Белки изменения

Как влияет на свойства растворов белков изменение pH [c.271]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

Растворам белков свойственна, как и лиофобным золям, способность менять не только значение, но и знак заряда частиц (способность перезаряжаться). Однако в растворах белков изменение значения и знака заряда происходит от изменения концентрации водородных ионов, а у мицелл лиофобных золей перезарядка обусловлена специфической адсорбцией ионов. [c.355]

Для сложных молекул (например, белков) изменение температуры может привести не только к изменению Больцмановского распределения молекул по уровням энергии, но и к изменениям структуры белка. Такие конформационные изменения могут изменить форму потенциальных ям, характеризующих процесс (см. рис. 4.3). Это означает, что формулы (4.5) и (4.8) могут оказаться неверными и использование уравнения Вант-Гоффа в термодинамике так же, как и Аррениуса и Эйринга в кинетике, могут привести к ошибочным результатам. Так, [c.63]

Знание направленности изменений энтропии и энтальпии при структурировании белковой цепи и понимание физического смысла причин этих изменений, безусловно, необходимы, но недостаточны для трактовки важнейших особенностей процесса структурной самоорганизации белка. Изменения параметров Д5 и ДЯ, являющихся функциями состояния системы, в принципе ничего не могут сказать о конкретном механизме перехода флуктуирующего клубка в детерминированную трехмерную структуру, его обратимости и необратимости, побудительных мотивах и кинетике. При использовании функции состояния путь, проходимый белковой цепью [c.95]

Изучение денатурационных переходов дает информацию, с одной стороны, о степени стабильности нативного белка (изменение свободной энергии), с другой—о кооперативности взаимодействий в белке (острота перехода). Эти характеристики не обязательно коррелируют друг с другом. [c.248]

Изменение условий, в которых находится молекула белка - изменение pH среды, повышенная температура, облучение [c.71]

Установлено включение Р. (И) в молекулу транспортной РНК, играющей центральную роль в биосинтезе белков. Изменениям под влиянием Р. подвергаются мембраны эндоплазма-тического ретикулума (Иванова Трахтенберг, Иванова). [c.174]

Этот метод дает нам возможность конструировать белки с заранее определенной аминокислотной последовательностью. Такой подход полезен при изучении свойств и функций белков, измененных определенным образом. Существует и другой подход — сначала получают большое число модификаций, далее выясняют, какая из них имеет нужное свойство, и уже после этого устанавливают структуру такого нужного белка. В этом случае неупорядоченные мутации могут происходить в любой точке интересующего нас гена или, если мы хотим лучше контролировать возможные свойства белка, их следует локализовать в какой-либо одной части гена. [c.179]

Этим методом можно легко измерить ряд важных характеристик белков изменение общей концентрации белка, отношение альбумин/глобулин и содержание тиоспирта в сыворотке-фильтрате. Калибровочные кривые, т. е. зависимость э.д.с. от общей концентрации белка, полученные для растворов природных белков, нелинейны. Известно [575, 576], что в щелочных денатурированных белках дисульфидные мостики разрушаются, образуя при избытке ионов серебра тиольные группы. Тиоспирты определяют потенциал А 28-мембранного электрода независимо от того, имеются ли в растворе добавленные ионы серебра или таковые отсутствуют, поэтому калибровочные графики денатурированных белков линейны в значительно более широком диапазоне концентраций, чем соответствующие кривые, полученные для нативных белков. В растворах с высокой концентрацией тиоспиртов время отклика замедлено, и при повторном погружении электрода в чистый исходный раствор равновесие устанавливается лишь примерно через 20 мин. [c.193]

Такое единство в белковой макромолекуле противоположных свойств—кислых и основных—влечет за собою возможность обр -зования как отрицательных, так и положительных зарядов при этом, что особенно характерно, результирующий знак заряда и его величина для белка не являются постоянными, а зависят от концентрации водородных и гидроксильных ионов водной среды, т. е. от значения pH последней, как это имеет место и для амфотерных гидроокисей многовалентных металлов Ре(ОН)з, А1(0Н)з и др. Таким образом, растворам белков— типичным амфолитам—свойственна, как и лиофобным золям, способность менять не только величину, но и знак заряда частиц (способность перезаряжаться ). Разница заключается в том, что в лиофильных коллоидных растворах белков изменение величины и знака заряда происходит от изменения концентрации водородных ионов, в связи с чем и самая физическая сущность перезарядки у белковых макромолекул иная, чем у мицелл лиофобных золей, где перезарядка обусловлена специфической адсорбцией ионов. [c.174]

Белки. Изменения белковых веществ в солоде интересуют спиртовое производство с точки зрения накопления азотистых веществ, которые служат питанием для дрожжей. [c.99]

Эйринг и Стерн вычислили для ряда белков изменения Ш, Д5, связанные с реакцией денатурации. При этом они применили уравнение (27). [c.67]

Из таблицы видно, что энтропийный член —T AS играет в процессе гидратации значительную роль. Изменение AS гидратации имеет отрицательный знак, что указывает на упорядоченную структуру гидратной оболочки. Однако при набухании и растворении белков изменение свободной энергии превышает изменение энтальпии и энтропия этой системы начинает возрастать. [c.186]

Это очень интересный процесс — превращение а-спирали в беспорядочный клубок. Следить за им можно раз,ными способами. Превращение сопровождается изменением оптических свойств белка, изменением вязкости его раствора. Происходит такое превращение весьма резко при определенной температуре. Можно вызвать переход спираль — клубок и другими способами, например воздействием на белок кислотой или щелочью. В этих случаях резкий переход совершается при определенной концентрации кислоты или щелочи в растворе. [c.227]

В этой главе рассматриваются главным образом реакции замещения белков их в зависимости от состава, структуры и функции последних. Проведение реакции в условиях, удовлетворительных для аминокислот, может привести к денатурации или распаду белков. Таким образом, особое внимание будет уделено вопросам выбора условий химической модификации нативных белков. Изменение белков под действием ферментов будет рассматриваться только в наиболее важных случаях, когда осуществляется не глубокий гидролиз, а скорее небольшое число незначительных специфических изменений (например превращение яичного альбумина в плакальбумин или окисление белков под действием тирозиназы). Все прочие реакции, приводящие к гидролизу пептидной связи, из рассмотрения исключаются. [c.270]

Большинство излагаемых нил<е количественных аналитических методов прилагалось к гидролизатам белков. Изменение аминокислотных остатков в процессе гидролиза было показано на ряде случаев и вообще при сопоставлении результатов анализа гидролизатов с составом исходного белка представляет большую трудность, чем рацемизация. При количественном анализе любой составной части белка необходимо проводить гидролиз в такой мере, чтобы 1) все составные части были освобождены и 2) чтобы продукты частичного гидролиза, могущие мешать анализу, были разрушены. Эти условия не всегда совместимы с условием максимального сохранения исследуемых составных частей. [c.57]

Открытие генетической роли ДНК естественным образом породило представление о том, что мутации возникают в результате изменений в последовательности нуклеотидов. Мы скоро увидим, что последовательность нуклеотидов в гене отвечает за образование определенной последовательности аминокислот соответствующего белка. Изменение нуклеотидной последовательности ведет к изменению последовательности аминокислот и далее к изменению или нарушению активности белка. [c.37]

Явление потенциал-зависимого открывания и закрывания можно понять исходя из простых физических принципов. Внутри покоящейся нервной или мышечной клетки электрический потенциал на 50- 100 мВ ниже, чем снаружи. Такая разность потенциалов на двух сторонах мембраны может показаться незначительной, однако, учитывая, что толщина мембраны составляет всего лишь около 5 нм. градиент оказывается равным примерно 100 ООО В/см. Следовательно, мембранные белки находятся в очень сильном электрическом поле. Естественно, мембранные белки, как и все другие, содержат на своей поверхности некоторое количество заряженных групп. Электрическое поле увеличивает силы, действующие на структуру молекулы. На многие мембранные белки изменения электрического поля через мембрану не оказывают значительного влияния. Ионные каналы, однако, приобрели в процессе эволюции тонкую сбалансированную чувствительность к электрическому полю они могут принимать несколько альтернативных конформаций, стабильность которых зависит от величины электрического поля. Малые возмущения не отражаются на конформации каналов, но при достаточно сильных воздействиях, например случайных тепловых движениях окружающих молекул, может произойти и переход к другой конформации (см. рис. 6-58). [c.401]

В области температурных фазовых переходов таких липидов отмечается изменение каталитических и транспортных свойств белков. Общая доля кольцевых липидов довольно велика — около 20%. Доказано, что можно изменять активность мембранных белков изменением связанных с ними липидов. [c.109]

Исследование белков, измененных в результате мутаций,, способствует установлению их структуры и функционирования. [c.174]

По размерам пор новые обменники не уступают агарозе, обеспечивая АГ скл= 10 (для глобулярных белков). Изменения pH и ионной силы элюента яе вызывают набухания или сжатия гранул. Свободный объем колонки, упакованной монодисперсными сферами, составляет около 40% ее полного объема ввиду отсутствия мелких гранул колонки, заполненные Моно Beads , создают малое сопро-, тивление для протекания элюента. Специалисты фирмы утверждают-что белки не обнаруживают каких-либо неспецифических взаимодействий с материалом новой матрицы. Как ун<е указывалось, но вые ионообменники поставляются только в готовых к использованию колонках. Для обеспечения хорошего разрешения белковых пиков рекомендуется загружать эти колопки из расчета не более 5 мг белка на один пик. [c.277]

После определенного времени функционирования (для разньгх белков оно составляет от нескольких минут до нескольких недель и даже месяцев) белки подвергаются протеолитической деградации. Механизмы деградации различны, они зависят от типа белков, их расположения в том или ином компартменте и от протеолитического потенциала клетки или ткани. Например, в клетках свободные белки деградируют в два этапа. Функционирование белков связано, как правило, с изменением их структуры и релаксацией к исходному состоянию. По мере биологического действия накапливаются некоторые изменения структуры, которые релаксируются не полностью, в результате происходит старение белков. Изменение структуры является сигналом для атаки цитоплазматических, сериновых протеиназ, которые разрывают полипептидные связи или вырезают некоторые аминокислотные последовательности. Частично деградированный белок поступает в лизосомы, где происходит его полная деградация. Иногда сигналом для протеолитической атаки служит присоединение к старому белку низкомолекулярных полипептидов, например убиквитина. [c.470]

О2, СО2, ионами Н и ДФГ, а также изменениями в четвертичной структуре гемоглобина в цикле оксигенация-де-зоксигенация. Таким образом, субъединицы гемоглобина, подобно субъединицам других олигомерных белков, способны передавать сигналы о регуляторных взаимодействиях посредством конформациопных изменений молекулы белка. Изменения в аминокислотной последовательности глобулярных белков, обусловленные генными мутациями, например замена двух аминокислотных остатков в молекуле гемоглобина при серповидноклеточной анемии, могут вызвать значительные изменения конформации белка и, следовательно, сказаться на его биологических функциях. [c.222]

Константы равновесия гемоглобйнов и миоглобинов, изученных к настоящему времени, находятся в интервале Дlg/ (или Р1/2) 6, причем около 4,5 единицы этого интервала никак не связаны с изменениями природы аксиального лиганда, представляемого белком, и по крайней мере 2,4 единицы определяются изменениями четвертичной структуры гемоглобина. Изменение энтальпии при связывании кислорода варьирует еще в более широких пределах, от - -4 до —75 кДж/моль (от +1 ДО —18 ккал/моль), хотя для гемоглобинов с наиболее высокими значениями констант равновесия соответствующие термодинамические данные не получены (разд. 7.5). В настоящее время получено достаточно данных, чтобы в общих чертах описать механизм регулировки величины К, хотя ряд деталей остается неясным. Рентгеноструктурные и спектроскопические данные указывают на следующие эффекты смещение атома металла и лигандов в каждой из форм комплекса Ре или Ре Ог в результате несоответствия стереохимических свойств полипептида и металлокомплекса некоторые различия в положении металла и лигандов между различными белками изменения третичной структуры полипептидных цепей и четвертичной структуры гемоглобйнов [c.190]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Закономерности, полученные в модельных экспериментах при исследовании ферментативных процессов и синтеза белка, изменений в клеточных структурах опухолевых клеток и т. д., хорошо согласуются с результатами экспериментов на живых- организмах. Это прежде всего относится к установлению корреляции между выживаемостью животных при воздействии на них ионизирующих излучений и антирадикальной активностью введенных препаратов ряда пространственно-затрудненных фенолов Под антирадикальной активностью ингибитора (Л = ес) подразумевается произведение относительной антиокислительной эффективности (е), которая обычно определяется из кинетических данных, получаемых при аутоокислении метилолеата, и концентрации ингибитора (с). Эксперименты проводились на мышах линии Balb при дозе облучения 650 р, причем использованный интервал концентраций фенолов исключал побочное токсическое действие препарата. Полученная [c.331]

Взаимодействие белков с лигандами, как правило, существенно изменяет физико-химические характеристики компонентов системы наблюдаются изменения в спектрах поглощения и флуоресценции лиганда и белка, изменения спектров кругового дихроизма. В этом плане достаточное развитие получили хромофорные метки центров связывания. Перенос молекулы из водной сферы в сферу центра связывания сопровождается изменением сольвата-ционных взаимодействий переносимой молекулы. Кроме того, лиганды могут образовывать специфические комплексы, сопровождающиеся существенными изменениями спектральных характеристик, например комплексы с переносом заряда. Как правило, коэффициенты экстинкции этих комплексов достаточно высоки (10 —10 М" см ). Это позволяет хорошо спектрофотометрически детектировать их концентрации [c.213]

При изучении мутантов бактерий мы сталкиваемся с мутированными белками, измененными в одном аминокислотном звене. Чаще всего подобные мутированные белки имеют одну и ту же антигенную специфичность и образуют одинаковые антитела. Гомологические белки разных видов животных также похожи по своему аминокнслотному составу, хотя и гораздо дальше отстоят друг от друга, чем мутанты в пределах вида. В этом случае антигенные свойства полностью различны. Например, сывороточный альбумин лошади и коровы не сильно отличаются по аминокислотному составу. Однако организм лошади не образует антител к своему белку, но легко образует к чун еродному альбумину коровы. Значит, в клетках лимфатической системы [c.501]

Моделирование свойств белкового слоя липопротеидной мицеллы является неизмеримо более трудной задачей, чем моделирование липидных областей биомембраны. Это объясняется тем, что белковый слой любой биомембраны резко неоднороден по составу. Он содержит разнообразные структурные и функциональные белки, изменение природы или даже перестановка которых существенно изменяют свойства мембраны. Поэтому изучаемые обычно однокомпонентные системы никогда не являются адекватными аналогами биомембран, несмотря на кажущуюся близость их структур. Строго говоря, все применяемые сейчас [c.284]

Уширение спектра обусловлено диффузией молекул белка. Изменение частоты зтпирения пропорционально скорости источника (-и) [c.291]

Были выделены мутантные белки, не обладающие токсичностью из-за изменений либо в А-, либо в В-час-ти молекулы. Смесь нетоксичного мутантного белка, измененного в А-части молекулы, и нетоксичного мутантного белка, измененного в В-части, приобретала токсичность лйщь в том случае, если ее сначала инкубировали с трипсином, затем с тиолом, а потом удаляли тиол диализом (в условиях, обеспечивающих окисление 5Н-групп с образованием дисульфидных мостиков). Эти эксперименты по гибридизации отчетливо показали, что для токсичности молекулы необходимы как В-часть, так и А-часть, обладающая АВР-рибозилирующей активностью. В опытах на культуре клеток нетоксичные белковые мутанты с неактивным А-ф рагментом вели себя как конкурентные ингибиторы нативного токсина. Отсюда следует, что токсин связывается со специфическими рецепторными участками на поверхности клетки. Впоследствии было установлено, что связывание интактного или надрезанного токсина с клетками осуществляется в результате взаимодействия его молекул с молекулами гликопротеина, расположенными на поверхности клетки [43]. Следует отметить, что сначала в клетку проникает А-субъединица механизм это- [c.126]

Связывание агониста (например, изопротеренола) с бета-рецептором- -сти-муляция аденилатциклазы- -увеличение концентрации цАМФ- -активация про-теинкиназы-+-фосфорилирование специфического участка канала или специального регуляторного белка->-изменение свойств канала 1-типа- -увеличение входа Са + в клетку. [c.42]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология