Конфигурация молекул аминокислот

Другая обычная хираль ная молекула, аминокислота L-серин, много лет использовалась как ключ для определения относительной конфигурации аминокислот. Ниже приводится проекционная формула L-серина. Имеет ли он конфигурацию R или S [c.87]

НОМЕНКЛАТУРА СТЕРЕОХИМИЧЕСКАЯ, предназначена для обозначения строения молекул пространств, изомеров. Для обозначения энантиомеров пользуются В, Ь- или Я, З-номенклатурой. В первом случае конфигурацию соед. (аминокислоты, оксикислоты, сахара), имеющих в Фишера формуле амино- или оксигруппу слева, обозначают знаком справа — В (рис. 1). В К, З-системе прежде всего опре- [c.390]

Хотя все аминокислоты, входящие в состав белков, имеют ь-конфигурацию, некоторые аминокислоты, не участвующие в построении белковых молекул, относятся к о-аминокислотам. Значение конфигурации для построения и функционирования белков будет понятно при более подробном обсуждении биоорганических процессов. [c.31]

Для установления конфигурации других асимметрических центров в молекулах аминокислот обычно уничтожают асимметрию у а-углеродного атома и сравнивают конфигурацию оставшейся части молекулы и какого-нибудь другого соединения. Непосредственное сопоставление с конфигурацией а-углеродного атома может быть сделано лишь методами рентгеноструктурного анализа. [c.373]

Вследствие того что во всех (за исключением глицина) природных аминокислотах а-углеродный атом асимметрический, у большинства этих молекул имеется хотя бы один хиральный центр, поэтому они существуют в виде двух оптических изомеров (Ь- и В-энантиомеры). Встречающиеся в живой природе а-аминокислоты, как правило, имеют Ь-конфигу-рацию. Ь-Конфигурация природных аминокислот обеспечивает высокую стереоселективность белковых молекул, которые вступают во взаимодействие только с соединениями, имеющими строго определенную простран- [c.37]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

В ряду а-аминокислот, у которых конфигурация молекулы характеризуется расположением заместителей нри я-углеродном атоме, классификация различных соединений по оптической активности долгое время имела чисто условный характер. В результате изучения механизма замещения при асимметрическом атоме углерода Ингольду удалось связать структуру этих соединений со структурой глицеринового альдегида. Природный левовращающий аланин (УП) был, таким образом, связан с /-глицериновым альдегидом через промежуточную стадию — О-а-бромпропионовую кислоту (VI). [c.414]

Принципы культивирования микроорганизмов. С момента внесения микробов (засева) в питательную среду имеет место индукция их физиологической активности, особенно — в логарифмическую и/или стационарную фазы размножения. При этом одновременно сопряженно протекают многие реакции, катализируемые иммобилизованными или свободными ферментами. В реакции, особенно — на первых этапах, нередко вовлекаются высокомолекулярные вещества с определенной конфигурацией молекул (сравнить такие источники углерода как глюкоза и крахмал или источники азота—аммония сульфат, какая-либо аминокислота и нативный белок). Поэтому следует учитывать специфику выращивания микроорганизмов. [c.378]

При спектроскопическом исследовании простейших аминокислот в инертном окружении было найдено, что в этих условиях, в отличие от водных растворов или от кристаллической фазы, мономерные молекулы аминокислот часто находятся в молекулярной форме, а иногда можно наблюдать таутомерное равновесие между молекулярной и цвиттер-ионной формами [108—110]. Это согласуется с данными диэлектрических измерений растворов [111]. Особенность этих соединений состоит в том, что карбоксильная группа, участвующая во внутримолекулярной, связи ОН- N, имеет, как правило, гранс-конфигурацию, что затрудняет сравнение со случаем межмолекулярной связи в комплексах кислота—амин. [c.238]

В основе специфичности чаще всего лежит совершенно определенная стойкая конфигурация молекулы это может быть последовательность аминокислот (нуклеотидов), характер свертывания и т. п. Как раз все это и представляет излюбленную область экспериментальных исследований для химиков. [c.322]

Длины межатомных расстояний и размеры валентных углов в молекуле серина показаны на рис. 36. Все они хорошо согласуются с величинами, найденными в структурах других аминокислот. Конфигурация молекулы характеризуется почти полной компланарностью связи Сг — N с атомами карбоксильной группы. Атом кислорода гидроксильной группы из возможных положений занимает то, в котором он наиболее приближен как к карбоксильной, так и к аминогруппе. [c.60]

Все они в пределах точности определений близки к величинам, обычно встречаюш,имся в структурах других аминокислот. Интересно чередование длин С — С-связей вдоль углеродных цепей. Относительно конфигурации молекул можно сказать, что как в а-, так и в р-метионине [c.103]

Систематические исследования зависимости знака величины ААб от конфигурации молекулы исследуемого образца проведены на примере аминов, аминокислот и оксикислот [31]. В табл. 8-6 приведены значения ААб для различных аминокислот, полученные при применении сдвигающего реагента III. Как видно, сигнал от ь-изомера проявляется в более сильном маг- [c.288]

В 1948—1949 гг. Каррер и сотрудники [1] применили литий-алюминий-гидрид для восстановления эфиров а-аминокислот и показали, что эта-реакция не сопровождается изменением пространственной конфигурации-молекул, а приводит к получению оптически чистых а-аминоспиртов. [c.498]

В полученном дипептиде свободная электронная пара азота сопряжена с двойной связью карбонильной группы, так что связь С—N отчасти сдвоена и вращение вокруг нее затруднено. Пептидная связь имеет постоянный дипольный момент D. Боковые группы R, и R2 определяют комбинацию физико-химических свойств, присущих исходным индивидуальным аминокислотам. Как известно, при всех превращениях, если не происходит разрыва связи у асимметричного атома, конфигурация молекулы сохраняется. Поэтому при образовании пептидной связи сохраняются основные свойства исходных аминокислот 1) оптическая активность, обусловленная хиральностью строения аминокислотных остатков [c.28]

А), В большинстве случаев дает представление лишь об общей конфигурации молекулы. При разрешении 3,5 А часто удается определить положение полипептидного остова, хотя и не совсем точно. Разрешение 3,0 А при благоприятных условиях позволяет различить боковые цепи аминокислот и с той или иной степенью точности сопоставить их последовательность с электронной плотностью. При разрешении 2,5 А часто путем подгонки [c.16]

Биохимические методы. В ряду родственных соединений, например аминокислот или некоторых видов стероидов, определенный фермент обычно атакует молекулы только одной конфигурации. Если, скажем, в восьми аминокислотах каким-то ферментом атакуется только ь-форма, то и девятая аминокислота, подвергающаяся действию того же фермента, должна принадлежать к ь-ряду. [c.150]

В молекулах большинства -аминокислот содержится асимметрический атом углерода поэтому аминокислоты существуют в виде оптических антиподов. Те из антиподов, конфигурация которых аналогична конфигурации правовращающего глицеринового альдегида, обозначаются буквой буквой L обозначаются антиподы, конфигурация которых соответствует конфигурации левовращающего глицеринового альдегида [c.377]

К настоящему времени подобраны стационарные фазы, позволяющие разделять методом ГЖХ ГАС практически любого класса и решать самые сложные стрз ктурные проблемы, вплоть до установления оптической конфигурации молекул (например, аминокислот [164], изоирепоидных жирных кислот и их эфиров [269]. Получены необходимые для идентификации экспериментальные данные по параметрам удерживания характерных для нефтей летучих ГАС, в том числе тиолов [270], диалкилсульфидов [271], тиацикланов [272], аминов [273, 274], производных пиридина и хинолина [274—276], свободных жирных [277] и ароматических [278] кислот и их метиловых эфиров, фенолов [279, 280], кето-нов [281], спиртов [282] и т. д. Выведены корреляции между хроматографическим поведением и строением ГАС отдельных типов. Надежность идентификации чисто газохроматографическими средствами можно значительно повысить путем изучения так называемых спектров хроматографического удерживания [283]. На основе характеристик удерживания идентифицирован, например [c.34]

Следует отметить, что нет прямой связи между знаком врашения и конфигурацией различных молекул. Аминокислота L-аланин, например, является правоврашаюшей. - . [c.46]

Координаты атомов простых кристаллических соединений, таких, как аминокислоты и низшие пептиды, удается обычно определить с точностью до сотых, а иногда и тысячных долей ангстрема. Эта степень точности, во всяком случае, дает возможность проанализировать особенности пространственной конфигурации молекул и их частей и изучить особенности упаковки молекул в кристаллах. Исследования кристаллической структуры ь-аминокислот, ди- и три-пептидов, а также простых соединений, содержащих пептидные группы, таких, например, как Ы-ацетил-глищин, привели к следующим результатам. [c.536]

Даже в тех случаях, когда асимметрические центры находятся близко друг к другу, асимметрическая индукция для простых молекул редко достигает 100 %. Однако в биохимических системах асимметрический синтез осуществляется с высокой степенью эффективности. Фотосинтез глюкозы (ХЬУ ) в растениях из двуокиси углерода и воды дает исключительно с-энан-тиомер. ь-Энантиомер не встречается в природе и не усваивается животными организмами. Аналогичным образом все входящие в состав белков а-аминокислоты, которые могут обладать асимметрией, имеют ь-конфигурацию. п-Аминокислоты обычно не встречаются в природе. [c.534]

Механизм действия К. очень сложен и разносторо-нен. Как правило, К. непосредственно взаимодействуют с субстратом. При этом они могут играть роль промежуточных переносчиков (акцепторов и доноров) определенных химич. группировок (ацильных, фосфатных, аминных и т. п.), а также атомов водорода и электронов (аденозинтрифосфорная к-та, кодегидрогеназы и др.). Наряду с этим К. участвуют в процессе активирования субстрата, образуя с его молекулами реакционноспособные промежуточные соединепия, в составе к-рых молекула субстрата претерпевает определенные химич. превращения. Такова, в частности, роль тиаминдифосфата при декарбоксилировании пировиноградно к-ты и роль пиридоксальфосфата при многочисленных и разнообразных провращеггиях аминокислот. Активирование молекулы субстрата К. обычно имеет двоякий характер во-первых, промежуточное соединение субстрата с К. может обладать избыточным запасом свободной энергии, т. е. находиться на более высоком энергетич. уровне, что создает выгодные термодинамич. предпосылки для нужных реакций во-вторых, электронная конфигурация молекулы субстрата или определенной ее части при образовании промежуточного соединения с К. изменяется т. о., что это благоприятствует в кинетич. от-нопгении нужным реакциям вследствие снижения энергии активации. Обычно К. совмещают роль активатора и переносчика молекулы субстрата или ее части (см., напр., Кофермент А). [c.371]

Расщепление рацематов лигандной хроматографией на диссимметрических комплексообразующих сорбентах было предложено Рогожиным и Даванковым в. 1968 году [81, 82].-В отличие от применявшихся ранее методов расщепления рацематов, базировавшихся на стереоселективности ферментативных или кристаллизационных процессов, в основе нового метода лежат стереоселективные эффекты в образовании комплексов [10, 83, 84]. На базе сшитых полимеров стирола был синтезирован целый ряд сорбентов с оптически активными бидентатными [31, 85, 86] и тридентатными [87—90] а-амино-нислотными группировками. Так как стабильность смешанных сорбционных комплексов, образуемых этими стационарными лигандами, ионом металла и подвижными лигандами, зависит от пространственной конфигурации последних, оптические изомеры подвижных лигандов обладают неодинаковым сродством к стационарной фазе. Наиболее лэд-робно изучено [63] разделение оптических изомеров амчно-кислот на сорбенте с -пролином в качестве стационарного лиганда. Элементарное звено сорбента вм.есте с координированной молекулой аминокислоты имеет Следующую структуру [c.30]

Рассмотрим еще одно важное обстоятельство. Мы знаем, что в природе ДНК и РНК вращают всегда вправо, и потому можно предвидеть, что спираль имеет правое направление. Но почему Казалось бы, правый и левый ход спирали должны встречаться одинаково часто. Но это не так. Дело в том, что конфигурация молекулы сахара определенная и не имеющая плоскости симметрии. Рибоза и дезоксирибоза всегда правые и потому определяют собой направление вращения всей спирали Крика—Уотсона. Далее, если спираль ДНК и РНК является матрицей для синтеза белка, то аминокислоты должны также отбираться в определенной связи с направлением вращения спирали. Большинство аминокислот — асимметрические молекулы. Если образовать из них левые или правые спирали, то их боковые радикалы расположатся по-разнол1у в зависимости от того, левые или правые молекулы аминокислот. В природе мы имеем преимущественно левую конфигурацию аминокислот, и они образуют, как правило. [c.214]

В 1939 г. появилась первая полная стрз ктурная работа по а-мо-дификации глицина [24]. За прошедшие с тех пор годы были изучены структуры достаточно большого числа главных, а также некоторых неосновных аминокислот. Для некоторых из них определена абсолютная конфигурация молекул. Ниже приводится краткое описание всех структур аминокислот, исследованных к на-стоящ ему времени. [c.15]

Изучение строения молекул аминокислот в структурах различных модификаций самих аминокислот и их производных дает представление о всех возможных конфигурациях молекулы данной аминокислоты. Имеющиеся структурные данные располагают известной информацией о поворотных изомерах молекул метпо- [c.146]

Значительные усилия были направлены на установление абсолютной конфигурации ряда а-оксикислот [17—21, 216—233], Наряду с этим большой интерес вызвали хироптические свойства а-аминокислот в связи с тем, что эти небольшие молекулы являются строительным материалом для биологически важных макро.мо-лекул (разд. 4.1, 5.1) [17—21]. Правило секторов для карбоксила позволяет предсказать предпочтительную конфигурацию многих аминокислот и сложных эфиров. а-Оксикислоты и а-аминокислоты ь-конфигурации обладают положительным эффектом Коттона вблизи 215 нм, тогда как их о-энантиомеры проявляют эффект Коттона противоположного знака [216—233]. Таким образом, алифатические аминокислоты обнаруживают специфический эффект Коттона, знак которого отражает стереохимию асимметрического центра. Точная длина волны, при которой проявляется п-> л -эффект Коттона карбоксила, а также его интенсивность изменяются с изменением pH среды. Аминокислоты, исследованные в кислой среде, имеют на кривой ДОВ первый экстремум приблизительно при 225 нм, Хо — около 210—212 нм и второй экстремум в области 195—200 нм. Молекулярная амплитуда зависит от размера алкильных групп. ь-Ала-ннн, наиболее симметричная аминокислота [264—270], имеет наименьшую амплитуду. Изменение алкильной группы при переходе от ь-валина к а-аминомасляной кислоте последовательно увеличивает интенсивность эффекта Коттона [19—21, 264—271]. [c.54]

Заслуживает внимания работа Эли по изучению анизотропии проводимости в монокристаллах аминокислоты глицина [382]. Автор отмечает, что проводимость вдоль направления водородных связей в кристалле больше, чем по другим направлениям, а энергия активации соответственно меньше. Попытка исследовать анизотропию проводимости в пленках синтетических полипептидов с а-спиральной конфигурацией молекул была сделана К. Ф. Турчи-ным [265]. [c.298]

Оценивая в целом современное состояние способов обозначения пространственной конфигурации молекул, содержащих асиммет-трические атомы, надо прежде всего отметить отсутствие е д и-н о й системы обозначений. Вопрос обозначения конфигурации для отдельных часто встречающихся рядов (а-оксикпслот, а-аминокислот, сахаров и др.) решен в виде отдельных систем со сложными условностями. [c.64]

Возвращаясь к вопросу о факторах, обусловливающих активность антибиотиков полипептидов, нам удалось показать на примере грамицидина С и полимиксина М, что к ним следует отнести не только основность, циклопептидный или циклопептид-пептидный тип строения, но и строго определенную пространственную конфигурацию молекулы, поддерживаемую водородными связями. Разрушение последней, например, под влиянием мочевины, ускоряет процесс инактивации с 3—4 сут до 2 час. В случае циклопептид-пептидного строения молекулы биологическая активность, как показал Фоглер, так же зависит и от соотношения между величиной циклического и линейного фрагментов молекулы, от объемных параметров, ее конформации. Последняя так же в немалой степени связана со стереохимией аминокислот, входящих в состав антибиотика полипептида. [c.397]

Еще в 1925 г. Лифшиц [55] показал, что для комплекса двухвалентной меди и ь-аланина (XXXVII, Н = СНз) характерны интенсивное поглощение и аномальная кривая ДОВ в видимой области. Исследуя медные комплексы нескольких аминокислот, Пфейфер и Кристелейт [56] обнаружили несколькими годами позже существование тесной взаимосвязи между характером кривых ДОВ и конфигурацией исходной аминокислоты. Комплексы меди широко использовались для определения а-асимметрического центра аминокислот И, 57]. Положение максимума поглощения крайне чувствительно к изменениям pH. Я,макс смещается с 750 ммк при pH 3 до 625 ммк при pH 8,4. Такое значительное смещение указывает на присутствие в растворе более чем одного сорта молекул, и важность измерений ДОВ и КД была продемонстрирована [c.180]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология