Транскетолаза из пекарских дрожжей

ТРАНСКЕТОЛАЗА ИЗ ПЕКАРСКИХ ДРОЖЖЕЙ [c.279]

Ферментный препарат выделяют кз пекарских дрожжей. Первоначальная процедура очистки, включая диализ осадка после обработки ацетоном, совпадает с той, которая используется при выделении транскетолазы (с. 283). Затем проводят следующие стадии обработки. [c.288]

Транскетолаза, выделенная как из пивных, так и из пекарских дрожжей, активируется кальцием, марганцем, магнием и кадмием, хотя по степени активации указанными катионами эти ферменты различаются. Но более существенно в данном случае то, что каталитическая активность первого фермента не изменяется при добавлении в ср ду ионов цинка [377], а активность второго существенно повышается [29]. Концентрация добавленного металла в обоих случаях была одинакова. [c.208]

Как уже указывалось выше, при инкубации транскетолазы пекарских дрожжей с соответствующим субстратом образовывался активный гликольальдегид>-ферментативныи комплекс. Этот комплекс изолировали и показали, что он характеризуется способностью переносить гликольальдегидный остаток на соответствующий акцептор, типичный для обычной транскетолазной реакции. [c.26]

Кофермент от транскетолазы пекарских дрожжей ча стично отщепляется уже в процессе выделения и очистки фермента [193]. Поэтому изучение связывания тиаминпирофосфата обычно проводят с препаратами фермента, пр дварительно разобщенными от кофермента. [c.150]

В последние годы в лаборатории акад. С. Е. Северина были получены весьма важные характеристики транскетолазы (ТК) пекарских дрожжей. Г. А. Кочетов определил молекулярную массу ТК, оказавшуюся равной 14 700 [10]. Показано присутствие в ней дисульфидных связей. N-концевой группой ТК является аргинин. Установлено наличие двух изоформ [16]. Молекула фермента состоит из двух субъединиц. В состав активного центра фермента входят остатки гистидина и триптофана, которые принимают участие в связывании тиаминпирофосфата апотранскетолазой. Кофактором ТК является также Са " . Связывание тиаминпирофосфата апоферментом происходит по меньшей мере в трех точках — за счет тиамина и двух фосфатных остатков [11]. Изучена кинетика реконструкции голо-ТК [12]. [c.179]

С апотранскетопазои пекарских дрожжей кофермент вязан относитель ю непрочно н частично отн1епляется от ее уже в процессе выделения и очистки фермента. При хранении препаратов транскетолазы в виде суспензии кристаллов в растворе сульфата аммония 50%-ной степени насыщения наблюдается дальнейшее высвобождение тиаминпирофосфата Процесс этот однако, медленный, и для перехода всего количества холофермента в апофермент обычно требуется длительное время. [c.91]

Транскето за пекарских дрожжей состоит из дв х бъединиц и имеет двп активных центра [17, 119, 219, 279] Транскетолаза, выделенная из листьев шпината, вля тся мономером и содержит в составе своей моле-лы один активный центр [246]. Данные о количестве ктивных центров у других тиаминовых ферментов (ме-е пределенны. Так, свежевыделенные препараты пи- [c.205]

Как следует из схемы 6, важнейшее значение в апотомическом распаде углеводов имеет превращение фосфопентоз. Поэтому этот путь обмена углеводов называют также пентозофосфатным циклом. Центральной реакцией в нем является перенос двууглеродных фрагментов, осуществляемый при каталитическом воздействии транскетолазы. Этот фермент (у нас в стране) детально изучен Г. А. Кочетовым с сотр. Транскетолаза из пекарских дрожжей (М = 160 ООО) построена из двух субъединиц (2x75000), каждая из которых содержит в качестве кофермента тиаминпирофосфат, присоединенный [c.348]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология