Связывание неупорядоченное

Здесь представлена реакция, в которой связывание ферментом двух субстратов (А и В) происходит неупорядоченно [схема (6-34) соответствует, напротив, случаю упорядоченного связывания субстратов]. Образующийся комплекс ЕАВ распадается на свободный фермент и единственный продукт Р. Каждая из вершин графа (6-40), пронумерованных цифрами от 1 до 4, соответствует определенной форме фермента, а каждой стрелке приписывается определенная константа скорости первого порядка или кажущаяся константа скорости первого порядка. Следуя известным правилам, можно без труда вывести уравнение стационарной скорости [1]. [c.24]

Уравнения скорости часто упрощаются, если одна стадия в механизме [например, стадия каталитического распада комплекса ЕАВ в схеме (6-40)] является стадией, лимитирующей скорость ферментативного процесса. В предположении, что все стадии реакции, предшествующие лимитирующей или следующие за ней, равновесны, уравнение скорости для механизма с неупорядоченным присоединением двух субстратов и неупорядоченным отщеплением двух продуктов упрощается до уравнения, аналогичного уравнению скорости в случае механизма с упорядоченным связыванием субстратов [уравнение (6-35а)]. Такое предположение действительно часто оказывается справедливым, однако в некоторых случаях (особенно для ферментов с высокой каталитической активностью) оно все же не выполняется. [c.24]

Внутримолекулярное связывание боковых радикалов двух остатков цистеина создает дисульфидный мостик, который обычно способствует упорядоченности конформации. Многие обладающие важными биологическими функциями полипептиды имеют первичную структуру, включающую дисульфидные мостики между остатками цистеина, которые отделены друг от друга в полипептидной цепи несколькими атомами, что приводит к образованию многочленных колец. Влияние дисульфидных мостиков на конформацию полипептидной цепи, находящейся между двумя остатками цистеина, легко видеть по возрастанию неупорядоченности, происходящему при расщеплении дисульфидных групп. Лизоцим после расщепления дисульфидных связей теряет около 50 % своих а-спиральных участков [27], однако расщепление полипептидной цепи в двух точках (по остаткам метионина) приводит к трем пептидным фрагментам, соединенным дисульфидными мостиками и ли- [c.433]

Невозможно, конечно, учесть любые изменения степени взаимодействия между цепью и растворителями, например, когда цепь имеет тенденцию выдвигаться в окружающую среду, чтобы стать более сольватированной, или сокращаться для удаления элементов цепи из раствора. Поэтому результаты расчетов соответствуют таким условиям ( 0-точка ), при которых полимерная цепь является невозмущенной и тенденции выдвигаться или сокращаться строго сбалансированы. Условия в 6-точке обычно не отвечают условиям, наиболее способствующим проявлению биологических функций молекулы или ее свойств, представляющих технологический интерес. Следует отметить также, что математические методы для расчета энергий взаимодействия внутри цепи все еще весьма неточны, и поэтому их можно успешно применять для предсказания лишь общих тенденций. Однако в этом направлении достигнут некоторый успех [21]. Наиболее интересным общим свойством углеводных цепей в неупорядоченном состоянии является способность связывать воду и ионы, а также включать другие полимерные цепи в свой домен или исключать из него [1]. Связывание воды объясняется тем, что движущая сила этого процесса, конформационная энтропия, делает предпочтительной конформацию ста- [c.290]

Естественная физическая идея состоит в предположении о способности глобулы служить неким энергетическим резервуаром. Энергия теплового движения или энергия, приобретенная глобулой при сорбции субстрата, конвертируется в энергию ФСК, в результате чего происходит эффективное понижение энергии активации. Неполная упорядоченность глобулы и малые различия в свободных энергиях упорядоченного и неупорядоченного состояний (порядка 1 ккал/моль) означают наличие конформационных флуктуаций [104, 105]. Косвенные свидетельства в пользу таких флуктуаций состоят в заметном дейтеро-обмене с водородами пептидных связей —СО—NH— при температурах, значительно меньших температуры денатурации белка, при которой водородные связи рвутся [104]. О том же говорит повышенная жесткость ФСК по сравнению со свободным ферментом— ФСК труднее расщепляется трипсином [105—107]. По-видимому, связывание субстрата уменьшает конформационную подвижность глобулы. Наличие значительных флуктуаций следует также из общей феноменологической теории полимерной глобулы, развитой Лифшицем (см. стр. 143, 236). [c.400]

Таким образом, сама природа водородного связывания такова, что она делает энергетически неблагоприятным существование смежных спиральных и беспорядочных зон и стремится свести до минимума число таких стыков. Поэтому-то промежуточные состояния между полностью упорядоченной а-спиралью и полностью неупорядоченным клубком крайне неустойчивы, а сам переход между этими формами протекает очень резко. [c.114]

Неупорядоченность строения АУ, наличие в микрокристаллах графита (составляющих АУ) дефектов и примесей обуславливает нестабильность физических свойств углеродных сорбентов при нагревании. Важнейшим процессом в углях, происходящим при их нагревании и влияющим на сорбционные свойства их, является графитизация — рост микрокристаллов графита и упорядочение их расположения. Графитизация сопровождается уменьшением площади поверхности и количества на ней активных центров, что нежелательно. Кристаллы растут за счет конденсации углеродного вещества при молекулярном крекинге — отрыве периферийных групп (СО, СН4, Нг при 500—700 °С) или связывании водорода в этих группах (при наличии кислорода или галогенов). Дальнейшая графитизация связана в основном с перемещением мелких графитовых кристаллов в промежутках между большими, неподвижными при данной температуре. Но движение кристаллов в углях затрудняется наличием прочных перекрещивающихся пространственных связей, возникающих вследствие ранней полимеризации исходного материала. В любом случае нагревание выше 1000—1050°С приводит к потере части сорбционной емкости АУ за счет графи-тизации [128]. [c.124]

Рис. 3. Схема неупорядоченного связывания с ферментом ( ) субстрата (5) и модификатора (Л1)

По тем же самым причинам, которые рассматривались при обсуждении механизма с неупорядоченным присоединением субстратов, в механизмах с упорядоченным связыванием субстратов обычно образуется непродуктивный комплекс ЕХУ в результате присоединения X к ЕУ или У к ЕХ. [c.107]

Механизм с замещением фермента является одновременно механизмом с упорядоченным присоединением субстратов. Однако это обстоятельство не имеет здесь такого значения, как для механизмов с образованием тройного комплекса, поскольку для механизмов с замещением фермента существует единственно возможный порядок присоединения субстратов и альтернативный вариант с неупорядоченным связыванием субстратов исключен хотя Е часто может связывать X или Y, образующиеся комплексы не способны к каталитическому распаду с образованием GX или GY. / [c.108]

Соответствующее уравнение для механизма с образованием тройного комплекса и неупорядоченным связыванием субстрата имеет следующий вид [c.115]

В случае механизма с образованием тройного комплекса и неупорядоченным связыванием субстратов для начальной скорости в отсутствие продукта реакции также выполняется уравнение [c.122]

Выводы, к которым мы пришли в предыдущем разделе, строго говоря, справедливы только при малых концентрациях субстрата, поскольку для всех реальных механизмов двухсубстратных ферментативных реакций по меньшей мере один из четырех реагентов может присоединяться к ошибочным формам фермента. В механизме с замещением фермента субстрат и продукт, в которых отсутствует переносимая группа, обычно присоединяются к ошибочной форме свободного фермента. В механизме с образованием тройного комплекса и неупорядоченным связыванием субстратов субстрат и продукт присоединяются к ошибочному двойному комплексу. В механизме с образованием тройного комплекса и упорядоченным связыванием субстратов к ошибочному двойному комплексу присоединяются либо второй субстрат, либо первый продукт, и субстратное ингибирование может наблюдаться либо для прямой, либо для обратной реакции (но не для обоих направлений), потому что только один из двух двойных комплексов может выступать в роли ошибочного . [c.124]

УПОРЯДОЧЕННОЕ И НЕУПОРЯДОЧЕННОЕ СВЯЗЫВАНИЕ СУБСТРАТОВ [c.94]

Многие ферменты катализируют реакцию между двумя и более субстратами, в результате которой образуется один или несколько продуктов. Для протекания одних ферментативных реакций необходимо одновременное присутствие всех субстратов. В других случаях фермент сначала взаимодействует с одним субстратом, а затем катализирует его реакцию с другим субстратом. Связывание субстратов может происходить неупорядоченным или упорядоченным образом (рис. 9.8). [c.94]

Введение 91 Биомедицинское значение 91 Механизм каталитического действия химотрипсина 91 Роль избирательного протеолиза в формировании активных центров ферментов 93 Упорядоченное и неупорядоченное связывание субстратов 94 Ферменты как катализаторы общего кислотного и общего основного типа 94 [c.376]

В других случаях на ферменте Е имеются независимые участки связывания для А и В, и скорость реакции не зависит от того, какой субстрат А или В связывается с ферментом первым. В таких случаях говорят, что механизм является неупорядоченным. Если также при распаде тройного комплекса ЕСО ни один из продуктов не имеет перед другим преимуществ освобождаться первым, то схема неупорядоченного механизма может быть изображена следующим образом [c.256]

Характер ингибирования ферментативной реакции ее продуктами для механизмов с упорядоченным и неупорядоченным связыванием субстратов [c.86]

Итак, для действия эндоферментов по механизму неупорядоченной атаки характерной является S-образная форма кинетической кривой накопления мономера. Такая форма обусловлена постепенным ухудшением связывания фермента с полимерными цепями субстратов по мере уменьшения их степени полимеризации, и поэтому положение точки перегиба на кинетической кривой определяется структурой (картой) активного центра фермента. [c.121]

На рис. 6-9, Л при/ведены кривые, представляющие собой зависимость скорости обмена Глюкоза Глюкозо-6-фосфат, катализируемого ферментом гексокиназой (гл. 7, разд. Д, 6), от концентрации глюкозо-6-фосфата при постоянном отношении 1[Глюкоза]/ [Глюкозо-6-фосфат], равном 1/19 (благодаря чему между концентрациями субстратов и продуктов всегда поддерживается соотношение, соответствующее равновесному). Как видно из рисунка, скорость этой обменной реакции, а также реакции ATP <=i ADP, монотонно возрастает с ростом концентрации субстрата. Этот факт свидетелствует о неупорядоченном связывании субстратов [37], а различие в максимальных скоростях обменных реакций указывает на то, что высвобождение глюкозо-6-фосфата из комплекса с ферментом происходит, по-видимому, медленнее, чем высвобождение ADP. [c.34]

Дополнительное биологическое приспособление для поддержания полисахаридных цепей в упорядоченной конформации имеется в полисахаридах с прерывающейся периодичностью строения (см. разд. 26.4.3.1). В таких структурах блоки периодичных последовательностей, имеющие склонность к конформационному упорядочению, прерываются модифицированными последовательностями, конформационно неупорядоченными и потому растворимыми. Тенденция упорядоченных сегментов уходить из раствора из-за легкости их агрегации или энтропийных факторов противостоит тенденции неупорядоченных сегментов оставаться в контакте с растворителем. Если упсрядоченное состояние образовано двумя или более полисахаридными тяжами, то возникает сетчатая структура, в которой также имеются топологические ограничения для агрегации упорядоченных сегментов. Некоторые типы конформационного упорядочения, которые, как было показано, ответственны за образование в этих последовательностях областей связывания, показаны на рис. 26.4.1. Более детальные сведения об упорядоченных конформациях полисахаридов, которые были описаны для растворов и гелей, приведены в обзорах [3, 5]. [c.298]

Более или менее длинные цепи белков, как правило, формируют домены, представляющие собой свернутую в пространстве структуру, имитирующую маленькую белковую молекулу Доменам присущи функции связывания, и в ферментных белках активный центр располагается преимущественно на границе между двумя или большим числом доменов К настоящему времени установлено, что домены способны перемещаться друг относительно друга в процессе функционирования содержащей их молекулы В трипси-ногене домен из неупорядоченного состояния переходит в упорядоченное в ходе активации зимогена [c.70]

Спектры всех белков имеют большое сходство, но различаются в деталях, что обусловлено, в частности, связыванием малых молекул, свертыванием и развертыванием цепи и другими структурными изменениями. Общее отнесение резонансных сигналов протонов в спектрах белков подобно тому, которое используется для аналогичных малых молекул — аминокислот и пептидов, описанных в гл. 13 (см. табл. 13.1). Отнесение частот для 20 обычно встречающихся в белках аминокислот приведено на рис. 14.2. Эти данные взяты в основном из тщательно выполненной большой работы Мак-Дональда и Филиппса [11] сделаны лишь некоторые уточнения, учитывающие отклонения химических сдвигов для аминокислот в длинных полипептидных цепях по сравнению со свободными аминокислотами или короткими пептидами. Следует учитывать, что приведенные значения относятся к белковым цепям в полностью развернутом неупорядоченном состоянии в предположении (оно почти всегда соблюдается), что отсутствуют взаимодействия между соседними остатками. Для групп, состояние которых в значительной мере определяется протонированием, указан ожидаемый интервал изменений химических сдвигов в области,pH = 1 13. Это относится к протонам кольца гистидина и метиленовым группам, соседним с амино-группами или карбоксильными группами боковых цепей. Химические сдвиги концевых групп, а также про-стетических групп, таких, как гем-группы, не указаны. Не приводятся также сдвиги протонов групп ЫНг, ОН, СООН и МН-групп имидазола, поскольку их сигналы обычно сливаются с сигналом от растворителя вследствие быстрого обмена (см. разд. 13.3.4). Химические сдвиги специфических остатков (кроме тех, которые зави- [c.349]

На катализаторах Циглера — Натта можно получить три стереоизомера полипропилена — изотактический, синдиотакти-чеекий й атактический. Как видно на рис 1, эти изомеры отличаются относительным расположением пропиленовых звеньев, зависящим от связывания голова — хвост при полимеризации. Действительно, изотактичес-кие и синдиотактические цепи образуют спирали, содержащие ме-тильные группы, и благодаря стереорегулярности могут кристаллизоваться, a неупорядоченный атактический изомер аморфен. [c.193]

При рассмотрении молекулярной структуры указывалось на невозможное использования для выявления структуры некоторых конститущюнных данных, например парахора это доказывает, что перекись водорода ассоциирована. Кроме того, имеется еще другое доказательство в пользу ассоциации. По мнению Мааса и Хэтчера 1108], низкое значение константы Рамзея—Этве-са—Шилдса (зависящей от поверхностного натяжения и плотности) показывает, что перекись водорода ассоциирована примерно в таких же размерах, как и вода. Правило Трутона позволяет сделать несколько более количественные выводы. В соответствии с этим энтропия парообразования прп нормальной температуре кипения для большинства веществ равна 21 кшл мол-град. 1. Высокие значения для перекиси водорода (26,6) и воды (26,1) доказывают, что эти вещества обладают в жидком состоянии некоторыми дополнительными силами притяжения между молекулами, которых нет у других веществ. Как перекись водорода, так и вода в парах не ассоциированы, а поэтому их состояния в парах такие же (если не считать различий в объеме), как и состояния тех веществ, для которых определено нормальное значение константы Трутона. Эта дополнительная упорядоченность или ограничение совершенно неупорядоченного движения в жидкой воде и жидкой перекиси водорода обусловлено связыванием групп молекул за счет водородных связей. Таким образом, силы, связывающие молекулы друг с другом в жидком состоянии, в среднем имеют большую величину, что приводит к увеличению плотности, поверхностного натяжения и энергии, необходимой для парообразования. Это иллюстрируется также высокой диэлектрической проницаемостью перекиси водорода. Диэлектрическая проницаемость пропорциональна квадрату дипольного момента следовательно, если молекулы связываются вместе таким образом, что дипольные моменты агрегатов оказываются увеличенными, то эффект связывания должен увеличить диэлектрическую проницаемость, несмотря даже на снижение общего числа диполей. Расчеты Паулинга 1341 показывают, что диэлектрическая проницаемость перекиси водорода при комнатной температуре в отсутствие ассоциации должна была бы лежать в интервале от 10 до 20, фактическая же ее величина находится около 80. [c.290]

Возможность протекания первой реакции обосновывается легкой экстракцией в растворах щелочей АЬОз и Si02 из обожженного при 873—973 К каолинита. Снижение степени экстракции окислов с повышением температуры обусловлено их связыванием в новые соединения. Более вероятна, однако, вторая схема, лодтверждаю-щаяся данными рентгеноструктурной диагностики. Легкость экстракции АЬОз и Si02 из обожженного каолинита может быть вызвана тем, что метакаолинит характеризуется неупорядоченной, близкой к аморфной структурой. Величина энергии активации процесса диссоциации глинистых минералов при температурах ниже 873 К составляет 125—250 кД щ/моль. [c.176]

Чтобы иллюстрировать метод Клеланда, мы разберем реакцию с механизмом В1 В1. В уже упомянутой работе Клеланд [9] рассматривает множество механизмов и других типов. Последовательность событий в реакции с механизмом В В можно изобразить графически в направлении слева направо, как мы покажем это ниже. Горизонтальная линия означает фермент, а вертикальные стрелки используются для того, чтобы обозначить связывание субстратов и диссоциацию продуктов. При желании рядом со стрелками можно писать константы скорости для прямой (слева) и обратной (справа) реакций. Ниже приведены примеры трех моделей механизма В В1. Две первые представляют собой модели последовательных механизмов упорядоченный механизм В1 В1 и неупорядоченный механизм В1В1 с быстрым установлением равновесия третья — модель механизма пинг-поиг В1 В . [c.356]

Другими словами, переход части энергии, освобождаемой базисной реакцией, в неупорядоченное движение молекул внешней среды 1Можно представить как связывание этой энергии внешней средой. [c.153]

Небольшие компактные молекулы таких белков, как фимбрин, могут прочно связывать параллельные актиновые филаменты в плотные пучки (рис. 10-57). Однако не все сшивающие актин белки действуют подобным образом длинные и гибкие молекулы некоторых из них могут связывать актиновые филаменты независимо от взаимной ориентации последних, и в результате создается неупорядоченная трехмерная сеть (рис. 10-68). Два таких белка-а-актинин и филамин-первоначально были выделены из мышечной ткани, но сейчас их близкие аналоги найдены в клетках многих типов. Длинные гибкие молекулы филамина (мол. масса около 250 ООО) имеют тенденцию образовывать в растворе димеры. Каждый мономер имеет участок для связывания с актиновым филаментом, так что димеры филамина идеально приспособлены для формирования узлов трехмерной актиновой сети. а-Актинин выполняет аналогичные функции (рис. 10-69). Даже сравнительно небольшие количества филамина или а-актинина при добавлении их к раствору, содержащему актиновые филаменты, вызывают резкое изменение его физических свойств-вязкая жидкость превращается в плотный гель. [c.119]

Детальный анализ отдельных механизмов здесь не приводится (см. М. Диксон, Э. Уэбб. Ферменты , 1982). Однако следует отметить, что рассмотренный подход, а именно определение кид1етиче-ских констант на основе анализа наклонов и пересечений с осями, применим только в том случае, когда уравнение скорости можно привести к линейному виду. Для уравнений типа Михаэлиса — Ментен это сделать несложно. Для многосубстратных реакций специально подбирают условия, когда концентрации ряда субстратов постоянны и являются насыщающими, поэтому можно пренебречь некоторыми членами уравнения. Для неупорядоченных механизмов с альтернативным связыванием субстратов в стационарных условиях устранить квадратичные члены в уравнениях скорости не удается. поэтому для исследования таких случаев требуется применение каких-то других методов. [c.27]

Предложенное Уоыгом и Хейнсом схематическое изображение реакций переноса групп с использованием обозначений X, и С особенно полезно для качественного обсуждения механизмов, проведенного в данном разделе, поскольку оно позволяет наглядно представить каждый выделенный механизм. Однако для количественного описания кинетики действия ферментов подобный подход оказывается непригодным, потому что в нем не проводится четкого разграничения между субстратами и продуктами кроме того, этот подход не позволяет обозначить концентрации реагентов простыми символами. Далее в этой главе мы вернемся поэтому к способу представления реагентов при помощи отдельных букв А, В,. .., Р, р.... В механизмах с образованием тройного комплекса и упорядоченным присоединением субстратов через А и Р обозначаются реагенты, которые связываются со свободным ферментом в механизме с неупорядоченным связыванием субстратов реагенты обозначаются произвольно в механизмах с замещением фермента принимается, что к Е присоединяются А и Р,акЕ — ВиР, хотя направление пути, связывающего Е с Е, выбирается произвольно. Эти правила можно легко обобщить на случай реакций, включающих более двух субстратов или продуктов. [c.111]

Для обозначения неупорядоченных стадий используют развет-нленные линии, как, например, в механизме с образованием тройного комплекса и неунорядоченным связыванием субстратов и пеупорядрченным отщеплением продуктов [c.112]

Клеланд [30] предложил также общую классификацию кинетических механизмов ферментативных реакций. Прежде всего, все двухсубстратные-двухпродуктные реакции названы би-би-реакциями. Механизм би-би-реакций с образованием тройного комплекса и неупорядоченным связыванием субстратов назван просто неупорядоченным би-би-механизмом (random bi bi me hanism),. a механизм с образованием тройного комплекса и упорядочен- [c.112]

Нетрудно понять, почему величина Т иаж/ м.каж не зависит от концентрации того субстрата, концентрация которого в опыте не меняется. Достаточно всшомнить (см. разд.2.3), что величина VIКм. представляет собой константу скорости псевдопервого порядка для ферментативной реакции при очень малых концентрациях субстрата. При а- 0 скорость образования Е становится настолько малой, что В реагирует с этой формой с такой скоростью, с какой она образуется (при условии, что концентрация самого реагента В не стремится к нулю). Поскольку в начальный момент времени стадии отщепления обоих субстратов можно рассматривать как необратимые, изменение концентрации В в этих условиях может не оказывать никакого влияния на скорость полной реакции. Иными словами, величина У 1Км.,кяж не должна зависеть от Ъ. По тем же соображениям в опытах, когда варьируется Ь, величина Укаж/ м.каж не должна зависеть от а. Напротив, в механизме с образованием тройного комплекса и упорядоченным связыванием субстратов две стадии связывания субстратов не отделены друг от друга необратимой стадией. Поэтому, какой бы малой ни была а, скорость стадии ЕА В ЕАВ по-прежнему будет зависеть от Ъ, и какой бы малой ни была Ь, скорость этой стадии продолжает зависеть от концентрации комплекса ЕА, которая в свою очередь зависит от а. Аналогичные рассуждения применимы к механизму с образованием тройного комплекса и неупорядоченным связыванием субстратов. [c.124]

Для механизма с образованием тройного комплекса и неупорядоченным связыванием субстратов при условии достаточно быстрого установления равновесия концентрация комплекса Ер в отсутствие Р равна нулю. Поскольку субстрат В не может связываться с формой, которая отсутствует, для обсуждаемого механизма субстратное ингибирование не обнаруживается до тех нор, пока не добавлен продукт р. Если же допущение о быстро устанавливающемся равновесии не выполняется, то нет никаких оснований полагать, что субстратное ингибирование будет отсутствовать. Однако с уверенностью сказать, каков будет характер субстратного ингибирования, довольно трудно, поскольку уравнение скорости имеет весьма сложный вид. Комплекс ЕВр в этой ситуации не является тупиковым (хотя некоторые исследователи свободно пользуются этим термином), потому что он может образоваться либо из ЕВ, либо из Ер и не должен обязательно находиться в равновесии с тем или иньш двойным комплексом. [c.125]

Выбор между механизмами с упорядоченным и неупорядоченным связыванием субстратов может быть сделан на основе изучения кинетики ингибирования продуктами реакции. Соответствующий анализ, проведенный А1Ьег1у в 1958 г. [7] и более подробно leland в 1963 г. [3], показывает, что характер ингибирования продуктами реакции зависит от механизма ферментативного процесса (табл. 10). Для общего упорядоченного механизма отношения реагентов из внешней пары А и Р должны иметь конкурентный характер, а отношения реагентов из внутренней пары — неконкурентный характер (т. е. в присутствии продукта меняется как константа Михаэлиса, так и максимальная скорость). Для механизма Теорела — Чанса конкурентный характер должны иметь отношения реагентов как из внутренней, так и из внешней пары, а для механизма с неупорядоченным присоединением субстратов во всех случаях ингибирование должно иметь конкурентный характер. [c.85]

Активный каталитический центр, который, как полагают, представляет собой У(П1)—алкил, не очень селективен. Внедрения пропилена происходят в соответствии с региохимией обоих типов, в результате чего возникает неупорядоченное чередование двух основных сомономеров. Такая беспорядочная микроструктура является важной для получения желаемых эласто-мерных свойств. В действительности эти мономеры проявляют разную реакционную способность, которую можно предсказать на основе их способности к равновесному связыванию (этилен> >)пропилен>дициклопентадиен). С учетом этого в идеале они должны были бы являться конкурентными ингибиторами друг для друга, конкурируя за встраивание в каталитический центр. Их относительные соотношения в полимере таким образом должны регулироваться изменением соотношения концентраций этих мономеров в ходе полимеризации. [c.73]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология