Первичная структура пептидных цепей иммуноглобулинов

Первичная структура пептидных цепей иммуноглобулинов [c.10]

Структурную основу иммуноглобулинов составляют четыре пептидные цепи, соединенные друг с другом дисульфидными связями две тяжелые (цепи Н) с молекулярной массой 50 ООО (от 450 до 700 аминокислотных остатков) и две легкие (цепи Ь) с молекулярной массой 25 ООО (около 200 аминокислотных остатков) (рис. 20.1). Такую структуру обычно называют мономером. В пептидных цепях различают вариабельные (V) и постоянные, или константные (С), области. По различиям первичной структуры постоянных областей легкие цепи делятся на два типа (к и А.), тяжелые — на пять типов (табл. 20.1). По типу тяжелых цепей, входящих в мономеры, все иммуноглобулины делятся на пять классов. Каждый класс включает огромное множество индивидуальных иммуноглобулинов, различающихся по первичной структуре вариабельных областей общее число индивидуальных иммуноглобулинов всех классов равно примерно 10 . Молекулы антител классов IgG, IgD и IgE мономерны они имеют -образную форму. Антитела IgA построены из двух-четырех мономеров (Н Ц) ), а IgM — из пяти мономеров (Н Ц) . [c.475]

Наличие доменов может отражать ход образования третичной структуры из развернутой пептидной цепи. Быстрее всего собираются в свернутую или упорядоченную структуру участки протяженной полипептидной цепн, расположенные по соседству в ее первичной структуре, так как они с большей вероятностью могут оказаться сближенными в пространстве при произвольной конформации белка. В гл. 21 мы обсудим количественные данные о динамике процесса свертывания белков. Здесь мы хотим только отметить, что если структура белка делится на домены, то последние представляют собой важные промежуточные состояния в процессе снертывания. Возможно также, что белок претерпевает конформационные изменения, прн которых внутренняя структура доменов остается неизменной, а нх относительное расположение заметно изменяется. Таким образом.бе-лок, состоящий из доменов, будет скорее иметь гибкую структуру, чем белок, в котором различные участки скрепляются между собой перекрещивающимися полипептидными цепями. (В качестве примера можно привести структуру иммуноглобулина С, изображенную на рис. 1.9 и 2.10). [c.106]

Те же принципы анализа были использованы (А. Я. Кульберг, 1986) для сравнительного изучения первичной структуры вариабельных районов полипептидных цепей иммуноглобулинов и указанного выше рецепторного белка — пoли-Ig/ , При описании структуры этого рецептора (К- Е. Моз1оу et а ., 1984) было сделано заключение о существовании в его внеклеточной части нескольких доменов. Этот вывод обосновывался регулярным расположением в пептидной цепи этого белка (его внеклеточной части) остатков цистеина, которые, как предположили авторы, участвуют в формировании внутридоменных ди-сульфидных связен. [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология