Скорости ферментативных

Полное конкурентное ингибирование (а -> оо, 3 не имеет определенного смысла). В случае полного конкурентного ингибирования на-.чальная скорость ферментативной реакции определяется выражением [c.219]

Каким образом такое ограниченное число функциональных групп участвует в разнообразных ферментативных реакциях и каким механизмом можно объяснить огромную скорость ферментативных реакций Такие фундаментальные вопросы должны быть поставлены при проектировании биоорганической модели фермента [130]. [c.264]

Прежде чем рассматривать способ, которым ферменты выполняют свою работу, учитель покажет вам опыт, иллюстрирующий скорость ферментативных процессов. [c.443]

Сравнение относительных скоростей ферментативной > и неферментативной [c.6]

Полное неконкурентное ингибирование (а = 1, 3 = 0). В случае полного неконкурентного ингибирования выражение для начальной скорости ферментативной реакции имеет вид [c.220]

Чтобы выявить, какой вклад в скорость ферментативного процесса (1-й путь) вносит дополнительное комплексообразование реагентов Е-Н, нужно учесть, что свободная энергия — это термодинамический потенциал, величина которого не зависит от пути перехода (в случае обратимых процессов), а определяется лишь разницей в уровнях исходного и конечного состояний. Следовательно, для перехода из исходного состояния реакции (ЕХ + КУ) в активированное (переходное) состояние ферментативного пути [c.39]

На основании (2.17) и (2.18) отношение скоростей ферментативной и гомогенно-каталитической реакции (2.7) можно записать в другом виде [c.40]

Применение интегральной формы уравнения скорости ферментативных реакций [c.247]

Для начальной скорости ферментативной реакции (при [8]( [Э],, [ ]()) при установившихся равновесиях справедливо [c.219]

Определение абсолютной концентрации активных центров фермента из кинетических данных. В предыдущих разделах была рассмотрена кинетика ферментативных реакций в условиях избытка субстрата по сравнению с ферментом ([S]q [Elg). Рассмотрим теперь случай, когда концентрация субстрата сравнима по величине с концентрацией. фермента ([Slg [Е] ), и выведем уравнение для скорости ферментативной реакции, протекающей по двухстадийному мез анизму при условии быстрого установления равновесия на стадии образования фермент-субстратного комплекса [c.232]

Кинетика ферментативных реакций при избытке фермента [Elf, > [Slo- В отдельных случаях кинетические исследования ферментативных реакций удобно проводить в условиях избытка фермента по сравнению с субстратом (например, при малой растворимости субстрата в воде или при высокой молекулярной массе субстрата). В условиях [E]q [S]o выражение для начальной скорости ферментативной реакции, протекающей в режиме установившегося равновесия, являет- [c.234]

Влияние pH на скорость ферментативных реакций [c.258]

Анализ (6.82) при установившихся равновесиях и [S]g [Ejg приводит к следующему уравнению для начальной скорости ферментативной реакции [c.235]

В этом случае начальную скорость ферментативной реакции при уста- [c.236]

Если из независимого эксперимента (при использовании начальных скоростей ферментативной реакции) определить значения kz и К , то, зная начальные концентрации субстрата и фермента и долю субстрата, прореагировавшего до прекращения реакции, из соотношения (6.159) можно рассчитать константу скорости инактивации фермента в условиях опыта. [c.255]

Предположим, что присоединение дополнительных молекул субстрата к фермент-субстратному комплексу происходит независимо друг от друга и что связывание всех п дополнительных молекул субстрата характеризуется одинаковыми константами равновесия К/- В этом случае уравнение для начальной скорости ферментативной реакции, протекающей в режиме установившегося равновесия, при [З] [Е]о имеет следующий вид [c.238]

Активация субстратом. В ряде случаев при увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции превышает теоретическую максимальную скорость V, рассчитанную из данных, полученных при использовании сравнительно небольших концентраций субстрата. Простейшую интерпретацию этого явления можно дать в рамках [c.239]

Вообще говоря, возможны четыре типа факторов, определяющих каталитическую активность фермента. Во-первых, необходим химический аппарат в активном центре, способный деформировать или поляризовать химические связи субстрата, что делает последний более реакционноспособным, во-вторых,— связывающий центр, иммобилизующий субстрат в правильном положении к другим реакционным группам, участвующим в химическом превращении, в-третьих,— правильная и точная ориентация субстрата, благодаря которой каждая стадия реакции проходит с минимальным колебательным или вращательным движением вокруг связей субстрата, и, наконец, в-четвертых, способ фиксирования субстрата должен способствовать понижению энергии активации ферментсубстратного комплекса в переходном состоянии. Соответствующее распределение зарядов в активном центре и геометрия активного центра входят в число факторов, определяющих снижение суммарной энтропии переходного состояния. Все эти факторы в той или иной степени влияют на структуру активного центра фермента, и их нельзя рассматривать изолированно, вне связи друг с другом. В совокупности они увеличивают скорость ферментативной реакции и позволяют ферменту выступать в роли мощного катализатора [77]. [c.209]

Анализ кинетических данных ферментативных реакций можно проводить как с использованием начальных скоростей (по зависимости начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата или эффектора, как это было показано в предыдущих параграфах), так и с использованием временного хода реакции, применяя интегральную форму кинетического уравнения скорости. [c.247]

Из (6.154), если учесть (6.152) и (6.155), следует дифференциальное уравнение скорости ферментативной реакции [c.255]

Наконец, если в ходе ферментативной реакции фермент денатурирует по первому порядку с константой скорости инактивации и , причем субстрат не оказывает влияние на кинетику инактивации, то дифференциальное уравнение скорости ферментативной реакции можно записать в виде (при [S] [E]q) [c.258]

В результате подстановки из (6.179)—(6.180) в (6.178) получим общее уравнение для начальной скорости ферментативной реакции при установившихся равновесиях [c.260]

ТО уравнение скорости ферментативной реакции приобретает следующий вид [c.261]

Так, например, при неупругих столкновениях обшивок ракет и самолетов с молекулами воздуха, за счет накопления энергий неупругих соударений, обшивки могут оплавляться, а молекулы азота и кислорода вступать в каталитические реакции с образованием окислов азота и другие [25-27]. Поэтому, если в каталитических и ферментативных реакциях для их ускорения необходимо повышать частоту и энергию неупругих соударений, то для снижения сопротивления трения газов и жидкостей на твердой поверхности требуется снижать частоту и энергию неупругих соударений. Автором монографии разработаны и внедрены в промышленность принципиально новые и более экономически эффективные способы повышения частоты и энергии неупругих соударений реагирующих веществ с катализаторами, которые способны повышать активность всех имеющихся в мире промышленных катализаторов [17], а также экономически эффективные способы снижения частоты и энергии неупругих соударений обтекающих газов и жидкостей о твердую поверхность, в результате которых снижается сопротивление их трения до 20% , а следовательно, сокращают расход топлива на единицу мощности двигателя, также на 20% [28]. Эти же методы повышения или понижения частоты неупругих соударений можно применить и для повышения нли понижения скоростей ферментативных реакций в клетках животных и растений, так как термодесорбируемые субстраты неупруго соударяются внутренними поверхностями "кармана" (щелей) глобул ферментов, а изотермически десорбируемые субстраты (химически превращаемые вещества ферментом) неупруго соударяются с поверхностью глобул фермента [15]. Отметим, что полярные С и М-концевые и боковые группы белковой части ферментов расположены на поверхности глобул ферментов [29-31], их вращательные и колебательные движения совершаются с целью повышения частоты и энергии неупругих соударений субстратов с поверхностью глобул ферментов. Поэтому скорость ферментативных реакций в 10 " раз превышает скорости химических [29]. [c.46]

При достаточно высоких концентрациях субстрата скорость ферментативной реакции определяется превращением промежуточного фер-мент-субстратного комплекса (уравнение 2.8). Ч.тобы оценить эффективность катализа в этих условиях, запишем на основании (2.11) соотношение скоростей ферментативной и гомогенно-каталитической реакций (2.21) в ином виде [c.50]

З-образный характер зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в катализе химотрипсином. Изменение среды в результате добавки органических соединений также оказывает заметное влияние на эффективность сорбции на активном центре химотрипсина гидрофобных компонентов реакции. Причина этого заключается, как правило, в том, что органическая добавка, повышая растворимость субстрата (или субстратоподобного ингибитора) в воде, удерживает его в водном растворе и затрудняет тем самым [c.145]

Уравнение (4.27) означает, что величина специфического эффекта в скорости ферментативной реакции линейно возрастает с увеличением показателя гидрофобности я субстратной группы R. Это находится в резком диссонансе с данными по модельной реакции щелочного гидролиза этиловых [107—109] или л-нитрофениловых [110—112] эфиров тех же карбоновых кислот, где константа скорости второго порядка практически не зависит от длины алифатической цепи. В ферментативной же реакции с увеличением углеводородного фрагмента в субстратном остатке понижается свободная энергия активации примерно на —600 кал/моль (—2,5 кДж/моль) на каждую СНа-группу [что следует из (4.27)], если учёсть, что значение я для СНа-группы равно 0,5. Найденное значениеЛЛ <7 согласуется с величиной свободной энергии сорбции на активном центре алифатических соединений (см. 4 этой главы). [c.149]

Совершенно другую картину имеем в случае специфического ацилфермента. Так, константа скорости ферментативного гидролиза (йз/55) одного из наиболее специфических соединений, Ы-ацетил-1-фенилала-нилхимотрипсина, практически совпадает с константой скорости для щелочного гидролиза метилового эфира Ы-ацетил-1-фенилаланина (см. табл. 30). Можно думать, что щелочной гидролиз более близкой к ацилферменту неферментативной модели, а именно 0-(Ы-ацетил-1-фе-нилаланил)-1 -ацетилсерннамида [c.164]

Произведение alElo, имеющее размерность скорости реакции, обычно называют максимальной скоростью ферментативной реакции и обозначают V (при избытке субстрата по сравнению с константой Михаэлиса начальная скорость ферментативной реакции максимальна, г/= = V). [c.217]

Анализ схемы (6.43), если проводить его обычным способом [по методу установившегося равновесия или по методу стационарных концентраций при [Slo, Hilo. [l2lo [E]o (см. 1 этой главы)1, приводит к выражению (6.8) для начальной скорости ферментативной реакции, где [c.228]

Если регистрировать общий продукт, образующийся при одновременном протекании реакций (6.55), начальная общая скорость ферментативной реакции при установившихся равновесиях и [SJo. ISaJo [E]fl дана уравнением [c.230]

Ингибирование субстратом. Согласно уравнению Михаэлиса — Ментен (6.8), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению. Однако в ряде случаев при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции проходит через максимум и затем уменьшается (рис. 88). Обычно подобный тип зависимости v от [S] можно количественно описать исходя из предположения об образовании тройного комплекса SES, не обла-даюш,его ферментативной активностью [c.235]

Рис. 95. Зависимость обратной скорости ферментативной реакции от обратной концентрации фермента для неочищенного (/) и очищенного (2) препарата арилсульфатазы [40]

Бэн( )илд [21] предложил оригинальный метод определения кинетических параметров ферментативных реакций, основанный на определении площади под кинетической кривой в координатах ([S],/). Повторное интегрирование интегральной ( )ормы уравнения скорости ферментативной реакции (6.134) в пределах (О, [S]o) приводит к уравнению [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология