Фенилаланин—аммиак-лиаза

Уже давно было показано, что кольцо А флавоноидной молекулы происходит из ацетатных фрагментов, в то время как кольцо В и связывающие оба бензольных кольца три углеродных атома составляют фенилпропаноидный остаток, происходящий из щикимата. Подробно щикиматный путь, приводящий к образованию фенилаланина, был рассмотрен в гл. 3. В биосинтезе флавоноидов фундаментальное значение имеет реакция, катализируемая ферментом фенилаланин-аммиак-лиазой (ФАЛ), в ходе которой фенилаланин (4,24) дезаминируется (рис. 4.8) с образованием транс-коричной кислоты (4 25). [c.141]

В растениях -тирозин—аммиак-лиазе обычно сопутствует -фенилаланин—аммиак-лиаза, которая присутствует в значительно меньших количествах [74]. В кукурузе лишь один фермент ответственен за элиминирование аммиака как из -фенилаланина, так и из -тирозина это означает, что с обоими субстратами взаимодействует один и тот же активный центр фермента [80]. -Тирозин—аммиак-лиаза действует так же стереоспецифично, как и сопутствующий ей фермент, ответственный за превращение -фенилаланина реакция протекает с удалением 3-рго-(S)-водородного атома (см. схему 45) [81]. [c.712]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Хавкин Э. Е., Переляева А. Н. 1970. Фенилаланин-аммиак-лиаза и накопление растворимых фенольных соединений в растущих и зрелых клетках корня и колеоптиля кукурузы.— Докл. АН СССР, 193, 227. [c.227]

Повреждение или инфекция. Синтез флавоноидов в зеленых растениях часто усиливается после механических повреждений или заражения патогенными организмами. Наблюдаемое увеличение содержания флавоноидов может, однако, просто отражать-общее возрастание активности фенилаланин—аммиак-лиазь вызванное необходимостью образования фенольных фитоалер синов и связанное с повышением устойчивости растения к з болеванию. [c.150]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Лиазы. Эти ферменты часто используются в реакциях дезаминирования. Так, для образования L-аспарта из фумарата аммония может использоваться (в обратной реакции) аспарта-за, нли L-аспартат—аммиак-лиаза. В качестве доноров аммония могут, кроме того, выступать гидразин или гидроксил а мин. Сходным образом L-фенилаланин — аммиак-лиаза может катализировать распад L-фенилаланина с образованием транс-ко-ричной кислоты и аммиака. Хотя обычно равновесие в этих реакциях сдвинуто в сторону реакций распада, при высоких концентрациях аммонийных ионов начинают преобладать процессы синтеза. [c.152]

Авторы установили также, что после заражения повышается активность каталазы, полифенолоксидазы, аскорбатоксидазы, цито-хромоксидазы, аконитазы, дегидрогеназы, фосфогексоизомеразы, но, как правило, активность указанных ферментов резко возрастает в местах проникновения вируса и вокруг них. На значительном расстоянии от некрозов активность многих из перечисленных ферментов равна контролю, а также активность не превышает контроль в верхних листьях, обладающих вирусиндуцированной устойчивостью. При сверхчувствительной реакции растения-хозяина на вирусное поражение может возрастать активность и таких ферментов, как глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназа, 6-фосфоглюконатдегидрогеназа, фенилаланин-аммиак-лиаза, гидрокси-лаза 4-коричной кислоты, о-метил-трансфераза кофейной кислоты, рибо-нуклеаза, кислая фосфатаза [Loon, 1982]. Этот перечень ферментов, повышающих свою активность при вирусном поражении, свидетельствует о том, что начало инфекционного процесса связано с нарушением очень многих метаболических процессов. [c.39]

Метаболизм пероксидазы и фенольных соединений тесно взаимосвязан, и, следовательно, повыщение активности фермента в листьях, обладающих вирусиндуцированной устойчивостью, должно отражать изменения в содержании субстратов — соединений фенольной природы. Наиболее детально изучены состав ферментов и образование фенолов в местах локализации вирусных частиц, в области некрозов сверхчувствительных растений-хозяев. Так, в 70—80-е годы особенно интенсивно исследовалось участие трех ферментов в формировании местных поражений пероксидазы, полифенолоксидазы и фенилаланин-аммиак-лиазы. В зоне образования некрозов (см. 4.2) аккумулируются фенольные соединения, которые окисляются до токсичных хинонов. Высказывалось предположение, что сами хиноны служат медиаторами для активирования пероксидазы и полифенолоксидазы. [c.92]

Получение Ь-фенилаланина из коричной кислоты и аммиака осуществляется при помощи фермента фенилаланин-аммиак-лиазы также в одну стадию [c.23]

Gaspar et al., 1985]. Авторы пишут о реакциях превращения АЦК в этилен in vitro при использовании мембран, в которые встроены пероксидазы. Как АЦК-оксидазы мембранно-связанные пероксидазы регулируют продукцию этилена. Лимитирующим фактором при этом является наличие пула АЦК, хотя на образование АЦК могут также стимулирующе действовать ионы Са + [Evensen, 1984]. Главная роль этилена — регулировать деятельность кислых пероксидаз и фенилаланин-аммиак-лиазы. Следовательно, при посредстве этилена регулируется не только деятельность пероксидаз, но и синтез фенольных соединений. [c.105]

Интересно отметить, что, если обработать инфицированные ткани фенилаланином, размер некроза увеличится. В данном случае фенилаланин или является предшественником в синтезе необходимых соединений, или эта аминокислота инициирует образование фенилаланин-аммиак-лиазы [Walton, 1968] и синтез фенолов. Показано, что в живых клетках [c.46]

Однако, хотя первичный способ действия молеет включать изменения мембранной проницаемости, существуют достаточно убедительные данные, что вторичные эффекты обратимости фи-г тохрома связаны с процессами регуляции действия ферментов. Так, у проростков овса при облучении К- Свётом происходит быстрое превращение АДФ в АТФ, а в других тканях происходит изменение уровней НАДФ, что можно.предотвратить облучением ДК-светом. Кроме того, облучение К- Светом приводит к повышению активности целого ряда ферментов. Так, К-свёт повышает уровень фенилаланин—аммиак-лиазы (ФАЛ) (рис. 8.10), которая катализирует отщепление аммиака от молекулы фенилаланина с образованием коричной кислоты у проростков гороха. [c.312]

Увеличение внутриклеточного уровня Са может приводить к активированию секреции основных пероксидаз в свободное пространство, где они, взаимодействуя с донорами электронов и, возможно, с циркулирующей ИУК, утилизируют перекиси ослабление связи основных пероксидаз с мембранными структурами позволяет им действовать как 1-аминоцик-лопропан-1-карбоновая кислота (АЦК)-оксидаза. В результате ИУК и АЦК-оксидаза вызывают изменение в преобразовании этилена, который далее индуцирует (через механизм запуска синтеза белков) увеличение активности фенилаланин-аммиак-лиазы и кислых пероксидаз. На основании отдельных результатов исследований и интерпретации модельных состояний возможного течения биохимических реакций были получены доказательства существования двух различных механизмов контроля метаболизма основными и кислыми пероксидазами, опосредованных этиленом. Эти два механизма, контролируемые разными пероксидазами, могут быть главными в тех реакциях, которые активизируются в ответ на различные внешние воздействия (стресс) (рис. 22). Авторы подчеркивают регуляторную роль деятельности фермента пероксидазы и фенольных соединений. [c.103]

Запрометов М. Н., Ермакова С. А., Арзуманян В. Т. Мембраносвязанные ферменты биосинтеза фенольных соединений. Активность микросо-мальных 4-гидроксилазы транс-ко-ричной кислоты и фенилаланин-аммиак-лиазы на ранних стадиях развития проростков ячменя // Биохимия, 1985. Т. 50, № 7. С. 1175—1182. [c.112]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология