Увеличение скорости и субстратная специфичность

Субстратная специфичность. Увеличение скорости реакций. Активный центр и механизм действия [c.281]

В данной главе рассмотрены общие аспекты субстратной специфичности, предполагаемые механизмы, обеспечивающие значительное увеличение скоростей реакций, природа активных центров и механизмы действия некоторых ферментов, структурно-функциональные характеристики которых были изучены достаточно детально, что позволило постулировать весьма обоснованные механизмы. Поскольку перечисленные вопросы слишком обширны, иллюстрация общих принципов осуществляется с помощью только отдельных примеров. В то же время исключительно интересные химические превращения, осуществляемые при действии ферментов, неоднократно рассматриваются в последующих главах. [c.281]

Увеличение скорости и субстратная специфичность [c.285]

Имея в виду изложенные выше представления, можно перейти теперь к рассмотрению различных механизмов, которые, как полагают, обеспечивают увеличение скоростей реакций, катализируемых ферментами эти механизмы учитывают энергию взаимодействия фермента с субстратом, проявляющуюся в субстратной специфичности фермента. [c.288]

Другими словами, существуют две концепции, с противоположных (на первый взгляд) позиций объясняющие субстратную специфичность лизоцима (в отношении длины цепи олигосахаридных субстратов). Согласно первой концепции, при переходе от длинных олигосахаридов к коротким непропорционально возрастает константа ассоциации последних с ферментом за счет резкого увеличения степени непродуктивного (геометрически неправильного) связывания. В итоге константы ассоциации длинных и коротких олигосахаридов с ферментом оказываются одинаковыми Кт = = 10" М от тримера до гексамера, см. табл. 38), по эффективность каталитической деградации коротких олигосахаридов мала. Согласно второй концепции, ири переходе от коротких олнгоса-харидов к длинным последние пс реализуют потенциальные воз-можр[ости фермент-субстратных взаимодействий п комплексе Михаэлиса (что и приводит к их относнтельпо малым величинам констант ассоциации с активным центром), но полностью реализуют взаимодействия в переходном состоянии ферментативной реакции. Чем выше степень полимеризации субстрата (в пределах активного центра фермента), тем бoльнJe он резервирует возможностей для уменьшения свободной энергии переходного состояния реакции за счет дополнительных взаимодействий (по сравнению с взаимодействиями в комплексе Михаэлиса) и тем выше скорость ферментативного гидролиза. [c.196]

Механизм ъ инётической специфичности химотрипсина. Размер химически инертного фрагмента К в субстратной молекуле оказывает влияние не только на связывание субстрата ферментом, но, что более удивительно, иа кинетику химических стадий. Скорость как стадии ацилирования (Аг), так и гидролиза промежуточного ацилфермента [см. уравнение (4.28)] возрастает при увеличении гидрофобности фрагмента Н- Количественное описание кинетической специфичности дает уравнение [c.154]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология