Кофермент пиридоксальфосфат

Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты (аминотрансферазы) и кофермент пиридоксальфосфат, который служит переносчиком аминогруппы [c.52]

Цистатионин-Р-синтаза и цистатионин-у-лиаза, катализирующие эти реакции, содержат в качестве кофермента пиридоксальфосфат. [c.355]

Гистамин — местный гормон, повышающий секрецию соляной кислоты в желудке, Образуется при декарбоксилировании аминокислоты гистидина при участии кофермента пиридоксальфосфата. [c.271]

На рис. 2-40 показан протонный спектр ЯМР (спектр ПМР) кофермента пиридоксальфосфата в растворе НгО (окись дейтерия) спектр снят в спектрометре с рабочей частотой 60 МГц (см. также работу [163]). Из такого спектра можно определить четыре параметра. 1. Интенсивность (площадь пика). В протонных спектрах ЯМР эти площади обычно пропорциональны числу химически эквивалентных протонов [c.184]

СН2ОН Фермент специфичен по отноше-нию к ос-1-> 4-глюкозидной связи. Существует в активной и иеактив-ОН НуА ной формах. Содержит в кач-ве У0 кофермента пиридоксальфосфат и [c.578]

Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. рацемизацию и эпимеризацию в-в. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследован-иых рацемаз а-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат. В ходе р-ции а-аминокислоты с пиридоксальфосфатом (ф-ла I, здесь и ниже Р остаток фосфорной к-ты) образуется шиффово основание (II), к-рое переходит в хиноидную форму (1П) [c.186]

Животные и растительные хинопротеины входят в состав оксидаз и декарбоксилаз (аминоксидаз, диамин оксидаз, монооксигеназ, диокси-геназ). Имеются данные о возможности наличия 2 коферментов пиридоксальфосфата и PQQ —в составе ряда декарбоксилаз аминокислот (глу-таматдекарбоксилазы и ДОФА-декарбоксилазы). [c.244]

Многие альдолазы (разд. К,2) содержат в активном центре боковые-группы лизина. Аминогруппы этих боковых цепей образуют шиффовы основания с кетонными субстратами. Эти реакции предшествуют основным реакциям расщепления и образования связей С—С. Начальная реакция взаимодействия кофермента пиридоксальфосфата с аминокисло- [c.143]

Механизм реакции трансаминирования. Общую теорию механизма ферментативного трансаминирования разработали советские ученые А.Е. Браунштейн и М.М. Шемякин. Одновременно подобный механизм был предложен американскими биохимиками Э. Снеллом и Д. Метцлером. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос ЫН,-группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата последний на второй [c.435]

Участок связывания кофермента — пиридоксальфосфата [c.92]

Декарбоксилироваиие фосфатидилсерина ферментом, содержащим в качестве кофермента пиридоксальфосфат (РЬР), приводит к образованию фосфатидилэтаноламина, который далее метилируется до фосфатидилхолина посредством переноса метильных групп от 8-аденозилметионина. С другой стороны, Р8, РС и РЕ могут также образовываться из диацилглицерина и активированных цитидинфосфатов СОР-серина, СОР-этанола-мина и СОР-холина (рис. 2.5). [c.39]

Перенос аминогруппы. Процесс происходит с участием ферментов трансамйназ и кофермента пиридоксальфосфата. Пиридоксальфосфат выполняет функци1с переносчика аминогруппы от донорной а-аминокислоты к акцепторной а-оксокислоте с промежуточным пере-форму пиридоксаминфосфата, т. е. пиридоксальфосфат ведет себя как акцептор, а пиридокса-минфосфат — как донор аминогрупп. [c.338]

Существует несколько методов, с помощью которых можно обнаружить аминокислотные остатки, ответственные за биологическую активность белков. В первом методе белок необходимо подвергнуть частичной деградации, в особенности вблизи Л/- и С-кон-цов соответственно с помощью аминопептидаз и карбоксипептидаз. Например, удаление (с помощью карбоксипептидазы) трех остатков с С-конца рибонуклеазы не влияет на ее активность. Более глубокая деградация в этой части молекулы, однако, приводит к инактивации. По второму методу необходимо подвергнуть химической модификации боковые группы аминокислотных остатков белка. Естественно, что результаты такого рода экспериментов проще интерпретировать в том случае, когда эта модификация специфична. Например, легко идентифицировать область связывания кофермента пиридоксальфосфата в аминотрансферазе. Альд-имин, образующийся в результате конденсации кофермента с е-аминогруппой остатка лизина, восстанавливают борогидридом натрия и идентифицируют, так как он не затрагивается при гидролитическом распаде. Аналогично, ферменты, содержащие тиольные группы, такие как алкогольдегидрогеназа, 3-фосфоглицераль-дегиддегидрогеназа и папаин, обычно ингибируют реакцией с п-хлормеркурибензойной или иодуксусной кислотой. Специфичность модификации белков можно усилить, если структура реаген- [c.282]

Для проявления ферментативной активности АЛК-сннтетазе любого происхождения необходим кофермент пиридоксальфосфат. Спектроскопические данные [24] свидетельствуют о том, что при pH 5 или 8,5 фермент связывается с пиридоксальфосфатом в основном посредством образования основания Шиффа (11), поглощающего при 415 нм. В области pH 7,2, когда фермент проявляет каталитическую активность, спектроскопические данные (поглощение при 330 нм) согласуются с наличием аминоспирта (12) или какой-либо другой эквивалентной структуры. [c.638]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Другие гетероциклы являются составными частями нескольких важных коферментов. Пиридоксальфосфат (ПАЛФ)— производное пиридина — участвует в превращениях аминокислот, в реакциях трансаминирования [c.97]

Остановимся еще на одном примере — на структуре и функции аспартатаминотрансферазы (ААТ), детально изученной БраунщтейнЬм и его сотрудниками. Аминотрансферазы содержат кофермент — пиридоксальфосфат (ПАЛФ). Общая теория действия таких ферментов была построена Браунщтейном и [c.378]

Ряд важных химических превращений а-аминокислот, осуи ствляемых в организме под действием различных фермент( имеют общий механизм, обусловленный участием одного и тс же кофермента — пиридоксальфосфата (см. 10.3). [c.336]

Ни одна амипотрансфераза растительного происхождения не была очищена в такой степени, как аспартат-глутамат—амипотрансфераза из печени быка. Этот фермент удалось разделить на белковый апофермент и кофермент пиридоксальфосфат. Имеются весьма убедительные косвенные данные, свидетельствующие о том, что растительные аминотрансферазы также являются пиридоксальфосфат-специфичными ферментами В то же время они, безусловно, отличаются от аминотрансфераз животного происхождения тем, что у них кофермент значительно прочнее связан с апоферментом [16]. [c.211]

Реакция индола с сернпом сложна по механизму и требует присутствия в качестве кофермента пиридоксальфосфата. Яновский получил множество мутантов Е. соИ с нарушениями в цистроне тринтофансинтетазы. Был получен ряд мутантов, в которых один из белков А или В отсутствовал целиком. Найдены также мутанты, в которых синтезировался ферментативно неактивный белок, но имевший ту же иммунологическую специфичность. На- [c.421]

Расгценлепие цистатионина приводит в печени к образованию цистеина, аммиака и а-кетомасляной кислоты. Из печени получены две ферментные системы, содержащие в виде кофермента пиридоксальфосфат. Одна из них катализирует образование цистатионниа, а вторая — его расщепление на цистеин, аммиак и а-кетомасляную кислоту [c.385]

Для аспартаттрансаминазы были выделены и охарактеризованы две формы — альдиминная и пиридоксаминовая, обладающие характерными спектрами поглощения [39] (рис. 66). В случае альдиминной формы кофермент — пиридоксальфосфат связан с Е-аминогруппой лизина в виде шиф-фова основания. Наличие альдиминной связи между карбонильной группой пиридоксальфосфата и е-аминогруппой лизина было однозначно доказано восстановлением ЫаВН/, с последующим выделением в зависимости от условий из [c.204]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология