Реакции, в которых кислород присоединяется к субстрату

Это значит, что восстановлению подвергается основание Шиффа (или енамин), которое возникло из остатка ацетона и е-амино-группы остатка лизина, относящегося к ферменту стадия декарбоксилирования протекает, очевидно, быстро и заканчивается до восстановления. Если пометить ацетоацетат в карбонильной группе тяжелым кислородом, то оказывается, что ацетон-продукт ферментативной реакции не содержит 0. Этот результат доказывает, что меченый атом кислорода не содержится уже в промежуточном соединении, как и следовало ожидать, если реакция протекает по механизму с образованием основания Шиффа. С другой стороны, эти данные противоречат альтернативному механизму реакции, который заключается в согласованном отщеплении амина из промежуточного карбиноламина [схема (58), з] и не должен приводить к потере атома кислорода. И наконец, в присутствии субстрата фермент теряет активность под действием цианида, который. присоединяется к основанию Шиффа с образованием стабильного продукта [c.100]

Реакции окисления делятся на несколько групп по типу изменения связей А — элиминирование водорода, Б —реакции, включающие разрыв углерод-углеродных связей В — реакции, включающие замещение водорода на кислород Г — реакции, в которых кислород присоединяется к субстрату Д — окислительное сочетание. [c.264]

В 1961 г. английский биохимик П. Митчел выдвинул хемиосмо-тическую (электрохимическую) гипотезу энергетического сопряжения окисления и фосфорилирования, которая в дальнейшем получила подтверждение и развитие во многом благодаря работам советских ученых (В. П. Скулачев, Е. А. Либерман). Принцип хемиосмотического сопряжения иллюстрирует рис. VI. 14. Субстрат АНг —донор водорода — окисляется на активном центре фермента, встроенного на внешней стороне мембраны митохондрии. При этом 2Н+ и А выбрасываются в окружающую среду, а два электрона переносятся на внутреннюю сторону мембраны по так называемой дыхательной цепи, ориентированной поперек мембраны. Локализованный на внутренней стороне переносчик электронов передает электроны акцептору водорода В (например, кислороду), который присоединяет 2Н+ из внутримитохондриального матрикса. Таким образом, окисление одной молекулы АНг приводит к возникновению 2Н+ во внешнем пространстве и исчезновению 2Н+ из внутреннего пространства митохондрии. Возникший градиент ионов водорода генерирует трансмембранный потенциал, который оказывается достаточным по величине для осуществления реакции фосфорилирования. Последняя состоит во взаимодействии АДФ с фосфатом Ф и приводит к образованию АТФ с поглощением 2Н+ из внешнего пространства и выделением 2Н+ в матрикс. Величина трансмембранного потенциала сравнительно 160 [c.160]

Как известно, процесс окисления субстрата может происходить посредством присоединения к нему кислорода с участием ферментов оксидаз или в результате отщепления от него водорода с участием ферментов дегидраз. Для этого типа реакции характерно то, что окисление какого-либо одного вещества всегда сопровождается восстановлением (редукцией) другого органического вещества. Первое вещество, от которого отщепляется водород, называют донатором, а то вещество, к которому он присоединяется, — акцептором. [c.64]

На основе рентгеноструктурных, спектроскопических и химических данных (см. обзор в [537]) предложен возможный механизм действия химотрипсина (рис. 11.1). После того как фермент и субстрат образовали комплекс Михаэлиса (разд. 10.2), атом кислорода гидроксильной группы остатка 5ег-195 атакует карбонильный атом углерода расщепляемой связи субстрата. Образуется неустойчивый тетраэдрический промежуточный продукт [735]. Эта реакция облегчается системой передачи заряда [628, 736], которая осуществляет передачу протона от гидроксильной группы остатка 5ег-195, превращая его тем самым в сильный нуклеофил. Затем Н з-57 подает протон атому азота расщепляемой пептидной связи, в результате чего связь расщепляется. На этой стадии аминная часть образует водородную связь с остатком Н з-57, тогда как ацильная группа присоединяется к 5ег-195 с образованием эфирной связи. На этом завершается стадия ацилирования гидролитической реакции. [c.275]

Механизму окисления в живой природе посвящено огромное число работ. Так возникла проблема механизма окисления органических веществ в живом организме или проблема биологического окисления. Окисление веществ может осуществляться путем присоединения кислорода к субстрату, потери или отнятия от субстрата водорода, отдачи субстратом электрона. В живых клетках встречаются все перечисленные типы окислительных реакций, катализируемые соответствующими ферментами. В настояще время под окислением стали понимать все химические реакции, при которых происходит отдача электронов, сопровождающаяся увеличением положительных валентностей, но одновременно с окислением одного вещества должно происходить и восстановление, т. е. присоединение электронов к другому веществу. Исходя из этих представлений, следует иметь в виду, что если прямое присоединение кислорода к какому-либо веществу не сопровождается переброской электронов с тех или иных атомов окисляемого вещества иа молекулу кислорода, то эту реакцию нельзя рассматривать как окисление. Например, молекулярный кислород легко присоединяется к железу гемоглобина и образует оксигемоглобин (НЬОг). Последний не так стоек и при изменении парциального давления легко диссоциирует на кислород и гемоглобин. Кислород при этом отщепляется, а валентность железа не изменяется оно остается двухвалентным как в гемоглобине, так и в оксигемоглобине. Следовательно, окислительно-восстановительная реакция возможна в том слу- [c.355]

Триалкилбораны быстро присоединяются к двойным связям акролеина, метилвинилкетона, а также к некоторым производным этих соединений в ТГФ при 25° С, давая енолборинаты, которые можно гидролизовать до альдегидов или кетонов [405]. Вода может присутствовать с самого начала, поэтому реакцию можно провести в одну лабораторную стадию. Поскольку бораны можно синтезировать из олефинов (реакция 15-13), то этот процесс представляет собой метод увеличения длины углеродной цепи на три или четыре атома углерода соответственно. Соединения, содержащие терминальную алкильную группу, такие как, кротоновый альдегид СНзСН = СНСНО и З-пентен-2-он, не вступают в реакцию в этих условиях так же, как и акрилонитрил, но присоединение удается осуществить при медленной и контролируемой подаче кислорода или при инициировании пероксидами или УФ-светом [406]. Как и для реакции Михаэля а,р-ненасыщенное соединение можно генерировать п З11и из соответствующих оснований Манниха (реакция 16-16) [407]. Недостаток метода заключается в том, что только одна из трех групп К реагентов КзВ присоединяется к субстрату, а остальные теряются. Эту трудность можно преодолеть, используя, например, В-алкилборинат 61 [408], который получают, как показано ниже. Соединение 61 (Я = грег-бутил) [c.205]

Монооксигеназы (их содержание в тканях относительно велико, а их действие отличается большей сложностью) катализируют реакции, в которых в молекулу органического субстрата включается только один из атомов кислорода второй атом восстанавливается при этом до НзО. Монооксигеназам требуются два субстрата, которые служат восстановителями двух кислородных атомов О2. Главный субстрат присоединяет один из двух атомов кислорода, а косубстрат поставляет атомы Н для восстановления второго атома кислорода до Н2О. Обшее уравнение для реакций, катализируемых монооксигеназами, имеет вид [c.544]

Картина механизма ксантиноксидазной активности, которая вырисовывается главным образом по результатам опытов, проведенных методом ЗПР, состоит в том, что фермент содержит два независимых каталитических центра. Молибден образует центр, связывающий восстановительные субстраты, и в процессе ферментативной реакции Мо(У1) восстанавливается до Мо(У) и до Мо (IV). Электрон переносится на конечный электронодонорный флавиновый центр непосредственно или при участии железосерусодержащего фрагмента. Хотя флавин является основным центром, связывающим кислород — физиологический конечный акцептор электронов, иные акцепторы электронов могут присоединяться и в других [c.284]

Вещества или субстраты, на которые распространяется окислительное действие оксидаз, уже сами по себе обладают способностью присоединять к себе молекулярный кислород с образованием перекисей. Этот первоначальный процесс окисления может быть каталитически ускорен другими, более легко окисляемыми веществами, быстрее образующими перекиси. К этим веществам принадлежит и оксигеназа.Затем превращение первичных продуктов окисления в охгончательные продукты реакции, в свою очередь, ускоряется другого рода катализаторами солями металлов и пероксидазой. Таким образом, для ускорения медленного сгорания мы имеем две каталитические системы [c.96]

Если стероид обладает изолированной двойной С=С-связью, то микроорганизмы, которые вводят в соответствующее гидрированное соединение аксиальную оксигруппу, присоединяют по двойной связи кислород с образованием а-окиси. Эта реакция имеет аналогии не только в организме млекопитающих (16а,17а-эпоксидирование А -эстрогенов срезами печени крысы [10]), но и в организмах рыб (25,26- и 26,27-окиси стеринов из желчи карпа [И, 12]), земноводных (14р,15р-окисные группировки в молекулах маринобуфагина и резибуфогенина из ядов жаб [11 ]), насекомых (эпоксидирование альдрина в дильдрин тканями комара [13]) и высших растений (а-окиси каротиноидов в листьях [14]). Микробиологический синтез и раскрытие а-окисей стероидных соединений рассмотрены в разделе 4. Наконец, последний раздел этой главы посвящен рассмотрению микробиологических трансформаций, приводящих к удалению оксигрупп из стероидных субстратов. [c.61]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология