Аминоацильная группа

Рис. 29-8. Обобщенная структура аминоацил-тРНК. Аминоацильная группа, присоединенная в З -положении к концевому остатку А (аденилата), показана на красном фоне. R означает боковую группу аминокислоты. Аминоацильная группа может перемещаться из 2 -положения рибозы в З -положение и обратно,

ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНАЯ МИГРАЦИЯ АМИНОАЦИЛЬНОЙ ГРУППЫ [c.269]

Внедрение аминоацильной группы. Бреннер и сотр. [363— 367] исследовали ряд изящных реакций, которые рассматривались как реакции аминоацильного включения . Пример такой реакции ириведен на следующей схеме [c.214]

Данная аминокислота реагирует с аденозинтрифосфатом (наверху), в результате чего освобождается молекула пирофосфата и образуется аминоациладенозинмонофосфат — смешанный ангидрид карбоновой и фосфорной кислот. Затем аминоацильная группа переносится на гидроксил концевого рибозного остатка соответствующей тРНК (ниже справа). На рисунке аминоацильная группа соединена с кислородным атомом в положение 3 (внизу в центре), но на самом деле существует равновесие между 2 - и З -положе-ниями. Освободившаяся молекула АМФ (посередине слева) в результате фосфорилирования регенерирует исходный АТФ. [c.490]

При втором способе [SI (а) табл. 7-2] образуются аминоациладе-нилаты [ активированные аминокислоты в уравнении (П-З)], которые могут переносить свои аминоацильные группы при помощи специфических молекул тРНК [уравнение (11-3)]. [c.491]

В ряде случаев перенос активированных аминоацильных групп осуществляется при помощи —SH-rpynn с образованием промежуточных тиоэфиров [табл. 7-2 SlA(a)]. Примером может служить синтез продуцируемого Ba illus brevis антибиотика грамицидина S, представляющего собой циклический декапептид, со следующей дважды повторенной последовательностью пяти аминокислот [c.491]

На последующей стадии реакции активированная аминоацильная группа переносится на тРНК, причем действует та же синтетаза и при отщеплении аденозинмонофосфата образуется сложноэфирная связь с рибозой 3 -коицевого аденозина тРНК [c.389]

Введение аминоацильной группы в молекулу органического соединения, со-провождаюшееся замещением атома водорода гцдроксн- нли аминогруппы [c.33]

Аминоацил-тРНК-синтетазы в последнее время стали делить на 2 класса в соответствии с различиями в их первичной и третичной структурах, а также в зависимости от своеобразия механизма катализируемой реакции. Первый класс включает ферменты, катализирующие синтез аминоацил-тРНК следующих аминокислот Арг, Вал, Глн, Глу, Иле, Лей, Мет, Тир, Трп, Цис второй класс-аминокислот Ала, Асн, Асп, Гис, Гли, Лиз, Про, Сер, Тре, Фен. Оказалось, что ферменты 1-го класса обеспечивают перенос аминоацильной группы сначала ко второй 2 -0Н-группе терминального остатка адениловой кислоты, затем перемещение ее к З -ОН-группе (путем [c.515]

Реакцию внедрения аминоацильной группы можно также проводить с пептидами серина (1-303), треонина (1-304) и цистеина (1-305), если использовать более сильное основание, например туоег-бутилат калия. [c.216]

Исходя из структуры молекулы тРНК, можно высказать следующие соображения о ее функционировании. Во-первых, участки, ответственные за выполнение различных функций, максимально разобщены. Аминокислота удалена от антикодона на максимально возможное расстояние. Это согласуется с тем, что аминоацильная группа находится на большой субчастице рибосомы рядом с пептидилтрансферазным участком, тогда как взаимодействие антикодона с мРНК происходит на малой субчастице (см. гл. 8). Последовательность Т /С лежит в углу Ь-подобной структуры вероятно, такое ее положение имеет критическое значение для осуществления контроля за изменениями в третичной структуре. (В гл. 8 бу- [c.91]

После свявывания ферментом соответствующей тРНК аминоацильная группа передается на ОН-группу остатка аденозина ее акцептирующего конца (уравнение реакции см. с. 281). У некоторых АРСаз роль остатка гистидина в осуществлении приведенных выше этапов активирования аминокислоты может играть радикал глутаминовой кислоты. [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология