Белки-рецепторы трансферрина

Таблица 8.12. Регуляция синтеза белков-рецептора трансферрина и ферритина-при участии железа

Последние отделяются от аппарата Гольджи, перемещаются к цитоплазматической мембране, ассоциируются с ней, и инсулин секретируется в кровяное русло. Скорость секреции гормона определяется концентрацией глюкозы и ионов Са в крови. Адреналин подавляет освобождение инсулина, а такие гормоны, как ТТГ и АКТГ, напротив, способствуют его секреции. В крови инсулин находится в двух формах свободной и связанной с белками, преимущественно с трансферрином и а,-глобулином. Время полужизни инсулина составляет около пяти минут, причем распад начинается в крови, так как в эритроцитах имеются инсулиновые рецепторы и довольно активная инсулин-деградирующая система. [c.165]

Еще один пример специфического эндоцитоза — захват ионов железа различными клетками в форме специального транспортного белка — трансферрина. Этот белок аккумулирует ионы Ре в кишечнике (где эти ионы освобождаются из пищи) и в печени (где железо запасается). Молекула трансферрина связывает два иона Ре. Эта молекула взаимодействует с особым рецептором плазмалеммы, и далее образовавшийся комплекс путем эндоцитоза втягивается внутрь клетки, снабжая железом те или иные клетки. Данный рецептор является, как и все практические известные рецепторы, интегративным белком, а точнее гликопротеином (180 кД), состоящим из двух одинаковых субъединиц, которые связаны между собой дисуль-фидным мостиком. Большая часть молекулы рецептора экспо- [c.41]

Естественные киллеры не обладают рецепторным аппаратом для узнавания антигена. До сих пор неясно, каким образом они выбирают мишень. Есть основания предполагать, что естественные киллеры реагируют на опухолевые клетки-мишени, несущие много мембранных рецепторов для трансферрина. В таком случае трудно объяснить, почему же естественные киллеры не убивают любую делящуюся клетку. Ведь рецепторы для трансферрина (белка, переносящего ионы Ре) обязательно экспрессируют все пролиферирующие клетки. [c.81]

Оборот мембранных рецепторов трансферрина изучали с помощью изотопной метки, которую вводили в рецепторы, расположенные на поверхности клетки, чтобы определить их даль-нейщие превращения в условиях инкубации при О и 37°С. Интактные клетки обрабатывали радиоактивным иодом при 0°С в условиях, благоприятных для мечения белков клеточной поверхности. Если после этого клетки инкубировали на льду и затем обрабатывали трипсином, который разрушает рецепторные участки, не нарушая целостности клетки, то радиоактивно меченные рецепторы трансферрина полностью разрушались. (Немеченые рецепторы к трансферрину выявлялись как отдельное пятно после разделения клеточных белков путем двумерного электрофореза в полиакриламидном геле.) Если же клетки сначала инкубировали при 37°С в течение 1 ч, а затем обрабатывали трипсином (на льду), то в соответствующем пятне обнаруживалось около 70% первоначальной радиоактивности. Сама по себе инкубация при обеих температурах, судя по результатам электрофореза, не вызывала повреждения большей части рецепторов. [c.66]

Для того чтобы ретикулоцит мог взаимодействовать с трансферрином и акцептировать из него железо, на его поверхности должны быть специальные рецепторы. Обработка поверхности клетки тирозином, который, как известно, гидролизует сиалогликопептиды из клеточных мембран [91], в значительной степени лишает поверхность способности акцептировать железо из белка [89]. [c.355]

Трансферрин, связанный с Ре + или Сг +, обладает большим сродством к рецепторам ретикулоцитов, чем апотрансферрин [94, 95]. Этот эффект частично зависит от природы закомплексованного иона металла и, по-видимому, обусловлен более высокой константой скорости реакции диссоциации комплекса ретикулоцит — трансферрин в том случае, когда белок не содержит металла. Таким образом, молекулы трансферрина, содержащие Сг + или Ре +, имеют более продолжительное время жизни на поверхности ретикулоцита, при этом среднее время жизни молекулы белка на поверхности клетки, вероятно, составляет 5—10 мин [4]. Трансферрины, содержащие марганец, медь или цинк, ведут себя подобно апотрансферрину [93]. Яндл и Катц, [96] и Корнфельд [94] рассчитали, что на поверхности ретикулоцита имеется около 50 ООО рецепторных центров, так что в условиях насыщения около 2% площади поверхности клетки занято трансферрином. Бейкер и Морган [97] подсчитали, что с ретикулоцитом может быть связано 500 ООО молекул белка. [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология