Щелочной гидролиз белков

Как видно из структур, приведенных в табл. 37.1, каждая аминокислота, за исключением глицина, содержит по крайней мере один асимметрический ато л углерода. Если аминокислоты получают в результате кислотного или щелочного гидролиза белков, то каждая аминокислота, за исключением глицина, оказывается оптически активной. Стереохимическое изучение этих природных аминокислот показало, что все они имеют одинаковую конфигурацию по атому углерода, несущему а-аминогруппу, и эта конфигурация та же, что и в ь-(—)-глицериновом альдегиде. [c.1043]

Гидролиз белков можно провести ферментативно или используя кислоты и щелочи. При щелочном гидролизе белков возможно разрушение некоторых аминокислот или их изомеризация в )-формы, которые в биологических системах используются не полностью. Надо отметить, что в щелочной среде инактивируются некоторые витамины. При кислотном гидролизе белков разрушаются незаменимая аминокислота — триптофан и некоторые витамины группы В. Гидролиз белков можно осуществить, используя препараты протеолитических ферментов. Кроме того, в самих клетках дрожжей есть активные протеолитические ферменты, которые при определенных условиях в среде могут разрушать клеточные белки (автолиз). [c.110]

В процессе кислотного или щелочного гидролиза белка образуются стехиометрические количества титруемых СООН- и КН,-групп, что свидетельствует о распаде определенного числа пептидных связей. [c.50]

За исключением особых случаев [109, 169] щелочной гидролиз белков не получил применения из-за значительной деструкции [40, 140]. При щелочном гидролизе происходит не только разложение аминокислот, но возможно и получение артефактов. Кроме того, вследствие ионизации атома водорода у а-углеродного атома происходит рацемизация, возможно, через образование промежуточного карбаниона [43]. Однако этот механизм не согласуется с тем фактом, что пептиды рацемизуются значительно быстрее аминокислот, а в случае С-концевых аминокислот рацемизация отсутствует [120]. [c.394]

Цистин и цистеин. Разрушающее действие щелочи на цистин и цистеин настолько велико, что оно лишает по существу возможности пользоваться щелочным гидролизом белка при определении обоих аминокислот. [c.185]

В состав большинства белков входит о., -диаминокапроновая кислота H2N—СНг—СНг—СН,—СНг— H(NH)2—СООН, называемая /-(+)-лизином. в продуктах щелочного гидролиза белков най- [c.678]

В процессе кислотного и особенно щелочного гидролиза белка происходит частичное дезаминирование аминокислот. [c.703]

Щелочи — относительно легкоплавки и хорошо растворимы в воде (за исключением ЫОН). Твердые щелочи и их концентрированные растворы разъедающе действуют на живые ткани вследствие обезвоживания и щелочного гидролиза белков [c.234]

Определение триптофана после щелочного гидролиза белка [c.252]

Основные аминокислоты. В белках встречается только одна диаминокислота — лизин (а, е-диаминокапроновая кислота). В продуктах щелочного гидролиза белков, а также в ряде антибиотиков (грамицидин) найден еще орнитин—а, б-диаминовалериановая кислота. В гидролизатах она образуется из аргинина. Обе аминокислоты не обладают специфическими реакциями. [c.473]

Первую попытку использовать теорию химического строения органических молекул в химии белка предпринял П. Шютценберже, выдвинув в 1876 г. так называемую уреидную структурную гипотезу белковых молекул. К 1891 г. А.Я. Данилевским была разработана теория химического строения белков, получившая название "теории элементарных рядов". В ней особенно чувствуется стремление автора полнее использовать достижения классической органической химии. В. Коссель предложил в 1898 г. протаминовую гипотезу, базировавшуюся на известных в то время аналитических данных о составе продуктов кислотного и щелочного гидролиза белков. К этому же кругу работ можно отнести исследования М. Зигфрида (1904 г.), пытавшегося из белковых гидролизатов выделить "ядра" в виде отдельных структур и приписать им определенные химические формулы. Понимание авторами отмеченных теорий необходимости знания структуры не сопровождалось, однако, ясным представлением о способах достижения цели. Предложенные ими формулы в значительной мере представляли собой выраженные в дефинициях органической химии фантазии на заданную тему. Все они, как и формулы Мульдера, предполагали фрагментарное строение белковых молекул. Даже выдающимся химикам конца Х1Х-начала XX в., особенно после упомянутых выше неудачных попыток, задача химического строения белков стала казаться непостижимо сложной, превышающей методологические возможности органической химии. [c.61]

Колларгол представляет собой препарат коллоидного сереб- ра, защищенного продуктами щелочного гидролиза белка. Не менее 70% препарата приходится на серебро, остальное — на защитный коллоид — натриевые соли лизальбиновой и проталь- биновой кислот. [c.190]

При кислотном и щелочном гидролизе белков наблюдается почти полный распад триптофана и цистепна, поэтому для их определения предложены специальные методы. [c.33]

Лишь спустя 34 года Шульце и Босхард [449, 450] показали, что оптически неактивные аминокислоты представляют собой смеси равных количеств право- и левовращающих форм. Эти авторы нашли, что 1) при щелочном гидролизе белков образуются оптически неактивные аминокислоты 2) такие аминокислоты отличаются по растворимости от оптически активных аминокислот, полученных при кислотном гидролизе белка, и 3) при обработке оптически активных аминокислот баритом при высокой температуре они утрачивают свою оптическую активность. Если ввести такую оптически неактивную аминокислоту в состав питательной среды для выращивания плесени, то по окончании роста микроорганизма из среды можно выделить оптически активную аминокислоту. [c.80]

Метод микробиологического анализа, проводимого, как правило, с применением инф) зории Те1гаЬутеп5 руп1огт 5, связан с построением калибровочной кривой роста этого организма в синтетической среде с добавлением различных количеств исследуемой аминокислоты при всех прочих равных условиях. В исследуемом продукте после кислотного и щелочного гидролиза белков, в процЕссе которого разрушаются все без исключения химические связи, на автоматическом анализаторе определяют содержание данной аминокислоты и по калибровочной кривой находят ожидаемый рост инфузории. При добавлении продукта к среде выращивания регистрируют действительный рост организма и после сравнения с ожидаемой величиной рассчитывают степень доступности аминокислоты. Существует несколько модификаций этого метода. [c.10]

Т. входит в состав многих белков наибольшие ко-лпчества его содержатся в фибриногене и -глобу-лине крови. При щелочном гидролизе белков Т. разрушается, но может быть получен ферментативным их гидролизом. Синтетически Т. получают из ацет-амидомалонового эфира и грамина [c.135]

Гидролиз белков можно также проводить путем простого кипячения исследуемого образца с обратным холодильником в перегнанной из стекла постоянно кипящей НС1 или в смеси муравьиная кислота — НС1 (1 1) в течение 22—72 час (5 мл смеси на 1 мг белка). При этих условиях выход серина и треонина обычно составляет 90 и 95% соответственно. Поскольку триптофан в условиях кислотного гидролиза разрушается, эту аминокислоту обычно определяют при помощи спектрофотометра или по нингидриновой реакции после щелочного гидролиза белка (см. гл. 11). [c.79]

При фракционировании пептидов из окисленной рибонуклеазы (27—29] для элюирования были использованы те же растворы, что и для хроматографии аминокислот они содержали ВЯ1Л-35, но не содержали тиодигликоля. Жидкость, вытекающая из колонки диаметром 1 и 2 см, собирали фракциями соответственно по 2 и 10 мл из каждой фракции отбирали определенную часть для анализа нингидриновым методом. После щелочного гидролиза белка проводили анализы для предварительной характеристики размеров элюируемых пептидов, а также для того, чтобы убедиться, что не [c.89]

Высшие алкил- и арилсульфосоединения (додекан- и га-толуол-сульфокислогы) [450, 451] значительно ускоряют кислотный гидролиз амидных и пептидных связей при условии, что кислота очень разбавлена, а умазанные выше связи принадлежат большим молекулам (белкам или крупным. пептидам). Этот каталитический эффект приписывается действию ассоциатов [452], образующихся при соединении таких молекул (посредством электростатических сил или сил ван-дер-Ваальса) с большими анионами (которые благодаря их поверхностно активным свойствам известны также под названием синтетических детергентов). В настоящее время они применяются преимущественно для селективного определения амидного азота в белках, хотя каталитический гидролиз пептидных связей также не лишен интереса вследствие своей возможной специфичности. Кроме того, как полагает Заагер [329], полезно было бы знать, можно ли катализировать щелочной гидролиз белка катионоактивными детергентами (алифатическими третичными аминами с длинной цепью,- четвертичными аммониевыми основаниями и алкилированными пиридинами). [c.179]

Щелочной гидролиз белков применяется редко из-за значительной деструкции аминокислот и образования побочных продуктов. В щелочной среде разрушаются оксиаминокислоты и цистеин, который затем превращается в лантиопин. Аргинин в этих условиях дает цитруллин или даже орнитин, триптофан также подвергается изменениям. [c.67]

Предложено отщеплять ацетильную и формильную группы щелочным гидролизом белка [54], так как при кислотном гидролизе образуются свободные уксусная и муравьиная кислоты и их потери в дальнейшем неизбежны. После щелочного гидролиза соли этих кислот превращаются в фенациловые эфиры при катализе краун-эфирами (дициклогексил-18-краун-б). Для обнаружения фенациловых эфиров пламенно-ионизационным детектором содержание ацильных групп в образце должно быть достаточно высоким ( — 20 нмоль). До настоящего времени остается проблемой более полное использование чувствительности метода ГЖХ, поскольку в обычных условиях возможна инжекция в колонку лишь небольшой части полученного производного образца. В описываемом случае в колонку вводилось 1—2 нмоль фс1 ацилового эфира. Более эффективны в этом отношении пен-тафторобснзиловые (ПФБ) эфиры, чувствительность определения которых выше благодаря возможности использования детектора электронного захвата. [c.267]

Четыре аминокислоты, встречающиеся в белках, обладают полярными неионными К-группами. Среди них аспарагин (р-амид аспарагиновой кислоты), глутамин (у-амид глутаминовой кислоты), серии и треонин (алифатические аминокислоты, содержащие р-гидроксидную группу). Кислотный и щелочной гидролиз белков приводит к выделению аммиака, образующегося из р- и у-амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот соответственно. Четыре перечисленные аминокислоты достаточно полярны для того, чтобы их К-группы располагались на поверхности белка, сольватирован-ной водой, или, в случае локализации внутри глобулы, образовывали водородные связи с другими полярными группами [c.107]