Фосфорилирование Na зависимой АТРазы

Эти эксперименты неопровержимо доказали, что АТР поставляет энергию для перекачивания ионов натрия и калия через плазматическую мембрану тем не менее оставалось непонятным, как именно гидролиз АТР связан с транспортом ионов. Дальнейшие исследования показали, что концевая фосфатная группа АТР в присутствии Na" переносится на остаток аспарагиновой кислоты в молекуле АТРазы. Связанная с АТРазой фосфатная группа затем гидролизуется в присутствии К", и именно этот последний этап ингибируется уабаином. Na"-3aBH nMoe фосфорилирование сопряжено с изменением конформации АТРазы, что приводит к выведению натрия из клетки. Наоборот, К"-зависимое дефосфорилирование, осуществляемое вслед за этим, обусловливает транспорт ионов калия внутрь клетки и возвращение АТРазы в первоначальное состояние (рис. 6-49). [c.385]

Рис. 6-49. Модель функционирования (Ка + К )-АТРазы. Связывание Ка (1) и последующее фосфорилирование (2) АТРазы со стороны цитоплазмы индуцируют в белке конформационные изменения, в результате которых Ка" переносится через мембрану и высвобождается в межклеточное пространство (3). Затем связывание К" на внещней поверхности (4) и последующее дефосфорилирование (5) возвращают белок в первоначальную конформацию при этом К" проходит через мембрану и высвобождается в цитоплазму (6). Эти конформационные изменения аналогичны переходам типа пинг-понг , изображенным на рис. 6-47, за исключением того, что здесь конформационные переходы индуцируются Ка"-зависимым фосфорилированием и К"-зависимым дефосфорилированием белка, вследствие чего он совершает полезную работу. Для простоты показано только по одному участку связывания Ка" и К". В реальном насосе, видимо, существует три участка связывания Ка" и два - К".

Аллостерические белки могут использовать энергию гидролиза АТР не только для создания механического напряжения, но и для осуществления других форм работы, таких, как пфекачиванне специфических ионов внутрь или наружу клетки. Например, присутствующий в плазматической мембране всех клеток животных аллостерический белок под названием (Na , К )-зависимая АТРаза в каждом цикле конформацнонных изменений, сопровождающихся АТР-завнсимым фосфорилированием белка, выкачивает из клетки 3 иона Na и накачивает в клетку 2 нона (см. разд. 6.4.5). Этот насос, работающий за счет энергии АТР, потребляет более 30% энергетических потребностей большинства клеток. Постоянное выкачивание Na и накачивание К приводят к тому, что во внутриклеточной среде содержание Na оказывается ниже, а содержание выше, чем во внеклеточной среде. Таким путем создаются противоположно направленные трансмембранные фадиенты конценфацнй ионов К и Na. Заключенная в этих и других ионных градиентах энергия в свою очередь направляет конформационные изменения множества других мембранных аллостерических белков, заставляя их выполнять полезную для клетки работу. [c.166]

В плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий и тилакоидных мембранах хлоропластов обнаруживаются ферменты, очень похожие на две обсуждавшиеся выше транспортные АТРазы. Однако здесь они обычно действуют в обратном направлении. Вместо гидролиза АТР, обеспечивающего транспорт ионов, они катализируют синтез АТР из ADP и фосфата, осуществляемый благодаря наличию на этих мембранах градиента протонов. Градиент Н" возникает на отдельных этапах транспорта электронов в процессе окислительного фосфорилирования (у аэробных бактерий и в митохондриях) или фотосинтеза (в хлоропластах), а также с помощью фотоактивируемого протонного насоса (бактериородоисина у Haloba terium). Эти ферменты, в норме синтезирующие АТР, названы ТР-синтетазами Как и транспортные АТРазы, они способны работать в обоих направлениях в зависимости от условий либо гидролизовать АТР и качать Н" через мембрану во внутреннее пространство, либо синтезировать АТР при прохождении потока ионов Н" через молекулы ферментов в обратном направлении. АТР-синтетазы ответственны за продукцию практически всего АТР в большинстве клеток и более детально обсуждаются в гл. 9. [c.389]

Фосфорилирование и дефосфорилирование легких цепей миозина гладких мышц производят специфические ферменты. Миозиновая АТРаза гладких мышц Са -зависима, так как фосфорилирующий фермент-киназа легких [c.86]

Неизвестно, каким образом АТР-синтетаза использует энергию протонного электрохимического потенциала для сдвига равновесия АТРазной реакции в сторону синтеза АТР. Этот механизм, по-видимому, отличается от механизма работы других АТР-зависимых ионных помп, таких, как Na+, К+-АТРаза плазматической мембраны животных клеток и Са +-АТРаза саркоплазматического ретикулума. В отличие от этих систем в системе АТР-синтетазы не существует фосфорилированного промежуточного продукта. [c.154]

Рис. 11.9. Схематическое изображение транспорта Na+ и К" " при участии Ка+-К -АТРазы. Две формы фермента (а и 6) обозначают возможные конформационные изменения, происходящие во время обмена ионов. Действие уабаина ингибирует К" -зависимую реакцию 3, гидролиз фосфорилированной Na+-ATPaзы. Хотя на рисунке приведено соотношение Na+/K+, равное 1, установлено, что для мембран эритроцитов и аксона кальмара, а также для искусственно приготовленных пузырьков, в которые встраивался очищенный фермент, полученное в опыте соотношение составляло Naщy p =3 2. Это согласуется с вышеуказанной

Справочник химика 21

Химия и химическая технология