Белки функции

Рис. 9-67. Организация митохондриального генома человека, установленная в результате определения полной нуклеотидной последовательности ДНК. По данным аналогичного анализа, так же организованы митохондриальные геномы мыши и коровы. Обратите внимание на то, что, хотя имеется 13 участков, кодирующих белки, функции известны только для 5 из них (это три субъединицы цитохромоксидазы, одна субъединица АТР-синтетазы и цитохром Ь).

Опе- рон Число ферментных белков Функция [c.957]

Другие белки, входящие в состав миофибрилл, в настоящее время изучены менее полно. К числу таких белков, функция которых остается не вполне ясной, относится, например, водорастворимый белок тропомиозин, выделенный из мышц Бейли. Особенно высоким содержанием. тропомиозина, по данным китайского биохимика Цао, отличается гладкая мускулатура. [c.419]

Растворимость кислорода в водных средах сравнительно мала в I л чистой воды в равновесии с воздухом при 20°С и нормальном атмосферном давлении растворяется 6,59 см кислорода [93], что соответствует раствору концентрации 3 10 М. Это ограничивает скорость диффузии кислорода от поверхности внутрь организма и его поступление в циркуляционную систему. В свою очередь эти факторы строго ограничивают скорость продуцирования энергии, а следовательно, и скорость обмена. Поэтому природе пришлось создать белки, функция которых состояла в следующем [c.138]

Бифункциональные реагенты. К бифункциональным реагентам относят химические соединения, содержащие две (обычно одинаковые) пространственно разделенные реакционноспособные группировки. Бифункциональные реагенты широко используются для ковалентной сшивки пространственно сближенных участков как одной белковой молекулы, так и двух разных белков, функцио-пирующих в едином комплексе. С помощью таких реагентов изучают третичную и четвертичную структуры белков и выясняют области контактов различных белковых молекул между собой или с другими биополимерами. К бифункциональным реагентам относятся, например, глутаровый альдегид, взаимодействующий с аминогруппами, и N-замещенные производные малеимидд, реагирующие с сульфгид-рильными группами белков. [c.168]

Гидрофильность белков — функция их специфической химической природы [c.283]

При взаимодействии антибиотика с микробной клеткой он должен проникнуть в клетку и вступить в контакт с соответствующими ферментами, регулирующими те или иные жизненно важные процессы (синтез клеточной стенки, биосинтез белка, функции мембран и т.д.). [c.415]

В этих условиях необходимо заключить, что понятие о влагосодержании в том виде, как оно применяется к обычным кристаллогидратам, нельзя применять к гидратированным белкам. Извлеченная из живой клетки белковая молекула переходит в повое, не специфическое для нее состояние, прежде всего характеризуемое потерей некоторого количества воды. Иными словами, белковая молекула не обладает собственными ресурсами, позволяющими ей удержать воду, поэтому влагосодержание белков — функция влажности среды. [c.103]

Четыре компонента вируса существуют в виде частиц различного размера. Это означает, что один и тот же капсидный белок может упаковать каждую РНК в характерную именно для нее частицу. Такой способ упаковки отличается от способа упаковки отрезков нуклеиновой кислоты одного размера в капсиды определенной формы. Однако и у вирусов, имеющих только одну правильную форму капсида, в процессе сбор и могут возникать измененные формы капсида. Речь идет о частицах-монстрах, головка которых длиннее обычной. Таким образом, белку (или белкам) капсида присуща способность собираться в структуру определенного типа, но точный размер и форма этих структур не инвариантны. Во многих случаях существуют также белки сборки, которые не входят в состав оболочки головки, но способствуют правильной сборке частицы. Клеточные геномы также используют белки, функция которых-направлять сборку других белков (см. гл. 29). [c.347]

Автономный Лс-элемент содержит 4563 пары оснований и включает три основные открытые рамки считывания. Рамки 1 и 2 считываются в одном и том же направлении и, судя по составу триплетов, кодируют белки. Функция рамки 3, которая считывается в противоположном направлении, неясна. [c.483]

Таковы в общих чертах требования. Когда исследуешь реальную систему репликации, то обнаруживаешь, что она значительно сложнее Прежде всего, когда начинается синтез, обе цепочки еще полностью не разделились Синтез новых цепочек происходит в процессе разделения, поэтому некоторые части двойной спирали копируются еще до того, как разделились другие более удаленные участки Есть особые белки, функция которых состоит в том, чтобы раскрутить двойную спираль, и вме- те с другими, которые могут создать ники в остове, дать возможность одной цепочке вращаться вокруг другой, и затем вновь объединить разо рванную цепь Так как обе цепочки двойной спирали быстро двигаются [c.55]

Гены, кодирующие ТАР-1 и ТАР-2, как и LMP-гены, локализованы в МНС (см. рис. 3.5). Сам по себе факт знаменателен. Объединение в одном локусе генов для основных и вспомогательных белков, функция которых — переработка и презентация антигена для его распознавания различными типами Т-клеток, указывает на то, что МНС эволюционно возник специально для обеспечения этой функции. [c.93]

Регуляторный каскад фага А, контролируется регуляторными белками, которые действуют всего в нескольких участках фаговой хромосомы. Это становится возможным потому, что гены, кодирующие родственные белки (функции), собраны вместе и транскрибируются в одном направлении. [c.71]

Еще раз вернувшись к рис. 15-4, Л, обратим внимание на последовательность GAAATGTGAAAT (в нижней цепи). В этой последовательности нет участков с локальной симметрией, однако есть дважды повторяющийся пентамер GAAAT. Находясь в центре гипотетичного участка связывания с полимеразой, он может играть роль распознающей области промотора. Асимметричность строения может быть нужна для связывания белка, функция которого состоит в продвижении в определенном направлении. Кроме того, этот участок обогащен АТ-парами, и, следовательно, спираль раскрывается в этом месте легче, чем в участках, богатых G -парами (гл. 2, разд. Г, 6). Таким образом, местом присоединения РНК-полимеразы в процессе образования открытого комплекса может служить именно этот участок [39]. [c.207]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

Все биологические процессы осуществляются при непременном участии белков. Они служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот, в качестве ферментов участвуют во всех стадиях биосинтеза полипептидов, полинуклеотидов и других соединений, катализируют все метаболические процессы. Особые сократительные белки ответственны за клеточные и внутриклеточные движения. В комплексе с липидами белки вхбдят в состав мембран, обеспечивая активный транспорт метжолитов в клетку и из нее. Белки служат для запасания и перешса кислорода. Низкомолекулярные полипептиды, гормоны, Стимулируют функциональную активность в клетках других тканей и органов. Белки осуществляют иммунологическую функцию, защищая организм от чужеродных соединений. Они входят в состав кожи, волос, соединительных тканей, костей и т. д., выполняя динамическую опорную функцию, обеспечивая тем самым взаимосвязь органов, их механическую целостность н защиту. Это далеко не полный перечень осуществляемых белками функций. [c.5]

Рецепторы являются белками, которые, будучи центрами связывания и действия физиологических эффекторов (гормонов, нейромедиаторов), передают внеклеточные сигналы внутрь клетки. Они состоят из узнающих и связывающих белков, принимающих сигнал, и из эффектора, трансформирующего этот сигнал в определенный эффект. Эффектор может быть ионным каналом, транспортной системой или ферментом. Мы обсуждали различные модели механизма сопряжения связывания лиганда (гормона, медиатора) и его действия самая вероятная из них основана на аллостерической модификации рецепторного белка. Функции связывания и осуществление эффекта относятся, возможно, к различным субъединицам рецепторного комплекса. В качестве примера можно привести гормончувствительную аденилатциклазу, которая в качестве эффектора может быть отделена от связывающего участка и биохимически очищена. Согласно гипотезе плавающего рецептора, этот фермент латерально диффундирует в клеточной мембране и регулируется разнообразными рецепторами. Внеклеточный сигнал переносится к этому ферменту через третий компонент — группу сопрягающих белков, называемых N-белками. Они могут обладать стимулирующим (Ns) или ингибирующим (N ) действием. В свою очередь N-белки активируются GTP, а функция рецеп- [c.299]

Ряд рибосомных белков был идентифицирован благодаря изменениям в их структуре у температурочувствительных мутантов. Температурочувствительные мутации приводят к тому, что при повышенной температуре рост бактерий замедляется-эффект, обусловленный каким-то повреждением в рибосомном белке, функция которого при непермиссивной температуре, по-видимому, нарушается. СЗбщий характер таких мутаций не дает ключа к выяснению и функции данного белка. [c.111]

Имеется много других белков, функции которьк довольно необьины, что затрудняет их классификацию. Монеллин-белок, образующийся в одном из африканских растений, имеет очень сладкий вкус. Он стал предметом изучения как не- [c.140]

Белки, функции. По функциональному признаку белки можно раздедйть на ферменты (РНК-азы, цитохромы, трипсин и др.), запасные белки (казеиноген, зеин, глиадин и др.), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), сократительные (миозин, актин и др.), защитные (антитела, фибриноген и др.), токсины (дифтерийный токсин, змеиные яды и др.), гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), структурные белки (гликопротеиды, а-керотин, фиброин, мукопротеиды и др.). [c.17]

Аминокислоты используются для синтеза белков. Функции белков перечислены в табл. 3.9. Особенно важную роль белки играют в процессах роста и репарации, будучи одними из основных составляющих цитоплазмы. Белками являются ферменты и некоторые гормоны. Избыток аминокислот не может храниться, поэтому в печени они дезаминируются. В процессе дезаминирования от них отщепляются аминогруппы (КНг), которые превращаются в мочевину. Мочевина с кровью попадает в почки, откуда вьшодится в составе мочи. Оставщиеся части молекул аминокислот превращаются в гликоген и направляются на хранение. [c.322]

Компоненты крупных ДНК-содержащих вирусов и несколько менее крупных вирусов животных синтезируются в клетке-хозяине, по-видимому, обычным образом [246, 247, 265]. Иными словами, при размножении вируса протекают два процесса с одной стороны, это репликация ДНК, с другой — транскрипция ДНК в информационную РНК и последующая трансляция РНК в белок. Реплицируется ДНК, вероятно, как единое целое, т. е. от одного конца молекулы до другого. Необходимые для этого ДНК-полимераза и лигаза, хотя и похожи на ферменты хозяина, все же в случае большинства вирусов животных, вероятно, вирусоспецифичны. Поэтому при размножении вируса процессы транскрипции (синтезируемой информационной РНК) и трансляции (синтез белков, а следовательно, и ферментов) должны быть запущены раньше, чем начинается репликация вирусной ДНК, если для процесса репликации необходимо присутствие вирусоспецифичных ферментов. Эти процессы, по крайней мере на первых этапах, должны осуществляться с участием ферментных систем хозяина. Процесс транскрипции находится под контролем разнообразных регулирующих механизмов, благодаря чему одни участки транскрибируются раньше, другие — позже. Оказалось, что процессы репликации вируса во всех случаях можно подразделить на ранние, средние и поздние (т. е. синтез иРНК и белков). Функции многих продуктов этих процессов неизвестны, но несомненно, что среди продуктов ранних генов есть такие, которые блокируют синтез ДНК и белков хозяина. [c.234]

Такие сравнения белков важны еще и в том отношении, что сходные структуры часто предполагают и сходные функции. Можно избежать многолетних экспериментальных исследований, установив гомологию аминокислотной последовательности с белком, функция которого известна. Например, гакие гомологии последовательностей впервые указали на то, что некоторые регуляторные гены клеточного цикла дрожжей и некоторые гены, вызывающие раковое перерождение клеток млекопитающих, кодируют протеинкиназы. Таким же способом было определено, что многие из белков, контролирующих морфогенез у плодовой мушки Drosophila, являются белками регуляторного гена, а один белок, участвующий в морфогенезе, был идентифицирован как сериновая протеиназа. [c.150]

Как правило, замены экзонов, происходящие при альтернативном сплайсинге РНК, не приводят к появлению совершенно разных белков. Вместо этого образуется серия белков, функции которых аналогичны. Их называют изоформамн. Изоформы белка модифицированы таким образом, чтобы они годились для конкретной ткани. Изменения в них могут определять, с какими другими белками будет взаимодействовать данная молекула, причем каталитические или структурные домены [c.223]

СТО оказываются миссенс-мутациями (мутациями с изменением смысла), в которых последовательность кодирующего триплета оснований после замены кодирует уже другую аминокислоту. Вследствие вырожденности генетического кода аминокислота, кодируемая мутантным геном, часто оказывается сходной с той, которая кодировалась родительским триплетом, в результате чего формируется фенотип ( leaky ) лищь с частично нарушенной функцией (определяемой обычно белком). Такие штаммы имеют тенденцию спонтанно ревертировать к родительскому типу, проявляя таким образом генетическую нестабильность и частичную физиологическую неполноценность. Значительная часть мутаций с заменой оснований представляет собой нонсенс-мутации (бессмысленные мутации), характеризующиеся тем, что кодирующий какую-либо аминокислоту триплет превращается в триплет, не кодирующий никакой аминокислоты. В этом случае синтез соответствующего белка прерывается на измененном триплете, а образующийся незавершенный фрагмент белковой молекулы, как правило, не способен выполнять предназначенной исходному белку функции. Поэтому нонсенс-мутации фенотипически выражены, а способность ревертировать у них сохраняется. Мутации со сдвигом рамки возникают в случае вставки или делеции одного или нескольких оснований в молекулу ДНК- При этом происходит сдвиг рамки при считывании закодированной информации и как следствие — изменение последовательности аминокислот в белке мутантного штамма. [c.10]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Подобный принцип структурной организации диктуется, по-видимому, трансмембранным характером осуществляемых этими белками функций. Основная роль внутримембранного сегмента состоит в удерживании белка в соответствующей ориентации в липидном матриксе мембран. Внемембранные домены содержат в своем составе центры связывания субстратов, эффекторов, переносимых ионов и т.п. и, тем самым, обеспечивают возможность тонкой химической регуляции их функциональной активности. [c.214]

Появление отмеченных выше работ не вызвало вначале заметного резонанса в среде молекулярных биологов и не поколебало их веру в существование спонтанной, не нуждающейся ни в каких посредниках, самоорганизации пространственного строения аминокислотных последовательностей и белковых агрегатов. Новые факты о ранее неизвестных функциях некоторых белков и необычном механизме сборки воспринимались, в лучшем случае, как исключения, нуждающиеся в дальнейшем изучении и подтверждении. Впервые Г. Пелхэм увидел за этими немногочисленными и разрозненными фактами необходимое для жизнедеятельности клетки явление, как потом оказалось, чрезвычайно распространенное [213]. Он пришел к выводу о существовании в клетках животных, растений и микроорганизмов специальных белков, функция которых состоит в помощи сборке и разборке полипептидных цепей и их комплексов. [c.419]

Белки HMG могут участвовать в организации активного хроматина [160—166]. Помимо гистонов, хроматин содержит множество негистоновых белков, функция которых не известна. Среди них, очевидно, должны быть структурные белки, ферменты, обеспечивающие протекание процессов репликации, транскрипции и др., и регуляторные белки. Э. Джонс (Великобритания) попытался выделить белковые компоненты, присутствующие в достаточно большом количестве, что позволило бы провести их анализ и идентификацию. Ему действительно удалось изолировать новый класс ядерных белков, названный им группой белков с высокой подвижностью (high mobility group), или HMG-белки. Название зависело от высокой подвижности этих белков при электрофорезе в геле. Фракция HMG-белков распадается на ряд индивидуальных компо- [c.156]

Из наших исследований, а также из тех результатов, которые постепенно накапливаются в литературе (табл. 9), следует еще один принципиальный вывод, который может быть сделан в настоящее время и который важно иметь в виду при оценке полученных нами результатов отдельные субъединицы мультимерных белков могут выполнять самостоятельную и независимую от мультимерного белка функцию. [c.171]

Физическая химия (1978) -- [ c.601 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.20 , c.21 , c.409 , c.410 ]

Биохимия (2004) -- [ c.45 , c.46 ]

Современная общая химия Том 3 (1975) -- [ c.3 , c.383 , c.384 ]

Современная общая химия (1975) -- [ c.3 , c.383 , c.384 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.17 ]

Как квантовая механика объясняет химическую связь (1973) -- [ c.271 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.155 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.27 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.155 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология