Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Дофа-декарбоксилаза

Рис. 49.2. Схема биосинтеза катехоламинов. ТГ—тирозингидроксилаза ДД—ДОФА-декарбоксилаза ФNMT— фенилэтаноламин-К-метилтрансфераза ДБГ—дофамин-Р-гидроксилаза АТР— аденозинтрифосфат. Биосинтез катехоламинов происходит в цитоплазме и в различных гранулах клеток мозгового слоя надпочечников. В одних гранулах содержится адреналин (А), в других—норадреналин (НА), а в некоторых — оба гормона. При стимуляции все содержимое Рис. 49.2. <a href="/info/97224">Схема биосинтеза</a> катехоламинов. ТГ—<a href="/info/265938">тирозингидроксилаза</a> ДД—ДОФА-декарбоксилаза ФNMT— фенилэтаноламин-К-метилтрансфераза ДБГ—дофамин-Р-гидроксилаза АТР— аденозинтрифосфат. <a href="/info/1350437">Биосинтез катехоламинов</a> происходит в цитоплазме и в различных гранулах клеток <a href="/info/284742">мозгового слоя надпочечников</a>. В одних гранулах содержится адреналин (А), в других—норадреналин (НА), а в некоторых — оба гормона. При стимуляции все содержимое

    Нарушение синтеза некоторых биогенных аминов может вызывать различные заболевания. Недостаточность дофамина в черной субстанции мозга приводит к болезни Паркинсона. Это одна из самых распространенных неврологических болезней (частота встречаемости 1 200 среди людей старше 60 лет). При этом заболевании снижена активность тирозингидроксилазы, ДОФА-декарбоксилазы. Заболевание сопровождается 3 основными симптомами акинезией (скованность движений), ригидностью (напряжение мышц), тремором (непроизвольное дрожание). Дофамин не проникает через гематоэнцефалический барьер, поэтому для лечения паркинсонизма используются следующие принципы  [c.254]

    Животные и растительные хинопротеины входят в состав оксидаз и декарбоксилаз (аминоксидаз, диамин оксидаз, монооксигеназ, диокси-геназ). Имеются данные о возможности наличия 2 коферментов пиридоксальфосфата и PQQ —в составе ряда декарбоксилаз аминокислот (глу-таматдекарбоксилазы и ДОФА-декарбоксилазы). [c.244]

    Получены стабильные препараты ДОФА-декарбоксилазы ее коферментом является пиридоксальфосфат [206—208]. Препараты ДОФА-декарбоксилазы декарбоксилируют и некоторые [c.200]

    При добавлении в систему до 0,05 мкл раствора ДОФА-декарбоксилазы этот фермент определяет скорость реакции, в присутствии декарбоксилазы в концентрации, соответствующей 0,5 мкл и выше, лимитирующей стадией является перенос метйльной группы с по мощью катехол-О-метилтрансферазы. [c.178]

    Фенил анвн также является незаменимой аминокислотой и не синтезируется в мозге высших животных. В мозге происходит трансаминирование и декарбоксилирование фенилаланина. Эти реакции катализируются Ь-тирозин-2-оксоглутаратаминотранс-феразой (КФ 2.6.1.5) и ДОФА-декарбоксилазой (КФ 4.1.1.26). [c.64]

    Декарбоксилирование ДОФА до дофамина выполняется ДОФА-декарбоксилазой (КФ 4.1.1.26), которая требует в качестве кофактора пиридоксальфосфат. В мозге энзим неспецифичен, действует на широкий спектр ароматических аминокислот, включая 5-гидрокситриптофан. [c.65]

    Каталаза (устойчивая к нагреванию в спорах, чувствительная в веге-нативных клетках) Ь-аланиндегидрогеназа (устойчивая к нагреванию в спорах, чувствительная в вегетативных клетках) ДОФА-декарбоксилаза (устойчивая к нагреванию в спорах, чувствительная в вегетативных клетках) Аспад)тат — аминотрансфераза (устойчивая к радиации в спорах, чувствительная в вегетативных клетках) [c.111]

    Итак, полученные к настоящему времени экспериментальные данные свидетельствуют о том, что в головном мозгу катехоламины выступают в качестве нейромедиаторов. Эти данные можно свести к следующему катехоламины присутствуют в терминалях многих центральных нейронов установлено, что в мозговой ткани имеются ферменты, участвующие в регуляции метаболизма катехоламинов, такие как тирозин-З-гидроксилаза, дофа-декарбоксилаза, дофамин-р-гидроксилаза, моноаминооксидаза и др. фармакологические вещества, которые оказывают [c.226]



Смотреть страницы где упоминается термин Дофа-декарбоксилаза: [c.344]    [c.352]    [c.14]    [c.707]    [c.103]    [c.277]    [c.177]    [c.178]    [c.337]    [c.166]    [c.32]    [c.335]    [c.222]    [c.223]    [c.223]    [c.223]    [c.223]    [c.353]    [c.222]    [c.222]    [c.228]    [c.252]    [c.288]    [c.335]    [c.339]   
Хроматографическое разделение энантиомеров (1991) -- [ c.14 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.244 ]

Биохимия (2004) -- [ c.156 , c.384 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.118 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.64 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.339 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте