Скорости высвобождения ADP и Р (фосфата)

III. Р-фосфат Р). Скорость высвобождения в среду из клеток зависит от типа исследуемых клеток и увеличивается в результате их повреждения. Этот факт был использован для оценки эффективности действия лекарств [40J. По включению Р в нуклеотиды можно судить и о цитотоксичности лекарственных препаратов. Однако в настояшее время ни один из этих методов не нашел пока широкого применения. [c.273]

Как а-, так и р-субъединицы фактора Р содержат весьма консервативные последовательности, подобные тем, что найдены в других АТФ-связывающих ферментах. Три места связывания нуклеотидов гораздо быстрее обменивают связанные нуклеотиды, чем остальные места. Поэтому в факторе Р различают прочно и слабо связанные нуклеотиды. В условиях, когда заполняется только один центр связывания нуклеотидов, гидролиз АТФ идет очень медленно (так называемый одноцентровый катализ). Связывание второй АТФ вызывает многократное ускорение реакции, что обусловлено увеличением скорости высвобождения продуктов (АДФ и фосфата) из активного центра. [c.134]

Скорости высвобождения ADP и Р (фосфата) [c.240]

На рис. 6-9, Л при/ведены кривые, представляющие собой зависимость скорости обмена Глюкоза Глюкозо-6-фосфат, катализируемого ферментом гексокиназой (гл. 7, разд. Д, 6), от концентрации глюкозо-6-фосфата при постоянном отношении 1[Глюкоза]/ [Глюкозо-6-фосфат], равном 1/19 (благодаря чему между концентрациями субстратов и продуктов всегда поддерживается соотношение, соответствующее равновесному). Как видно из рисунка, скорость этой обменной реакции, а также реакции ATP <=i ADP, монотонно возрастает с ростом концентрации субстрата. Этот факт свидетелствует о неупорядоченном связывании субстратов [37], а различие в максимальных скоростях обменных реакций указывает на то, что высвобождение глюкозо-6-фосфата из комплекса с ферментом происходит, по-видимому, медленнее, чем высвобождение ADP. [c.34]

Конформационная перестройка миозина сопровождается аллостери-ческим эффектом - смыканием длинной узкой щели, находящейся на границе между толстой и тонкой половинами грушевидной головки. Результатом становятся сближение актина с нуклеотидным центром миозина и высвобождение ADP и неорганического фосфата. В этом причина того, почему миозин представляет собой актин-зависимую АТРазу. Давно было замечено, что этапом, лимитирующим скорость каталитической реакции, является не связывание молекул АТР в активном центре и не собственно гидролиз, а освобождение продуктов ферментативной реакции, остающихся прочно связанными с миозином, что и препятствует началу следующего каталитического акта [442, 443]. АТРазная активность очищенного миозина невелика для гидролиза одной молекулы АТР ферменту требуется 30 с. В присутствии актина каждая молекула миозина способна гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология