Аминокислотные остатки частоты встречаемости

Если при Предсказании вторичной структуры не используются методы расчета потенциальной энергии, то что же они представляют из себя За исключением тех из них, в которых привлекаются экспериментальные данные по переходу спираль— клубок в синтстнчсских полипептидах, подавляющее число методов основано на статистических подходах. Они используют частоты встречаемости конформационных состояний для индивидуальных аминокислотных остатков в таблицах зависимостей последовательность — конформация для белков с известной пространственной структурой. Самый простой пример предсказательного подхода состоит в привлечении экспериментального факта о том, что пролин никогда пе встречается в спиральных участках белков, входящих в банк пространственных структур (за исключением N-концевой позиции). Поэтому при поиске энергетического минимума случай, когда остаток пролина присутствует в спиральной области исходной конформации белка, вообще не рассматривается. [c.586]

Исследование конформационных склонностей аминокислотных остатков можно провести на количественном уровне, если рассчитать конформационные параметры для каждого остатка. В табл. 5.11 приводятся результаты такого расчета для 15 белков. Во втором столбце перечислены встречаемости различных остатков в а-спиральных областях (/ = Лц/л, где п — обшее число остатков данного типа во всех исследуемых белках, Лц — число остатков этого типа в а-спиральных участках). В третьем столбце приводятся конформационные параметры для каждого остатка. Р огфеделяется следующим образом Рц = / /, где — среднее значение Д (т.е. сумма всех/ , деленная на 20 — общее число различных остатков). Отметим, что если для какого-либо остатка Рц = 1, то такой остаток встречается в составе а-спирали с той же частотой, что и в любом другом месте последовательности. Значение Р > 1 свидетельствует о повышенной [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология