Антикодон взаимодействие с кодоном

Работа такой системы — молекулярной машины — организована посредством прямых и обратных информационных потоков, посредством молекулярной сигнализации. В живой системе сигналами, их источниками, приемниками и преобразователями служат молекулы и надмолекулярные структуры. Узнавание сигнала определяется многоточечными слабыми взаимодействиями, имеющими кооперативный характер. В этой книге рассмотрен ряд явлений молекулярного узнавания — взаимодействие фермент — субстрат, взаимодействие комплементарных нуклеотидов, реализуемое в двойной спирали ДНК, в транскрипции, а также в трансляции (т. е. взаимодействие кодона с антикодоном). К тем же явлениям относится взаимодействие антитела с антигеном, в этой книге не рассмотренное. [c.608]

Однако оказалось, что такое строгое каноническое спаривание оснований не является об им правилом для взаимодействия первого остатка антикодона с третьим остатком кодона. Прежде всего было замечено, что если аминокислота кодируется двумя, тремя или четырьмя кодонами, то первые два нуклеотидных остатка кодонов всегда идентичны, а третий различается (см. рис. 3). Следовательно, аминокислота строго кодируется двумя первыми буквами кодона и менее строго — третьей. С другой стороны, было обнаружено, что рибосомы, программированные разными кодонами для одной и той же аминокислоты, могут связывать одну и ту же тРНК, т. е. тРНК может узнавать более чем один кодон. Например, одна и та же фенилаланиновая тРНК узнает как UUU, так и UU . Анализируя эти и некоторые другие факты, Ф. Крик вьщвинул гипотезу о неоднозначном спаривании первого нуклеотида антикодона с третьим остатком кодона он предположил возможность нестрогого соответствия [c.155]

Правила, согласно которым происходит взаимодействие кодон-антикодон, суммированы в гипотезе неоднозначного соответствия (гипотеза качаний, Wobble-гипотеза). [c.95]

Окончание белкового синтеза-это необычная реакция, так как при этом происходит непосредственное узнавание терминирующего кодона белковым фактором. Поскольку эта реакция совершенно отличается от взаимодействия кодон-антикодон, характерного для инициации и элонгации, то, по-видимому, совсем не обязательно, чтобы и в терминации участвовала последовательность, состоящая из трех нуклеотидов. Очевидно, этот факт отражает некоторые аспекты эволюции генетического кода. [c.85]

Б. Нормальные кодоны для цистеина-это UGU и UG . Таким образом, ошибка при взаимодействии кодон-антикодон относится к первому положению кодона (третьему положению антикодона). Результаты этого и других экспериментов позволяют предполагать, что рибосомы могут ошибочно считывать и вместо С и С вместо и в первых двух положениях кодонов, а С и U-вместо А в первом положении. [c.286]

Г. Взаимодействие кодона и антикодона [c.153]

Если взаимодействие, имевшее место при образовании промежуточного короткоживущего комплекса, сохраняется после кодон-антикодонового узнавания, то теперь аминоацил-тРНК оказывается связанной с 70S рибосомой по крайней мере тремя точками —антикодоном через кодон мРНК с 30S субчастицей, аминоацильной ветвью через EF-Tu с 50S субчастицей и неизвестной точкой первоначального взаимодействия (может быть, D-шпилькой, взаимодействующей с головкой 30S субчастицы). [c.179]

Код есть программа трансляции. Чрезвычайно важно понять условия реализации этой программы. Молекулярные механизмы ответственны за кинетику взаимодействия антикодонов с кодонами, за действие рибосом и ацилирующих ферментов. Сегодня мы почти ничего не знаем об этих механизмах и еще не располагаем физической теорией чтения кода (см. 9.8). [c.589]

В последних столбцах левой и правой сторон таблицы приведены числа п водородных связей между нуклеотидами ху кодона и комплементарными нуклеотидами х у антикодона. Значения п (можно назвать эту величину степенью комплементар-ности) в первом октете равны 6 и 5, во втором 5 и 4. Можно думать, что при га = 6 взаимодействие 2 — 2 кодона и антикодона не имеет существенного значения, так как связь ху — х у достаточно прочна и обеспечивает необходимую комплементарность. Поэтому кодоны первого октета безразличны к г, В этом случае возможны 16 сочетаний кодон — антикодон, при которых одна и та же аминокислота включается в белковую цепь и отвечает любым 2 и 2 при фиксированных ху и, следовательно, х у. Если в первом октете га = 5, то возможно, что взаимодействие 2 —2 уже играет некоторую роль в обеспечении комплементарности, и число допустимых сочетаний кодон — антикодон может оказаться меньше 16, но больше 4. Из сказанного, конечно, не следует, что все мыслимые сочетания встречаются в природе. Было бы интересно экспериментально определить число различных антикодонов, т. е. различных тРИК, отвечающих данной аминокислоте, и, конечно, число соответствующих кодонов. Возможно, что опыт действительно покажет наличие большего числа антикодонов и кодонов для тех аминокислот первого октета, для которых га = 6, и меньшего их числа для га = 5. Мутационные замещения 2 в кодонах мРИК могут заметно отличаться по эффективности для га — 6 и га = 5, [c.593]

РНК ТОЛЬКО С помощью молекулы-переносчика. Для этого служат транспортные РНК, которые находятся в рибосомах и имеют относительную молекулярную массу порядка 25 ООО. Молекулы транспортной РНК вследствие внутримолекулярного спаривания оснований имеют форму клеверного листа (рис. 3.4.2). На З -конце такого листа находятся неспаренные основания — последовательность цитозин-цитозин-аденин, на 5 -конце одно неспаренное основание, в основном гуанин. Связывание а-аминокислоты с транспортной РНК осуществляется на З -конце за счет карбоксильной группы аминокислоты. Три другие йеспаренные специфические основания транспортной РНК образуют триплет (антикодон), комплементарный кодону матричной РНК. После прикрепления транспортной РНК к информационной РНК (за счет взаимодействия кодон-антикодон) протекает перенос а-аминокислоты, связанной с транспорт ной РНК на растущую нолипептидную цепь. Эта цепь связана через транспортную РНК с рибосомой и остается там, пока соответствующий [c.667]

Отбор аминокислоты, соответствующей кодону, осуществляется в результате взаимодействия кодона мРНК с антикодоном тРНК — тринуклеотидным фрагментом, расположенным в антикодоновой петле тРНК (см. 3.4 и рис. 28 и 29). Сам аминоацильный остаток в этом отборе не участвует. Уже в первые годы после открытия транспортных РНК было показано, что превращение остатка цистеина, [c.188]

Информация, заложенная в ДНК и РНК, реализуется в процессе синтеза белка. Механизмы передачи информации от ДНК на РНК понятны и очевидны, так как цепь нуклеотидов характерна для обеих структур, а матричный синтез предусматривает полную идентичность их последовательностей. Но каким же образом передается информация от РНК, содержащей всего четыре нуклеотида, на белок, содержащий 20 различных аминоьсислот Если бы каждый нуклеотид передавал информацию на синтез одной аминокислоты, то всего кодировалось бы 4 аминокислоты. Не может код состоять из двух нуклеотидов, так как в этом случае можно было бы охватить не более 16 аминокислот (4 = 16). Работами М. Ниренберга и соавторов было установлено, что для кодирования одной аминокислоты требуется не менее трех последовательно расположенных нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. При этом между отдельными кодонами нет промежутков, и информация записана слитно, без знаков препинания. Число сочетаний 4 дает основание полагать, что 20 аминокислот кодируются 64 кодонами. Экспериментально установлено, что таких кодонов меньше, всего 61. Оставшиеся три кодона не несут в себе информации, однако два из них используются в качестве сигналов терминации. Выявлена также интересная особенность взаимодействия кодона с антикодоном. Оказалось, что первое и второе азотистые основания кодона образуют более прочные связи с комплементарными основаниями антикодона. Что же касается третьего основания, то эта связь менее прочная, более того, основание кодона может спариваться с другим, не комплементарным основанием антикодона. Этот феномен называют механизмом неоднозначного соответствия или качания. В соответствии с этим урацил антикодона может взаимодействовать не только с аденином, но и с гуанином кодона. Гуанин антикодона способен связываться не только с цитозином, но и с урацилом кодона. Это указывает на возможность нескольких кодонов кодировать одну и ту же аминокислоту. И действительно, было установлено, что ряд аминокислот кодируется двумя и более антикодонами (табл. 29.1). Из таблицы видно, что только две аминокислоты — метионин и триптофан — кодируются при помощи одного кодона. Число кодонов для остальных аминокислот варьирует от двух (для аргинина, цистеина и др.) до шести (для лейцина и серина). Тот факт, что одной и той же аминокислоте соответствует несколько кодонов, называется вырожденностью [c.462]

Далее аминокислотный остаток переходит в молекулу специфической для данной аминокислоты растворимой т-РНК, причем аминокислота ацилирует один из двух вторичных гидрокислов рибозы концевого нуклеозида т-РНК. Это видно из того, что транспортная РНК, связавшая молекулу аминокислоты, в отличие от свободной т-РНК не окисляется йодной кислотой, как все г/ис-гликоли (кн. I, стр. 457), т. е. один из двух ее гидроксилов ацилирован. На то, как затем осуш,ествляется взаимодействие рибосомальной, матричной и транспортной РНК со связанной аминокислотой, проливают свет опыты Липмана, согласно которым положение аминокислоты в полипептидной цепи определяется только взаимодействием кодона (в и-РНК) и антикодона (в т-РНК). [c.729]

Отсутствие специфичности в отнощении третьей буквы проявляется не на стадии синтетазной реакции, так как, вообще говоря, синтетазы не связаны с антикодонами, а на стадий комплементарного взаимодействия тРНК и мРНК в рибосомах. Хотя в настоящее время известна структура меньщего числа антикодонов, чем кодонов, можно пытаться найти причины отсутствия такой специфичности, проводя сравнительный анализ этих структур. Если записать нуклеотиды в антикодонах в таком порядке, чтобы их полярность совпала с полярностью кодонов, то получатся следующие наборы триплетов [c.43]

Модификация оснований в антикодонах может еще сильнее офаничить диапазон возможных взаимодействий кодон-антикодон. Например, гипоксантин (Нх), занимая место аденина в той позиции антикодона, по которой происходит спаривание с третьим основанием кодона, может обусловить спаривание такого антикодона с кодонами, у которых в последней позиции стоят основания U, С или А. Разнообразие модификаций оснований в антикодонах или—что встречается наиболее часто—оснований, соседствующих с анти кодоном, изменяет специфичность взаимодействия аминоацил-тРНК—ко- [c.156]

Расстояние в три основания, которое проходит рибосома, вероятно, определяется взаимодействием между кодоном мРНК и антикодоном тРНК. Некоторые мутантные тРНК узнают антикодоны из четырех оснований, что позволяет рибосомам продвигаться на четыре основания в каждом транслокационном акте. Поэтому, исходя из стереохимии взаимодействия кодон—антикодон в А-участке, можно определять расстояние, на которое перемещается рибосома (гл. 8). [c.84]

Задача тРНК в синтезе белка состоит в том, чтобы, попав в А-участок рибосомы, узнать нужный кодон. Взаимодействие между антикодоном и кодоном происходит путем комплементарного спаривания оснований, но по правилам, которые значительно отличаются от обычных, ограничивающих контакты только парами G—С и А—U. [c.94]

Код А-Н, согласно утверждению Меклера, отражает высокую стерео-комплементарность каждой аминокислоты своим антикодонам. Однако 1ежду ними не только не может быть такой комплементарности, но в данном случае это понятие вообще лишено смысла. Дело в том, что размеры взаимодействующих молекул столь различны, что аминокислота может взаимодействовать разве что только с одним из трех нуклеотидов нтикодона, занимая не более половины его ван-дер-ваальсовой поверх- ности. Такое взаимодействие неспецифично и, следовательно, не в состоянии кодировать образование компле ов аминокислоты со своими антикодонами. Таким образом, кода А-Н в природе не должно существовать. Избирательно могут взаимодействовать не отдельные аминокислоты с кодонами и антикодонами, а полипептидные цепи белков с полинуклеотидами, но формирование подобных комплексов в кодировании не нуждается, да оно и немыслимо. [c.533]

Поскольку антикодон комплементарен кодону, то первое основание в антикодоновой последовательности пи-щется согласно существующим правилам-в направлении от 5 -конца к З -концу. При написании кодоновой последовательности по этим правилам третье основание кодона взаимодействует с первым основанием антикодона. Поэтому комбинация [c.95]

Другой пример взаимодействия, не предсказанный гипотезой, заключается в том, что бактериальная инициаторная fMet-тРНК способна узнавать как кодон AUG, так и кодон GUG. Это вынуждает третье основание антикодона взаимодействовать не по правилам. [c.97]

Таким образом, можно отметить, что, помимо обычных актикодон-кодоновых взаимодействий, существует еще целый ряд факторов, влияющих на процесс считывания кодонов с мРНК. Точность образования пары антикодон—кодон зависит от структуры участков молекулы тРНК, расположенных за пределами антикодоновой петли, и от структуры определенных участков рибосомы. Кроме того, в соответствии с гипотезой Крика образование системы водородных связей между антикодонами и кодонами не является строго однозначным, т.е. допускает определенное разнообразие структур соответствующих элементов. На все эти факторы могут влиять мутации, возникающие в генах, кодирующих структуру любых компонентов трансляционного аппарата. [c.95]

С, А, и, а также G или AU. Цель этого ограничения— поддерживать силу взаимодействия кодон-антикодон на приблизительно одинаковом для всех кодонов уровне, что позволяет оптимизировать скорость трансляции (Grosjean, Fiers, 1982). [c.322]

Б. Во флагеллине цистеин ошибочно включается по аргининовым кодонам GU и G . Объясните на основе взаимодействия кодон-антикодон, какая ошибка совершается при неправильном включении цистеина вместо аргинина [c.14]

Рентгеноструктурный анализ некоторых молекул тРПК позволил вьывить их характерную четвертичную структуру (рис. 3.29, Б-Г). Эта структура более компактна, чем структура клеверного листа . Она образуется благодаря внутримолекулярным взаимодействиям, сближающим DU- и Ti ) -щпильки. В результате молекула тРПК выглядит так, как будто она состоит из двух взаимно перпендикулярных частей—в одной из них находится акцепторный участок, в другой —антикодон. Из-за такого общего вида молекулы структура получила название L-koh-фигурации. L-структура представляется более адекватной, чем клеверный лист , особенно если учесть, что тРПК играет роль адаптора при взаимодействии кодона и антикодона на рибосоме. [c.138]

Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

Как и в случае Р-участка, А-участок, очевидно, также формируется обеими рибосомными субчастицами. Так или иначе, антикодон тРНК должен лежать там, где располагается кодон мРНК, т. е. на малой (30S или 40S) субчастице, а акцепторный конец должен взаимодействовать с пептидилтрансферазным центром, т. е. с большой (50S или 60S) субчастицей. [c.142]

Смотреть страницы где упоминается термин Антикодон взаимодействие с кодоном: [c.189] [c.467] [c.57] [c.689] [c.60] [c.79] [c.44] [c.311] [c.55] [c.72] [c.75] [c.220] [c.285] [c.135] [c.136] [c.157] [c.587] [c.223] [c.531] [c.533] [c.46] [c.37] [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология