Цитохромоксидаза связывание цитохрома

Белок-белковые взаимодействия ответственны также за связывание каталитической части Н+-АТФ-синтазы (фактора F ) мембранным сектором того же фермента (фактором Fq) (см. разд. 5.1.1). Цитохром с, который, подобно гексокиназе или фактору F, хорошо растворим в воде, образует солевые связи с нерастворимым в воде мембранным белком — цитохромоксидазой. Цитохром с — щелочной белок, а тот участок цитохромоксидазы, который с ним взаимодействует, несет несколько кислотных групп. [c.28]

Цитохром С представляет собой полипептид, состоящий из 241 аминокислоты. Цитохром i содержит один гем типа с, ковалентно связанный с остатками цистеина в положениях 37 и 40. Вместе с некоторыми другими субъединицами комплекса III цитохром i образует место связывания цитохрома с. Последний, как было показано, связывается с комплексом Ьс тем же участком, который затем взаимодействует с цитохромоксидазой. По-видимому, цитохром с, приняв электрон от цитохрома С, покидает свое место на комплексе b i или по крайней мере поворачивается к нему спиной , чтобы стать лицом к цитохромоксидазе. [c.85]

Цитохром с соединяется с той областью /Со Н-цитохром с-редуктазы, которая содержит цитохром Си Во взаимодействии участвует богатая остатками лизина часть цитохрома с 1у5- 3, -72, -86 и возможно, -79, -27). В цитохромоксидазе также есть место связывания цитохрома с. Оно локализовано на субъединице II. В связывании участвуют анноны карбоксильных групп Л5/7-158, -112 и С/ -198, -144, образующие солевые связи с катионными (аминными) группами перечисленных выше лизинов. [c.89]

Эксперименты с модификацией отдельных остатков лизина показывают, что все остатки лизина важны для переноса электронов на цитохром с и от него. Одна из возможных причин подавления, в результате таких модификаций, транспорта электронов - это влияние их на связывание цитохрома с с обоими комплексами. Такое объяснение подтверждается теми экспериментами, в которых показано, что одни и те же лизины защищены от модификации, когда цитохром с связан с комплексом b- vi когда он связан с комплексом цитохромоксидазы. [c.342]

Общепринято, что окислители и восстановители цитохрома с атакуют край гема, экспонированный в воду. Предполагают, что цитохром с совершает челночные движения между цитохромом С] и цитохромоксидазой, диффундируя вдоль поверхности мембраны. В опытах с протеолипосомами, содержащими комплекс Ьсх, было показано, что кардиолипин участвует в связывании цитохрома с с мембраной. [c.89]

Поскольку цитохром с принимает электроны от другого гемо-протеида II должен отдавать их опять-таки гемопротеиду, возникает вопрос, каким образом происходит перенос электрона при нормальных физиологических условиях. Не исключено, что в результате связывания цитохрома с с Су или с цитохромоксидазой создается возможность для возникновения контакта между краями плоскостей соответствующих гемов. Но при этом все же не получен ответ на прямой вопрос о механизме переноса электронов к Ре + или от Ре +. В случае реакции цитохрома с с цитохромоксидазой рассчитана скорость квантовомеханического туннелирования, причем электрон рассматривался как волновая функция лолучено, что возможные значения скорости этой реакции имеют тот же порядок, что и наблюдаемая в действительности скорость. Детали связывания этих белков друг с другом остаются недостаточно понятными. Эта проблема общая для многих реакций мито- [c.490]

Как уже указывалось ранее, цитохром с переносит электроны от ОНг-цитохром-с—редуктазного комплекса (второй запасающий энергию участок) к цитохром-с— оксидазному комплексу (третий запасающий энергию участок). Как взаимодействует цитохром с со свосй редуктазой и затем со своей оксидазой Важным подходом к разрешению этого вопроса является изучение распределения заряженных остатков на поверхности белка. В молекулах цитохрома с всех изученных до сих пор видов имеются кластеры лизиновых боковых цепей вокруг гемо-вой щели на одной поверхности белка (передняя часть рис. 14.14). Распределение зарядов на поверхности цитохрома с, по всей вероятности, играет определенную роль в распознавании и связывании редук-тазы и оксидазъи Например, взаимодействие цигохрома с с цитохромоксидазой нарушается при модификации лизина-13. Кроме того, полилизин конкурирует с цитохромом с за связывание с обоими ферментами. [c.89]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология