Гидроксил-нон, константы связывания

Так, М. Леблан (1910 г.) предполагал, что скорость разряда ионов на катоде затруднена из-за связывания их в комплексные соединения с молекулами растворителя или комплексообразователя. Разряд комплексного или сольватированного соединения происходит не сразу, а с некоторой кинетической задержкой и таким образом определяет собой течение всего электродного процесса. Однако эта точка зрения не была подтверждена какими-либо экспериментальными данными. Кроме того, ближайшее рассмотрение этой гипотезы показывает ее несостоятельность, поскольку, например, процесс дегидратации протона водорода вряд ли вообще возможен как самостоятельная стадия, так как энергия связи протона с молекулой воды очень велика (около 282 кал на 1 г-ион), а константа диссоциации гидроксо-ния [c.303]

И нашли, что отношение констант равновесия (т. е. отношение сродства к нуклеофилу) приблизительно в 10 раз больше для гидроксил-иона. Однако для взаимодействия с метил-катионом [141] термодинамические расчеты дают существенно меньшую величину, равную 6. Отметим, что для взаимодействия с ацильной группой разница в величинах Кя больше, чем разница в величинах Ка- Вероятно, это происходит вследствие разницы в энергиях сопряжения алкокси- и тиооксигрупп, соединенных с карбонильным центром. Следовательно, наблюдаемые величины констант равновесия не могут быть обусловлены образованием переходного состояния, характерного для взаимодействия насыщенного соединения с ненасыщенным. Сравнительные значения Кц для взаимодействия с фе-нильной группой указывают на специфическую стабилизацию С—5-связи (такой стабилизацией может быть — р -связывание). [c.234]

Сложные эфиры, по всей вероятности, локализуются в слое Штерна на поверхности мицеллы. Поэтому усиление щелочного гидролиза, по крайней мере частично, объясняется стабилизацией переходного состояния вследствие электростатического взаимодействия отрицательно заряженных переходных состояний с катионной мицеллой. Электростатическая интерпретация подтверждается, например, наблюдением, что аминолиз сложных эфиров анионными нуклеофилами — ионами гидроксила и лейцином — катализируется катионными мицеллами, тогда как реакция тех же эфиров с нейтральным реагентом морфолином не ускоряется [137]. Мицел-лярныи катализ подавляется сравнительно небольшими добавками фторид-, хлорид-, бромид-, нитрат- и сульфат-ионов, причем эффективные константы скорости иногда получаются меньшими, чем в огсутствие детергента. Этот эффект также согласуется с электростатической интерпретацией, поскольку взаимодействие переходного состояния с катионной мицеллой может быть ослаблено связыванием анионов ингибиторов мицеллярной поверхностью и уменьшением степени диссоциации четвертичных аммониевых групп [101]. [c.261]

В ряде работ было показано, что кинетические эффекты мицелл в присутствии и в отсутствие мочевины и других денатурирующих агентов более чувствительны к характеру и величине гидрофобных взаимодействий, чем величина ККМ. В работе [302] удалось таким путем установить некоторые особенности катализируемого основаниями гидролиза мицеллярного /г-нитрофенилдоде-каноата константа скорости его гидролиза резко уменьшается при увеличении начальной концентрации эфира (от 10 до 10 М), а константа скорости реакции второго порядка основного гидролиза этого эфира в мицеллярной форме (1,0-10 М) в 800 раз меньще, чем константа скорости гидролиза п-нитрофенилацетата. Уменьшение скорости, естественно, объясняется исходя из гидрофобного связывания молекул п-нитрофенилдодеканоата друг с другом, которое защищает функциональную группу эфира от атаки ионом гидроксила. В присутствии мочевины, м-бутилмочевины, диоксана и бромистого тетраметиламмония наблюдалось поразительное ускорение реакции (табл. 23). Поскольку все эти добавки уменьшают константу (табл. 23), то ускорение гидролиза мицеллярного п-нитрофенилдодеканоата можно отнести за счет нарушения гидрофобных взаимодействий, а не за счет влияния среды на эфирную группу [302]. В работе [236] также- было отмечено, что введение в раствор 5,0 М мочевины снижает константу скорости реакции производного гистидина 17 с длинной цепью с катионным эфиром 18 с длинной углеводородной цепью примерно в 10 раз (разд. IV, Д). [c.351]

Гидроксильные группы боковых цепей серина, треонина и тирозина, по-видимому, не являются местами связывания металла. ПМР-иоследование серина в присутствии ионов 0(1 + не показало изменения химического сдвига сигнала протонов, обусловленного связыванием С(1—ОН [56]. Энтальпия образования Си(3ег)2 при pH от 9,1 до 10,1 (от —12,6 до —13,4 ккал/моль) хорошо согласуется со значениями ДЯ для Си(01у)г и Си(А1а)г (от —12 до —13 и от —11 до —12 ккал/моль соответственно), в случае которых можно не сомневаться в том, что нет взаимодействия с функциональными группами боковых цепей [106]. (При pH 12 ДЯ для Си(3ег)2 резко возрастает до —23 ккал/моль, возможно, вследствие образования полиядерных частиц с мостиковыми гидроксо-группами [106].) Для других металлов первого переходного ряда константы устойчивости комплексов с серином и треонином, с одной стороны, и комплексов с а-аланином и а-аминомасляной кислотой — с другой, настолько похожи, что предполагается, что им всем свойствен один и тот же тип хелатообразования [16. Анализ кристаллической структуры Ы1(ь-5ег)2(ОН2)2 [123], Си(ь-5ег)2 [124] и 2п( ь-3ег)2 [125] подтверждает, что координация осуществляется только через атом азота аминогруппы и карбоксильный кислород. В 2п(ь-8ег)2имеет место взаимодействие [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология