Структурная организация термодинамическая Анфинсена

В соответствии с термодинамической гипотезой Анфинсена и теорией структурной организации белка (см. гл. 2), будем считать, что механизм свертывания этих сложных олигопептидов является не статистическим, а статистико-детерминистическим, причем стерически возможными или предпочтительными становятся взаимодействия только между определенными парами остатков ys. Расчет всех молекул строился таким образом, что его результаты должны были опровергнуть или доказать справедливость представления о том, что определяет конформацию молекулы не образование дисульфидных мостиков, а, напротив, детерминированные состояния различных участков цепи, взаимодействия между которыми диктуют избирательную сближенность цистеиновых пар. При априорном многостадийном конформационном анализе пептидов из 18, 21, 22 и 36 аминокислотных остатков случайная сближенность цистеинов практически исключена. Поэтому автоматический приход на завершающей стадии расчета каждого пептида к самым низкоэнергетическим конформациям линейной последовательности молекулы с близкими контактами между соответствующими остатками ys будет одновременно свидетельствовать о наличии согласованности всех видов межостаточных взаимодействий в глобальной структуре (одно из основных положений конформационной теории белка), справедливости термодинамической гипотезы образования дисульфидных связей, адекватности использованных в расчете потенциальных функций реальным атом-атомным взаимодействиям и, наконец, [c.292]

Это был первый факт, который свидетельствовал об участии одного белка в сборке трехмерной структуры другого и, следовательно, противоречил (по крайней мере формально) постулатам Ламри и Эйринга и термодинамической гипотезе самого Анфинсена. Долгое время он оставался единственным и практически не замеченным на фоне многочисленных данных о полной ренатурации развернутой белковой цепи in vitro, однозначно подтверждавших положение о том, что вся информация о пространственном строении и функции белка заключена в его аминокислотной последовательности. Однако при постоянно увеличивающемся внимании к проблеме структурной организации белковых молекул, всевозрастающем количестве работ в области обратимой денатурации, разработке новых методов анализа промежуточных состояний и поиске подхода к изучению деталей рибосомного синтеза стали все чаще обнаруживаться факты, указывающие на более сложный механизм сборки белка in vivo, чем это, на первый взгляд, следовало из опытов in vitro. Но и там положение не отличалось большой ясностью. Оказалось, что в искусственных условиях свертывание природных полипептидных цепей не всегда бывает успешным. Лучше всего ренатурируют водорастворимые однодоменные глобулярные белки небольших размеров. [c.411]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология