Серинфосфат

Влияние молочной диеты на pH мочи. При исключительно молочной диете pH мочи становится ниже (pH < 5), чем при питании обычной смешанной пищей. Вместе с тем известно, что pH цельного молока равен 7,5. Попытайтесь объяснить этот парадокс, учитывая общий состав молока, где примерно 3,5% приходится на долю лактозы, 3,5%-на жир и около 3,5%-на казеин (фосфопротеин, содержащий много остатков серинфосфата). [c.778]

Такой механизм подтверждается [68, 69] выделением непредельного производного, демонстрацией разрыва С—О-связи, а в некоторых случаях, как, например, с серинфосфатами, высоким первичным изотопным эффектом ( н/ в 2). [c.318]

Р-фермент, или растительная фосфорилаза, впервые изолирована Хейнсом. Позднее была получена из картофеля в виде гомогенного препарата 1180]. Очищенный фермент с молекулярной массой 207 ООО содержит 2 моль пиридоксаль-5-фосфата на 1 моль. В отличие от фосфорилазы животных у него отсутствуют в качестве структурных компонентов серинфосфат и нуклеотиды, не наблюдается активирование аде-ниловой кислотой. Картофельная фосфорилаза содержит 6 сульфгидрильных групп на 1 моль, тормозится п-хлормеркурибензоатом, причем ингибирование лищь частично снимается прибавлением цистеина. Катализирует не только распад, но и синтез полисахаридов затравками могут служить тетраоза и высшие сахариды (мальтотриоза для этой цели малоактивна). [c.198]

Так, например, в тетраэдрическом ионе Р04 каждая Р — О связь имеет длину 1,54 А, тогда как в Н3РО4 длина связи Р — ОН равна 1,57 А, а длина связей Р — О уменьшается до 1,52 А. Если вместо Н к кислороду присоединяется какой-нибудь органический радикал, то асимметрия становится значительно большей. Для серинфосфата, например, длина Р — О связи на стороне аминокислоты достигает 1,61 А с уменьшением длин других Р — О связей до 1,50—1,52 А. [c.158]

Из всех обычных аминокислот только гистидин реагирует с ДФФ в нейтральных водных растворах. При реакции с гистидином [94] образуется неустойчивое промежуточное соединение таким образом, в конечном счете получается, что гистидин катализирует гидролиз ДФФ. При реакции с тирозином [65] образуется устойчивое О-фосфорильное производное. Но в опытах с ферментативным или кислотным гидролизом эстераз, угнетенных ДФФ-Рз , оказалось, что весь Р связан с серином [29, 87, 88]. Если бы тирозин являлся местом первичной атаки, то можно было бы ожидать наличие в гидролизате устойчивого тирозинфосфата если же атаке подвергался гистидин, то легко могло произойти трансфосфорили-рование с образованием серинфосфата [94]. [c.102]

В обратимом переносе фосфатного остатка от С-1 глюкозо-фосфата к С-6 участвует серин, остаток которого, этерифици-рованный фосфатом, серинфосфат был обнаружен в продуктах гидролиза (пептидах). В молекуле фермента, связанной с фосфатом, на один остаток фосфата содержится два активных остатка серина. Второй фазой ферментативной реакции после присоединения фосфата одним остатком серина является обратимый перенос его ко второму остатку серина, после чего идет перенос его к С-6 глюкозы. [c.89]

Таким образом протекают взаимопревращения или расщепление серина, треонина, цистеина, триптофана, цистатионина, а также серинфосфата и треонинфосфата. [c.75]

Каким образом осуществляется активация гликоген-синтазы глюкозой Напомним, что одна и та же фосфатаза действует на фосфорилазу и на гликоген-синтазу, Фосфорилаза Ь в отличие от а-формы не связывает фосфатазу. Следовательно, превращение фосфорилазы а в фосфорилазу Ь сопровождается освобождением фосфатазы, которая теперь может использоваться для активации гликоген-синтазы. Удаление фосфорильной группы из неактивной синтазы Ь превращает ее в активную а-форму. Вначале на одну молекулу фосфатазы приходится около десяти молекул фосфорилазы а. Следовательно, повышение активности синтазы может начаться только после перехода большей части фосфорилазы а в форму Ь (рис. 16.10). Эта замечательная, чувствительная к глюкозе система зависит от ключевых элементов 1) связи между аллостерическим центром для глюкозы и серинфосфатом, 2) использования одной и той же фосфатазы для инактивации фосфорилазы и активации гликоген-синтазы и 3) связывания фосфатазы [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология