Боковая группа аминокислот группа

Из ЭТОЙ схемы видно, что боковые ответвления полипептидных цепей могут иметь различный состав и строение и содержать разнообразные функциональные группы (в приведенном отрезке цепи в боковых ответвлениях содержатся группы —СООН, —ОН, —NH2, —SH) некоторые из таких групп одной и той же или разных цепей могут взаимодействовать друг с другом, образуя межмолекулярные или внутримолекулярные связи различного типа. Например, при взаимодействии боковых групп —СООН и —NHj соответственно с группой —NHj N-концевой или с группой —СООН С-концевой аминокислот других цепей возникают новые пептидные связи и образуются разветвленные полипептидные цепи. Взаимодействие концевых групп —NHj и —СООН одной и той же цепи приводит к замыканию цепей в полипептидные циклы. Макромолекулы многих белков состоят из нескольких соединенных цепей. [c.331]

Сближение реакционноспособных групп при химической реакции приводит к поляризации связей, что в общем случае вызывает ускорение реакции. В природе такая ситуация обычно достигается строго определенным расположением специфических боковых групп аминокислот в активном центре фермента. [c.16]

Важную роль в понимании природы ферментативного катализа сыграло (и продолжает играть) изучение механизмов органического ка тализа, а также катализа ионами и комплексами металлов. Это связано с тем, что в активные центры ферментов входят боковые группы аминокислот, такие как имидазольная, карбоксильная, гидроксильная, или аминогруппа, либо ноны металлов (Си , Ре , и др.), координационно связанные с этими группами. Поэтому [c.71]

Это соединение, реагируя с т-РНК, и дает тот продукт, который указан на схемах ] и 2. Необходимость допустить, что фермент должен не только узнавать соответствующую аминокислоту, но и специфическую т-РНК, приводит к предположению, чта у фермента имеется в молекуле два различных участка одним он связывается с т-РНК, а другим — с боковой группой аминокислоты. [c.392]

В работе использовалось упрощенное представление геометрического строения а-спирали боковые группы аминокислот аппроксимировались сферами с центрами в с -атомах, Атомы основной цепи а-спирали представлены цилиндром радиусом 3.7 [171. Рассматривались а-спирали с идеальной геометрией. Координаты Ср атомов находились по формулам [181 [c.143]

Более стабильные ХМЭ получают с помощью реагентов, функциональные группы которых способны к образованию ковалентных связей с материалом электрода. Чаще всего используют кислородсодержащие соединения с окси-, гидрокси- или карбокси-группами, хотя возможно закрепление и других групп. В частности, для ковалентного связывания ферментов используют амино-, имидазольные и тиоловые группы боковых цепей аминокислот белка. Большим преимуществом ковалентного связывания является отсутствие утечки модификатора с поверхности электрода. При этом формируется устойчивый слой, который не разрушается при повторном использовании ХМЭ. Разнообразие методов связывания позволяет не затрагивать электроактивные функциональные группы. Тем не менее всегда необходимо специально изучать активность модификатора в растворе и в иммобилизованном состоянии. [c.481]

В табл. 2-2 включены также значения рКа (см. гл. 4, разд. Б) боковых групп аминокислот. Если концевые амино- и карбоксильные группы свободны, они тоже могут участвовать в кислотно-основных реакциях р/Са этих групп имеет следующие значения [c.84]

Экспериментальные данные о наличии согласованного кислотно-основного катализа процесса мутаротации тетраметилглюкозы в бензоле фенолом и пиридином считаются в настоящее время недостаточно убедительными [51, 52]. Для неферментативных реакций, протекающих в водных растворах, доказать существование такого механизма катализа весьма трудно . Однако он может играть исключительно большую роль в случае ферментативного катализа, поскольку среди боковых групп аминокислот могут найтись две соответствующим образом расположенные кислотные и основные группы. [c.54]

Чрезвычайно важны также нековалентные взаимодействия между ретинальдегидом и опсином, особенно взаимодействия между боковыми группами аминокислот и я-электронной системой полнена. Подобные взаимодействия определяют конформацию хромофора, а также вызывают поляризацию я-электронной системы. Именно эти эффекты и обусловливают незначительные вариации величины Ятах у разных зрительных пигментов. [c.306]

Можно ожидать, что в большинстве случаев белковая молекула должна иметь конформацию, при которой максимальное число гидрофобных боковых цепей находится внутри молекулы, а гидрофильные группы располагаются на ее поверхности в контакте с водой. Расположение боковых групп аминокислот в структурах типа складчатого слоя более благоприятно для образования гидрофобных связей, чем в а-спирали. Приращение свободной энергии при переносе 1 моль метиленовых групп из водного окружения в гидрофобное равно примерно —0,75 ккал. Органические растворители ослабляют гидрофобные связи, поскольку при разбавлении ими воды среда, окружающая взаимодействующие группы, уже в меньшей степени отличается от неполярных групп. Например, мочевина, по-видимому, является мягким реагентом, рвущим гидрофобные связи. [c.276]

Боковые группы аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако белки не представляют собой идеальных а-спиралей, поскольку пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых аминокислот, могут существенно деформировать нормальную а-спираль и вызвать изгиб цепи. Влияние пролина и оксипролина в этом отношении наиболее существенно. [c.359]

Одно из следствий этого факта заключается в том, что многие боковые группы аминокислот могут быть замаскированы , спрятаны в ядре молекулы и благодаря этому недоступны действию обычных химических реагентов, применяемых для их титрования или качественного определения. Маскировка некоторых боковых цепей должна также повлиять и на такие физические свойства белка, как поглощение в ультрафиолетовой области и флуоресценция. Только у полностью развернутой белковой молекулы (при крайних значениях pH, при высокой температуре, в присутствии дс- [c.28]

Повышение прочности связи пропитанного латексно-белковыми составами корда с резинами, по-видимому, объясняется межмолекулярным взаимодействием боковых групп аминокислот с макромолекулами целлюлозы и менее полярных радикалов с каучуком. [c.72]

Прежде всего, повторяющимся структурным элементом в белках служит отдельная пептидная группа с одним углеродным атомом (а-углеродный атом) между соседними связями. Боковые группы аминокислот не принимают участия в образовании полипептидной цепи и лишь образуют ее радикалы. Напомним, что в нейлоне между соседними пептидными связями находятся шесть углеродных атомов. Вместе с тем молекулы белков имеют компактную структуру и содержат примерно в 3—4 раза меньшее количество связанной воды (20—30%), чем рыхлые клубки линейных полимеров. Благодаря этому макромолекула белков меньше по линейным размерам, и белки не дают таких вязких растворов, как обычные полимеры. Это указывает на то, что белки имеют несравненно более высокую степень организации, чем линейные полимеры. В настоящее время известны четыре уровня структуры, или организации, белковой молекулы все они различны и определяются в основных чертах различными типами молекулярных взаимодействий, или типами связей, в последней. [c.88]

Рис. 29-8. Обобщенная структура аминоацил-тРНК. Аминоацильная группа, присоединенная в З -положении к концевому остатку А (аденилата), показана на красном фоне. R означает боковую группу аминокислоты. Аминоацильная группа может перемещаться из 2 -положения рибозы в З -положение и обратно,

Практически каждая природная аминокислота способна образовывать устойчивый пятичленный хелатный цикл с ионом металла. Если в боковом радикале аминокислоты отсутствуют дополнительные электронодо-норные центры, то в качестве последних могут выступать только а-карбоксильная и а-аминогруппы. При изменении pH среды характер комп-лексообразования с аминокислотами может изменяться так, при снижении pH аминокислота может координироваться как нейтральный лиганд. Когда аминогруппа не участвует в образовании пятичленного хелатного цикла, часто образуется четырехчленное кольцо, в котором оба атома кислорода связаны с центральным ионом металла. Кроме того, карбоксильная группа может служить мостиком между двумя ионами металлов. [c.49]

Рис. 3-27. Пространственные модели а-спирали и Р-СЛОЯ. Слева структуры показаны без боковых групп аминокислот, справа - с боковыми группами. А. а-Спираль (часть структуры миоглобина). Б. Участок Р-СЛОЯ (часть структуры домена иммуноглобулина). На фотографиях слева каждая поверхность цепи представлена только одним черным атомом (группы R на рис. 3-25 и рис. 3-26) вся поверхность цепи показана справа. (С

Во-первых, соседние части полипептидной цепи могут взаимодействовать таким образом, что доступ молекул воды к другим участкам поверхности белка будет ограничен. Поскольку молекулы воды стремятся к формированию водородных связей, они должны конкурировать с лигандами за предназначенные для последних боковые группы аминокислот на поверхности белка. Поэтому прочность водородных связей (и ионных взаимодействий) между белком и лигандом значительно больще в том случае, если удалось исключить молекулы воды. На первый взгляд трудно представить себе механизм, способный ограничить доступ к белковой поверхности столь маленькой молекулы, как молекула воды, и не повлиять при этом на связывание самого лиганда. Но молекулы воды благодаря сильной тенденции к образованию водородных связей формируют больщие молекулярные сети (схема 2-1) и индивидуальной молекуле часто бывает энергетически [c.156]

В тех случаях, когда химические свойства боковых групп аминокислот не могут обеспечить рещение конкретной каталитической задачи, белки прибегают к помощи специальных небелковых молекул. Такие лиганды часто служат в ферментативных реакциях коферментами и могут быть столь прочно связаны с белком, что фактически являются его частью. В качестве примера можно назвать содержащие железо гемы в молекуле гемоглобина и цитохромов тиаминпирофосфат в ферментах, участвующих в переносе альдегидной группы биотин в ферментах, участвующих в переносе карбоксильной группы (см. разд. 2.4.3). В процессе эволюции каждый фермент был отобран по определенной химической активности, которую он проявляет в комплексе [c.157]

R — боковые группы аминокислот (рис. 1, А) имеют широкий диапазон гидрофильных и гидрофобных свойств [c.17]

На этом уровне молекулярной организации обнаруживается принципиально новое свойство пептидных молекул — способность выделить часть пространства как внутримолекулярную. Эта область внутри а-спиральной структуры недоступна для молекул воды и низкомолекулярных электролитов, тогда как остальная часть пространства, занятая растворителем, электролитами и другими пептидами, может быть названа внешней. Боковые группы аминокислот направлены в сторону внешнего пространства, гидратированы в соответствии со своими гидрофобными свойствами и расположены при максимально плотной упаковке в соответствии со своими удельными объемами (см. табл. 1). Обычные молекулярные модели недостаточно точно представляют конформации пептидных цепей, так как строятся без учета гидратации боковых групп аминокислотных остатков. [c.43]

Результаты, приведенные в табл. 5.7 и 5.8, показывают, что неполярные боковые группы аминокислот предпочитают находиться в неполярном, неводном окружении, т.е. имеют тенденцию собираться вместе и образовывать кластеры неполярных групп. Силы, стабилизирующие такие кластеры, называют гидрофобными. Результаты рентгеноструктурного анализа многих белков подтверждают, что неполярные боковые группы действительно группируются в неводных, маслянистых внутренних областях белка (см. например, рис. 2.32). Отметим, что движущей силой гидрофобных взаимодействий является изменение энтропии изменение же энтальпии, напротив, им противодействует. Следовательно, когда две или большее число первоначально сольватированных гидрофобных групп собираются вместе во внутренней области белка, ДЯ > 0. Это означает, что повышение температуры будет смещать равновесие не в сторону диссоциации, а в сторону гидрофобного связывания при условии что диапазон рассматриваемых температур достаточно мал, чтобы величина ДЯ оставалась положительной. (Теория гидрофобных эффектов изложена в работе Pratt, handler, 1977.) [c.267]

Активность лейцинаминопептидазы, выражаемая числом молей субстрата, расщепляемых в минуту весовой единицей фермента, значительно выше активности карбоксипептидазы, которая в свою очередь активнее папаина—одной из наиболее эффективных протеиназ [297]. Вследствие высокой активности лейцинаминопептидазы даже менее чувствительные связи в полипептидных цепях могут гидролизоваться с заметной скоростью. Кроме того, специфичность действия лейцинаминопептидазы не ограничивается остатками определенного типа, как в случае карбоксипептидазы. Так, фермент освобождает полуцистиновые остатки из пептидных связей. Пролин и аминокислоты с полярными боковыми группами также отщепляются, хотя скорости гидролиза могут быть небольшими. В некоторых случаях подобный широкий спектр активности выгоден, но он увеличивает трудности при попытках установить последовательность сцепления аминокислот на основании данных о скорости отщепления аминокислот при разрыве пептидных связей [149]. [c.236]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Значительное внимание было уделено исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. Было показано, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Главная особенность а-спиралй заключается в том, что пептидные цепи свиты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородами и карбонильными группами, разделенными четырьмя пептидными связями. Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 5,4 А- (см. рис. 20-5). Боковые группы аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако белки не представляют собой идеальных а-спиралей, поскольку пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых аминокислот, могут существенно понизить устойчивость нормальной а-спирали и вызвать изгиб цепи. Влияние аминокислот пролина и оксипролина в этом отношении наиболее существенно. [c.122]

На поверхности молекулы расположены главным образом аминокислотные остатки, содержащие полярные группы. Внутри молекулы, напротив, преобладают неполярные остатки. Расстояние между атомами соседних остатков равно сумме вандерваальсовых радиусов. Полярные группы, расположенные на поверхности, связывают воду, внутри же молекула миоглобина воды не содержит. Некоторые боковые группы аминокислот образуют внутримолекулярные водородные связи, не принимающие участия в стабилизации а-спирали к ним относятся боковые цепи серина, треонина и тирозина, связанные с пептидной карбонильной группой ЫН-группа имидазола гистидина, образующего связь с железом гема, также связана с пептидной карбонильной группой боковая цепочка одного из остатков аргинина связана с пропионовой кислотой порфирина. По-видимому, некоторые карбонильные группы участвуют в так называемых вилочных водородных связях, образуя одну из связей в а-спирали, а другую — с боковой цепью какого-либо остатка, например серина. [c.265]

Итак, электрический заряд на поверхности белковой молекулы и ее изоэлектрическая точка определяются ионогенными группами боковых цепей аминокислот, ибо в зависимости от pH окружающей среды эти группы способны либо присоединять протоны, либо отдавать их. Количество этих группировок и их тип могут быть определены с помощью электрометрического титрования, кривые которого показывают зависимость числа связанных белком протонов от pH окружающей среды. Однако необходимо сразу же заметить, что в белковой молекуле может содержаться очень большое число титруемых групп, в силу чего перекрывание областей ионизации различных групп може быть значительным. Это, естественно, затрудняет вычисление точного количества данного вида групп по кривой титрования, равно как и дифференцирование количества а-карбоксильных групп белков от р- и у-карбоксильных групп дикарбоновых кислот, так же как и концевых а-аминогрупп от гуанидиновых групп гистидина. [c.160]

Опираясь на результаты термодинамического анализа структуры воды, Немети и Шерага использовали модель Фрэнка и Уэна для изучения свойств водных растворов углеводородов. Они экстраполировали полученные данные на случай взаимодействия между водой и алкильными боковыми группами аминокислот в белках [28, 29]. Другая модельная система для изучения взаимодействия между водой (растворителем) и боко- [c.117]

Стабилизсщия биоструктур. Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. В самом деле, эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH---O ), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения. Термодинамическую оценку степени гидрофобности делают по величине изменения AG, приходящегося на боковую группу аминокислоты при ее переносе из этанола в воду (К.Танфорд). [c.233]

Рис. 3-22. Схематически показано, как белок свертывается в глобул>. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на наружной поверхности белка, где они могут взаимодействовать с водой. Пеполярные боковые группы аминокислот расположены внутри, где

Рис. 3-26. а-Спираль - еще одна общая структура, обычно образующаяся в отдельных участках полипептидной цепи белков. А. Показана переносящая кислород молекула миоглобина (длиной 153 аминокислоты) один из а-спиральиых участков выделен цветом. Б. Детальное изображение совершенной а-спирали. Как и в Р-слое, каждая пептидная группа связана с соседними пептидными группами водородными связями. В. Атомы в аминокислотном остатке. Заметим, что в Б боковые группы аминокислот для упрощения опушены (они расположены на наружной поверхности спирали. В В они обозначены как К на атоме а-углерода каждой аминокислоты (см. также рис. 3-27). [c.141]

Различия в природе боковых групп аминокислот обусловливает замечательное разнообразие возможных типов пространственной структуры белков. Рассмотрим в качестве примера крайних случаев два типа белков, секретируемых клетками соединительной ткани, - коллаген и эластин, которые относятся к белкам внеклеточного матрикса. В коллагене три отдельные полипептидные цепи, богатые пролином и содержащие в каждом третьем положении глицин, закручены одна вокру другой и образуют тройную спираль (см. разд. 14.2.6). Эти молекулы коллагена в свою очередь упаковываются в волокна, в которых соседние молекулы скреплены ковалентными сшивками между соседними лизиновыми остатками В результате формируются волокна, способные выдерживать исключительно большую нагрузку (рис. 3-28). [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология