Пиридоксаль фосфат III

В молекуле фосфорилазы (Т-форма) а7- и а8- спирали соединяют регуляторные (АМР) участки и активный центр (пиридоксаль-фосфат PLP) [c.261]

На. первой стадии ферментативного катализа простетическая группа фермента (для простоты принято, что она свободна, а не соединена альдимин-ной связью с апоферментом через Е-аминогруппу радикала лиз) взаимодействует с аминокислотой, подвергающейся переаминированию. Реакция идет по аминогруппе аминокислоты и альдегидной группе остатка пиридоксаль-фосфата [c.125]

Известно [71—73], что фосфорные эфиры пиридоксина, пиридоксаля и пиридоксамина в качестве коферментов входят в состав различных ферментов, катализирующих белковый обмен в организме. В этом обмене особо важную роль играет пиридоксаль-5-фосфат. Известно также (см. стр. 153), что в животных тканях и дрожжах преимущественно содержатся пиридоксаль и пиридоксамин. В связи с этим синтез указанных веществ и их коферментов представляет большой интерес. [c.168]

Углерод-сера Л. катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментов кофермент-пиридоксаль-5 -фосфат. Эти Л. (напр., цистатионин-у-лиаза) играют существ. роль в метаболизме серосодержащих аминокислот. [c.589]

Ц. катализирует конечную стадию синтеза 1 цистеина из L-метионина (кофактор фермента - пиридоксаль-5 -фосфат см. Витамин В ), обладает широкой субстратной специфичностью (катализирует нек-рые др. р-ции у-элиминирования и замещения). [c.388]

Предметом интенсивных исследований в качестве удобных моделей реакций фосфата пиридоксаля с ферментами являлось взаимодействие пиридоксаля с аминокислотами. Более подробно [51] изучена реакция пиридоксаля 77 с метило- [c.176]

Гликогенфосфорилаза — необычный гликолитический фермент. Он содержит связанный кофермент —пиридоксаль-5 -фосфат (гл. 8, разд. Д,3). роль которого в механизме действия фермента пока не установлена [18, 20]. [c.101]

РИС. 8-5. Пиридоксаль-5 -фосфат (PLP) — специальный кофермент реакций превращения аминокислот. [c.215]

Показано, что влияние растворителя на таутомерное равновесие оснований Шиффа пиридоксаль-5 -фосфата также может служить модельным процессом для оценки полярности растворителей, а также локальной полярности активных центров ферментов, с которыми связан пиридоксаль-5 -фосфат [32а], [c.499]

Изучена реакция пиридоксаль-5а-фосфата с аминотиолами [49]. [c.334]

Нормальное течение метаболических путей можно также нарушить введением в систему какого-то химического соединения, вступающего во взаимодействие с определенным метаболитом, но не блокирующего при этом ферментов, ответственных за образование этого метаболита. Так, бисульфит натрия используют в качестве ловушки для ацетальдегида, образующегося в процессе гликолиза гидроксиламин присоединяется к ацилкоферментам А во время их ферментативного синтеза, а семикарбазид служит ловушкой для а-кетокислот. Введение В систему таких агентов-ловушек может, конечно, привести к одновременному ингибированию некотфых ферментов, и наблюдаемый эффект будет тогда совершенно отличаться от ожидаемого. Так, уже упоминавшиеся карбонильные реагенты способны связываться с пиридоксаль-фосфатом, благодаря чему их можно использовать для ингибирования ферментов, коферментом которых служит пиридоксальфосфат. Точно так же при работе с неочищенными ферментными смесями или даже с целыми клетками нельзя быть [c.15]

В первом варианте используются в качестве предшественника антраниловая кислота и особые штаммы дрожжей andida utilis, превращающие ее сначала в индол, а затем с участием серина в присутствии пиридоксаль-фосфата под действием триптофансинтазы образуется триптофан. [c.414]

Сфингозиновые основания, биосинтез — ферментативный процесс образования из серина и тиоэфиров высших жирных кислот. Он катализируется сложным фермен том, коферментом которого является пиридоксаль-фосфат, [c.247]

В 1952—1953 гг. А. Е. Браунштейн и М. М. Шемякин [10], а вскоре Снелл, Метцлер и Икава 6] предложили объяснение особенности действия пиридоксалевых ферментов, которое теперь называют теорией Браунштейна—Снелла [11. Основной идеей здесь является представление о том, что образование шиффова основания между пиридоксаль-фосфатом и а-аминокислотой приводит к понижению электронной плотности на а-углеродном атоме в связи с возникновением в шиффо-вом основании системы сопряженных двойных связей, что приводит к ослаблению всех простых связей, образованных а-углеродным атомом. В присоединенной к пиридоксальфосфату аминокислоте осуществляются разнообразные превращения, которые не свойственны исходным аминокислотам, но аналогичны реакциям соответствующих кетокислот. Такое ослабление связей по сделанному предположению способствует отщеплению соответствующих заместителей у а-углеродного атома аминокислоты при образовании промежуточного кетимина, возникающего вслед за альдимином. [c.222]

Рис. 9.10. Механизм пинг-понг при переаминировании. Е—СНО и Е— Hj NH2 комплексы фермента с пиридоксаль-фосфатом и пиридоксаминфосфатом соответственно. (Ala- аланин. Руг пируват, KG -г -кстоглутарат. Glu

На рис. Б видно, что пиридоксаль-фосфат соединен альдиминной связью с Е-аминогруппой остатка лизина в апоферменте именно по этой альдиминной связи прнсоедн няется аминогруппа аминокислоты, вытесняя оттуда с-аминогруп-лу лизина [c.127]

В качестве кофермента в этой реакции участвует пиридоксаль-фосфат, который в процессе реакции претерпевает существенные спектральные изменения, что обеспечивает удобный метод слежения за кинетикой реакции. В общих чертах механизм реакции заключается в переносе аминогруппы с аминокислоты на пиридоксальфосфат с образованием пиридоксаминфосфата и ке-токислоты, после чего следует перенос аминогруппы к другой кетокислоте с образованием новой аминокислоты [c.181]

Пиридоксаль, пиридоксол и пиридоксамин находятся в природе в виде 5-фосфатов. Приведите их структурные формулы. [c.226]

Пиридоксальные коферменты. Несмотря на разнообразие химических реакций превращений аминокислот, катализируемых витаминами группы В, установлено, что во всех случаях участвует один и тот же кофермент— пиридоксаль-5-фосфат (кодекарбоксилаза), имеющий следующее строение [c.155]

Пиридоксаль-5-фосфат (кодекарбоксилаза). Синтез кодекарбоксилазы был осуществлен в 1951 г. [78—80] из пиридоксамина путем фосфорилирования его и окисления аминометильной группы в альдегидную. Фосфорилирование осуществляли хлорокисью фосфора [11] или смесью фосфорного ангидрида и ортофосфорной кислоты [78, 81], или метафосфорной кислотой [10]. Реакции протекают по следующей схеме [c.169]

R = H2NH2, R = РО(ОН)2] превращ. с хорошим выходом в пиридоксаль-5 -фосфат [I, R = СНО, R = РО(ОН)2] при окислении кислородом в щелочной среде или в результате переаминирования при взаимод. с глиоксиловой к-той в присут. или [c.383]

Пром. способы получения пиридоксина и пиридоксаль-5 -фосфата (лек. формы витамина Bj) основаны на синтезе из алифатич. предшественников (напр., из амида циануксусной к-ты и 1-метокси-2,4-диоксопентана) пиридинового гетероцикла с соответствующими функц. группами в положениях 4 и 5, а также метильной группой в положении 2 и на р-ции Дильса - Альдера оксазолов с диенофилами. Применяют витамин Bg для лечения токсикозов беременных, нек-рых видов злокачественного малокровия, заболеваний нервной системы, себорейного дерматита и др. Суточная потребность взрослого человека 2-2,5 мг. [c.383]

Часто К. прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие К. наз. простетич. группой). В этом случае К. обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких К.-флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5 -фосфат (см. Витамин fi ). Легко диссоциирующие К.-обычно К.-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые К., напр. НАД (никотинамидадениидинуклеотид см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. [c.488]

Основная биологическая функция пиридоксиновых витаминов в животном организме заключается в том, что они в составе пиридоксаль- и пиридоксамин-фосфат протеидов, т е. коферментов, выполняют роль катализаторов важнейших процессов азотистого обмена. [c.394]

РИС. 2-40. Спектр ПМР для пиридоксаль-5 -фосфата спектр снят при 60 МГц рВ = = 7,05. Внутренним эталоном служит соль Тьера. Над каждым пиком указана величина химического сдвига в герцах, внизу изображена шкала б. Для усреднения неоднородностей магнитного поля ампула с образцом в ходе измерений быстро вращается вокруг своей оси. Неполное усреднение приводит к появлению так называемых боковых сигналов на нашем рисунке это два пика, обозначенные 85В. (С любезного разрешения J. Укоз.) [c.184]

В тканях животных и получаемых из них продуктах витамин Вб в основном находится в виде пиридоксаля, пиридокса-мина и их фосфорных эфиров. Лабильностью альдегида объясняется легкость разрушения витамина при чрезмерном нагревании или на свету. Между тем ткани растений содержат в основном пиридоксин, который более устойчив. Фосфорилированные формы витамина Ве могут подвергаться в клетках взаимопревращениям . Пиридоксин-5 -фосфат можно окислить до PLP, а последний подвергается переаминированию в РМР. [c.211]

Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) Пиридоксаль-5а-фосфат Пиридоксамин-5а-фосфат Тиаминпирофосфат (тиаминдифосфат, ТДФ) [c.13]

Смотреть страницы где упоминается термин Пиридоксаль фосфат III: [c.632] [c.914] [c.536] [c.439] [c.116] [c.536] [c.118] [c.101] [c.347] [c.909] [c.1193] [c.170] [c.210] [c.383] [c.383] [c.589] [c.589] [c.473] [c.219] [c.210] [c.30] [c.323]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология