Аминоацилирование тРНК

Накоплен большой оиыт псиользования гель-фильтрации для очистки рибосом, полисом и ферментов, участвующих в биосинтезе белка и образующих комплексы с нуклеиновыми кислотами, нуклеотидами, а также аминокислотами. Например, при исследовании аминоацилирования тРНК для отделения аминоацил-тРНК-син-тетаз и их комплексов с АТФ и аминокислотами от свободных ами- [c.141]

Специфичность р-ций, катализируемых А, очень высока, что определяет точность белкового синтеза в живой клетке Если А осуществит ошибочное аминоацилирование тРНК близкой по структуре аминокислотой, произойдет коррекция путем катализируемого той же А гидролиза ошибочных АК-тРНК до АК и тРНК В цитоплазме содержится полный набор А, кодируемых ядерным геномом, в хлоропластах и митохондриях есть свои А [c.133]

Так, аминоацилирование тРНК начинается с реакции образования смешанного ангидрида аминокислоты и адениловой кислоты — амипоациладенилата [c.152]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. Образование полипептидов из аминоацил-тРНК представляет собой превращение сложных эфиров в амиды, которое термодинамически разрешено, т. е. для этого процесса AG < 0. Энергия Гиббса, необходимая для превращения аминокислот в пептиды, сообщается аминокислоте вне рибосомы на стадии аминоацилирования тРНК, сопряженного с гидролизом АТФ до АМФ и пирофосфата и катализируемого соответствующими аминоацил-тРНК-синтетазами (см. 4,6). [c.188]

Выбирают реакцию, в которой определяемое вещество может участвовать в качестве исходного субстрата, и отрабатывают ее сначала с радиоактивным препаратом вещества. Условия реакции должны быть подобраны так, чтобы включение радиоактивности в конечный продукт зависело не от концентрации радиоактивного предшественника, а только от его удельной активности. Например, можно использовать реакцию аминоацилирования тРНК радиоактивной аминокислотой, когда эта аминокислота и соответствующая синтетаза находятся в избытке, а тРНК — в недостатке. Внесение в такую реакцию дополнительного количества немеченного предшественника (здесь —аминокислоты) означает разбавление, а следовательно, снижение УА исходного субстрата. В указанных условиях это приведет к уменьшению радиоактивности конечного продукта реакции. [c.266]

Таким образом, во время трансляции рибосома после связывания мРНК начинает последовательно, кодон за кодоном, перемещаться вдоль матрицы, выбирая из окружающей среды молекулы аминоацилированных тРНК. При этом каждый индивиду- [c.33]

С помощью рассмотренного подхода был модифицирован ряд ферментов и изучены свойства мутантов [1]. Одним из наиболее широко изучавшихся примеров является тирозил-тРНК-синтетаза, поскольку ее структура и кинетические свойства хорошо известны [15]. Фермент катализирует реакцию аминоацилирования тРНК тирозином, протекающую в две стадии [c.104]

Полагают, что аминоацилирование тРНК либо в 2 -, либо в 3 -положении остатка рибозы концевого аденозина предупреждает от ошибок при активировании стереохимически близких аминокислот (например, валина и треонина). Впрочем, если даже ошибка произошла, т. е. вместо специфической для данной тРНК аминокислоты к ней присоединилась какая-то иная, АРСаза может исправить ошибку сама, так как обладает способностью гидролизовать чуждые ей неспецифические аминоациладенилаты. [c.284]

Корректирование осуществляется введением в реакционный путь ответвления, обеспечивающего гидролиз нежелательных соединений. Как мы видели, в реакции аминоацилирования тРНК с участием аминоацил-тРНК—синтетазы в этом процессе участвует особый гидролитический центр фермента, где гидролизуется неправильно ацилированная тРНК, а возможно, и предшественник аминоациладенилата. [c.341]

Хопфилд [14] предложил специфический химический меха низм, который в принципе может использоваться для коррекции,— кинетическое корректирование. Отличительной чертой этого механизма является отсутствие у фермента гидролитического центра нежелательные промежуточные соединения диффундируют в раствор, где подвергаются неферментативному гидролизу. Принципы действия кинетического корректирования можно проиллюстрировать, рассмотрев гипотетический процесс аминоацилирования тРНК [схема (11.16)] (хотя, как было показано выше, в этом случае на самом деле имеет место не кинетическое [c.341]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминоацилирование тРНК: [c.374] [c.41] [c.43] [c.44] [c.45] [c.46] [c.198] [c.465] [c.237] [c.241] [c.98] [c.385] [c.98] [c.156] [c.33] [c.185] [c.186] [c.302] [c.303] [c.304] [c.42] [c.43] [c.282] [c.233] [c.233] [c.135] [c.151] [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология