Триптофансинтаза

L-триптофансинтазы (см. разд. 30.3.2) происходит с сохранением конфигурации при С-3 молекулы L-серина [72]. [c.710]

Проблема синтеза белка тесно связана с понятием генетического кода. Генетическая информация, закодированная в первичной структуре ДНК, еще в ядре переводится в нуклеотидную последовательность мРНК. Вопрос о том, каким образом эта информация передается на белковую молекулу, долго не был ясен. Первые указания на существование прямой линейной зависимости между структурой гена и его продуктом — белком можно найти у Ч. Яновского. В серии изящных опытов с применением методов генетического картирования и секвенирования он показал, что порядок изменений в структуре мутантного гена триптофансинтазы у Е. oli точно соответствует порядку изменений в аминокислотной последовательности молекулы белка-фермента. [c.520]

В первом варианте используются в качестве предшественника антраниловая кислота и особые штаммы дрожжей andida utilis, превращающие ее сначала в индол, а затем с участием серина в присутствии пиридоксаль-фосфата под действием триптофансинтазы образуется триптофан. [c.414]

Е. oli синтезирует аминокислоту триптофан в присутствии фермента триптофансинтазы. При избыточном содержании в клетке триптофана некоторая его часть действует как кореп-рессор синтеза фермента, связываясь с молеку- [c.178]

Рис. 10.8. Часть метаболического пути биосинтеза триптофана у бактерий. Фермент триптофансинтаза состоит из субъединиц А и В, каждая из которы обладает собственной ферментативной активностью.

Часто разница между нормальным и дефектным ферментом выявляется на уровне белков, например по изменению электрофоретической подвижности. В таких случаях у измененного белка потеря или снижение каталитических свойств далеко не всегда сопровождаются изменением его иммунологических характеристик, т.е. белок сохраняет способность связываться с антителами против нормального фермента. Впервые такой перекрестно-реа-гирующий материал (ПРМ, англ. RM) описан у бактерий (триптофансинтаза у Е. соН). Подобные перекрестно-реагирующие белки часто обнаруживают при наследственных нарушениях ферментов у человека (табл. 4.2) они играют важную роль в выявлении гетерозигот-носителей гемофилии А (разд. 4.2.2.S). [c.14]

Всели в структуре является необходимым Этот вопрос относится к каждому уровню структурной организации и к каждой данной функции. Например, необходима ли для выполнения определенной функции интактная четвертичная структура или изолированные субъединицы могут выполнять работу столь же хорошо Если это так, то какие именно субъединицы ответственны за эту функцию Одним из наиболее интересных примеров, когда свойства отдельных субъединиц оказывается возможным сравнить со свойствами нативной четвертичной структуры, является белок триптофансинтаза . соН. Он имеет субъединичную структуру a2 2> и после диссоциации можно получить очищенные а- и В2-субъединицы. Они катализируют следующие реакции [c.32]

В 1974 г. в Японии начат промышленный синтез L-аспарагиновой кислоты при посредстве аспартат-аммиак-лиазы, иммобилизованной на фенолформаль-дегидной смоле. Однако при высокой степени (99%) превращения фумарата аммония в L-аспарагиновую кислоту фермент менее устойчив, чем в, составе иммобилизованных клеток—время его полужизни равно 18 суткам. В этой же стране функционируют промышленные установки по синтезу L-триптофана из индола и серина при помощи включенной в волокна триптофансинтазы, а также по синтезу L-тирозина при посредстве иммобилизованной тирозинфенол-лиазы. [c.143]

Смотреть страницы где упоминается термин Триптофансинтаза: [c.696] [c.137] [c.541] [c.536] [c.329] [c.333] [c.414] [c.415] [c.536] [c.177] [c.179] [c.68] [c.128] [c.16] [c.52] [c.53] [c.54] [c.93] [c.69] [c.169] [c.184] [c.173] [c.58]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.128 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.137 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.329 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.20 , c.327 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.6 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.143 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология