вещества сахара, в плане улучшения методики выделения хлоропластов было сделано очеиь мало, если, конечно, ие считать предварительного получения протопластов (см. разд. А.5). Все последующие улучшения методики, способствующие получению более активных хлоропластов, касались главным образом методики определения активности, и в частности были связаны с введением в среду неорганического пирофосфата (разд. 8.14). [c.543]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология