Ароматические аминокислоты Фенилаланин

Ароматические аминокислоты — фенилаланин и тирозин [c.474]

Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин специфично катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после положительно заряженных аминокислотных остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот — фенилаланина, тирозина и трипто- [c.269]

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др, В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами — фенилаланином /--макс— 260 м х), тирозином и триптофаном 280 жр-), причем спектры поглощения могут быть даже использованы для аналитического определения этих аминокислот. Нуклеиновые кислоты и нуклеопротеиды обладают настолько резким максимумом поглощения при 260—265 лр., что при помощи фотографирования в ультрафиолетовом микроскопе легко определить их содержание в отдельных клетках (Брумберг). Зависимость ультрафиолетовых спектров поглощения от pH, сос- тава среды, от образования комплексов с другими соединениями позволяет исследовать изменения состояния растворенных веществ так, по смещению максимума поглощения с 280 до 260—265 м а было обнаружено образование комплекса между белками и полисахаридами (Розенфельд). Линейные полимеры обычно не имеют интенсивных полос поглощения в видимой и ближней ультрафиолетовой областях спектра. [c.61]

Из ароматических аминокислот фенилаланин, тирозин и триптофан -при аналогичном бактериальном декарбоксилировании образуются соответствующие амины фенилэтиламин, параоксифенилэтиламин (или тира-мин) и индолилэтиламин (триптамин). Кроме того, микробные ферменты кишечника вызывают постепенное разрушение боковых цепей циклических аминокислот, в частности тирозина и триптофана, с образованием ядовитых продуктов обмена - соответственно крезола и фенола, скатола и индола. [c.427]

Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность он проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот — фенилаланина, тирозина и триптофана. [c.363]

Роль заместителей со свободными электронными парами ясно показывает сравнение кривых КД двух ароматических аминокислот — фенилаланина и тирозина (рис. 60). [c.505]

Ксантопротеиновая реакция. Характерна для некоторых ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана). При нагрсваиии белков и полипептидов с концентрированной азотной кислотой образуется нитросоединение желтого цвета. [c.10]

Картина регуляции осложняется тем, что у многих организмов для одного и того же субстрата часто используется несколько транспортных систем, отличающихся по специфичности и величине кинетических параметров. Существуют системы с узкой специфичностью, предназначенные только для одного или небольшого числа сходных субстратов, а также системы с широкой специфичностью. Например, у Е. соИ существуют 4 системы для транспорта ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина и триптофана) три из них специфичны только для одной из этих аминокислот, а четвертая является общей для всех данных аминокислот. [c.68]

Животные неспособны синтезировать циклическое ядро ароматических аминокислот. Фенилаланин и триптофан относятся к незаменимым аминокислотам. Тирози Же может быть образован в организме животного путем гидроксилирования фенилаланина (разд. 3,5). [c.137]

Для детального изучения свойств и особенностей неорганической матрицы использовали органические соединения-примеси бензол, толуол, простейшие ароматические соединения, структурные спектры люминесценции которых в органической матрице хорошо известны фенол и анилин, имеющие электро-нодонорные группы, спектры люминесценции которых в органической матрице представляют собой широкие, практически бесструктурные полосы ароматические аминокислоты (/-фенилаланин, /-тирозин, /-триптофан), практически нерастворимые в органических растворителях, используемых в качестве матриц по методу Шпольского, и хорошо растворимые в воде. Выбор данных соединений был также обусловлен и практическими требованиями определение микроколичеств исследуемых веществ непосредственно в природных водах. [c.245]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющей желатины фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, воздействуя ими на раствор чистых аминокислот, удалось доказать ферментативную природу реакции и точно охарактеризовать продукты декарбоксилирования. Реакция декарбокси лирования монокарбоно-вых аминокислот сопровождается выдел ением СО2 и образованием аминов [c.335]

Ультрафиолетовые спектры поглощения определяются возбуждением электронных уровней атомов и молекул и обладают максимумами, положение которых характерно для определенных атомных группировок, сопряженных двойных связей и др. В белках ультрафиолетовые спектры поглощения в основном определяются ароматическими аминокислотами — фенилаланином (А зх=260 ммк), тирозином и триптофаном (А зх=280 ммк), причем спектры поглощения [c.55]

Одним из путей превращения аминокислот в тканях является распад аминокислот, связанный с отщеплением карбоксильной группы. Впервые М. В. Ненцкий в 1876 г. выделил из гниющего желатина фенилэтиламии, представляющий продукт декарбоксилирования ароматической аминокислоты — фенилаланина. Вслед за этим появился ряд работ, показавших образование различных протеиногенных или биогенных аминов в процессе гнилостного расщепления белка бактериями. Впоследствии в результате работ с чистыми бактериальными культурами, [c.353]

Пиридиниевые комплексы с переносом заряда (КПЗ). Электроноакцепторные свойства NAD+ определяются высоким сродством никотинамидного кольца к электрону. Это свойство NAD+ определяет его участие в окислительно-восстановительных реакциях, связанных с образованием комплекса с переносом заряда. Ранее упоминался один из таких комплексов при внутримолекулярном переносе между никотинамидным кольцом и аденином в молекуле NAD+. В настоящее время получено много данных относительно участия NAD+ в образовании различных комплексов с переносом заряда. Наиболее важными из них являются соединения NAD+ и его производные с индолом, серотонином и в особенности с триптофаном [40—46]. Поскольку из четырех ароматических аминокислот — фенилаланина, тирозина, гистидина и триптофана, входящих в состав белков, наиболее сильным донором электронов является триптофан, существование такого рода КПЗ могут играть существенную роль в связывании пиридиннуклеотида с апо-ферментом. Возможность подобного типа связывания подробно рассмотрена на примере некоторых дегидрогеназ [47]. [c.134]

Префеновая кислота также обладает большим разнообразием биосинтетических превраш,ений. Она является предшественником ароматических аминокислот, фенилаланина и тирозина- при декарбоксилировании префе-новой кислоты совместно с дегидратацией формируется бензольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент фенилаланина), при ее декарбоксилировании совместно с дегидрированием формируется фенольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент тирозина). Полученные таким образом арилзамещенные пиро-виноградные кислоты далее аминируют-ся одним из доноров аминогруппы обычным образом, как это описано для алифатических а-кетокислот в биосинтезе аминокислот (схема 8.4.8). [c.218]

Синтез ароматических аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана также идет по общему пути. Предшественниками этих аминокислот являются фосфоеноилпируват (промежуточный метаболит гликолиза) и эритро-зо-4-фосфат (промежуточный метаболит пентозофосфатного пути). Процесс начинается с их конденсации и образования семиуглеродного сахара, который [c.404]

Структурное звено фенилэтиламина, присущее изохинолиновым алкалоидам, присутствует также в ароматических аминокислотах— фенилаланине и тирозине, которые являются предшественниками в биосинтезе алкалоидов [43]. Этот вопрос исследовали многие ученые, в том числе Винтерштейн и Трайер, Робинсон и Бартон. Выделение и установление строения этих алкалоидов представляет собой одно из крупнейших достижений органической химии. Данное краткое описание некоторых алкалоидов ряда изохинолина преследует цель показать, как эти исследования способствовали развитию органической химии в целом и, в частности химии гетероциклических соединений. [c.281]

Ароматические аминокислоты — фенилаланин и тирозин — могут быть получены реакцией двух молей фосфоенолпирува- [c.323]

Амиды моноаминодикарбоновых кислот Аспарагин Глутамин Диаминомонокарбоновые Аргинин Лизин Серусодержаш,ие Цистеин и цистин Метионин Ароматические аминокислоты Фенилаланин Тирозин [c.12]

Три ароматических аминокислоты — фенилаланин, тирозин и триптофан — распространены очень широко и, возможно, образуют целый ряд вторичных метаболитов как азотистых, так и неазотистых, особенно в высших растениях. Ароматические аминокислоты могут синтезироваться из углеводов растениями и многими микроорганизмами, но не животными. Пути синтеза этих аминокислот достаточно хорошо изучены благодаря работам Дэвиса и сотр., проведенных на пищевых мутантах Es heri hia oli. Эти исследования хорошо известны [16, 44] и здесь будут рассмотрены лишь вкратце.- [c.248]

Эта глава посвящена соединениям, обладающим г-пропилфенильной (Се — С — С — С) структурой. Ароматические аминокислоты фенилаланин и тирозин, обмен которых уже обсуждался в гл. 16, относятся к наиболее распространенным из всех фенилпропаноидных соединений. Они, по-видимому, присутствуют у всех организмов. Эти ароматические аминокислоты с полным основанием можно считать первичными метаболитами, абсолютно необходимыми для жизни. У многих организмов они являются единственными обнаруженными фепилпропа-ноидами. Однако известно, что сосудистые растения способны накапливать очепь большие количества безазотистых производных фенил-пропапа, которые могут рассматриваться как вторичные метаболиты, причем некоторые из этих соединений присутствуют лишь у немногих видов растений. Сюда относятся кумарины. [c.349]

Вероятные метаболические взаимоотношения между различными группами фенилпронаноид-ных соединений показаны на фиг. 144. Весьма вероятно, что ароматические аминокислоты фенилаланин и тирозин, которые образуются через путь шикимовой кислоты (см. гл. 16), служат источником фенилпропаноидных соединений. Это представление подтверждается результатами опытов с использованием изотопов и ферментов. По всей вероятности, у высших растений, помимо пути включения этих аминокислот в белки, существует еще один путь. [c.363]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

Роль заместителей со свободными электронными парами ясно показывает сравнение кривых КД двух ароматических аминокислот — фенилаланина (32) и тирозина (33) (рис. 7.2). Если у фенилаланина в области длинноволновой полосы поглощения (около 260 нм) наблюдается лищь слабый эффект Коттона, то у тирозина в той же области зафиксирован сильный эффект Коттона. Это результат сопряжения свободных электронных пар атома кислорода ОН-группы с л-электронной системой ароматического- ядра и вызываемого этим сопряжением изменения ориентации- электрического и магнитного моментов перехода. [c.314]

Шрамм и Примозиг [222] в статье, указанной выше, также изучали разделение различных моноамино-моно-карбоновых кислот. Для того чтобы получить количественное выделение адсорбированных кислот, они нашли необходимым сперва отравить уголь КСЫ, а затем изменять его адсорбционные свойства обработкой 5%-ной уксусной кислотой кислоты не вымываются 5%-ной уксусной кислотой, если не проведена эта предварительная обработка. Эту необратимость трудно понять, и мы надеемся, что появится теория, способная изменить современный эмпирический подход к проблеме изменения адсорбционных свойств. На угле, обработанном таким образом, удерживаются ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин, триптофан, а все остальные вымываются 5%-ной уксусной кислотой (2 г угля удерживают 15 мг ароматических аминокислот 50 мл применялись для проявления, 100 мл 5%-ного фенола в 20%-ной уксусной кислоте необходимы для вымывания ароматических аминокислот). [c.71]

Ферментативное расщепление. Хорошие результаты дают протеолитические ферменты, в первую очередь трипсин и химотрипсин а также пепсин Известно, что трипсин разрушает белок преимущественно но пептидным связям, образованным карбоксильными группами аргинина и лизина химотрипсин гидролизует нентидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина и триптофана). Снецифичностт. пепсина менее ясно выражена, хотя в принципе близка к химотрипсину (атака вблизи ароматических аминокислот). Другие ферменты, такие, как термолизин плесневая нротеаза папаин тоже находят применение при гидролизе белков. Ферментативный гидролиз проводят при 37—40° С в течение нескольких часов при оптимальном для данного фермента значении pH. Ниже показано действие протеолитических ферментов на полипептидную цепь восстановленного лизоцима белка яиц (Т — трипсин, X — химотрипсин, П — пепсин, СМС — карбоксиметилцистеин) [c.79]

Все аминокислоты, образующие пируват (аланин, Щ1стеин, цистин, глицин, гидроксипролин, серин и треонин), могут превращаться в ацетил-СоА. Кроме того, 5 аминокислот образуют ацетил-СоА без промежуточного образования пирувата. К числу этих аминокислот относятся ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан, основная аминокислота лизин и нейтральная аминокислота с разветвленной цепью лейцин. [c.327]

При более низких значениях pH. Изолейцин, фенилаланин и ос-новлые аминокислоты появлялись только при низкой температуре. Присутствие в числе продуктов реакции ароматической аминокислоты — фенилаланина — представляет особый интерес. Поскольку бензоидные аминокислоты образовывались также в экспериментах с нагреванием, о чем мы уже говорили ранее, можно считать, что синтез таких сравнительно сложных остатков — дело не столь уж сложное, как это можно было бы предполагать. Однако механизм их образования неясен. [c.173]

В качестве предшественника ароматических аминокислот— фенилаланина и тирозина — может рассматриваться фенилацетальдегид, образующийся в результате двух последовательных фотохимических реакций из метана и ацетилена через стадию фенилацетилена. В последующих темновых реакциях фенилацетальдегид превращается в фенилаланин, а после его фотогидроксили-рования — в тирозин [c.356]

Химические особенности. Чужеродность и значительный молекулярный вес не являются достаточным условием для проявления иммуногенности антигена. Синтетический поли-Ь-лизин с высоким молекулярным весом не является иммуногеном. В то же время сополимеры, построенные из двух и более аминокислот, приобретают способность индуцировать иммунный ответ. Иммуногенность значительно усиливается, если в структуру сополимера включены ароматические аминокислоты. Так, например, сополимер аминокислот лизина и глутаминовой кислоты приобретает иммуногенность при минимальной мол. массе 30-40 кД. Добавление в сополимер тирозина снижает минимальную молекулярную массу, достаточную для проявления иммуногенности, до 10-20 кД. При включении еще одной ароматической аминокислоты — фенилаланина — иммуногенность сополимера проявляется при мол. массе всего 4 кД. К этой же категории явлений относится увеличение иммуногенности очень слабого антигена — желатина — добавлением небольшого количества тирозина. [c.38]

Отдельные литические ферменты отличаются более высокой группоспецифичностью. Так, химотрип-син гидролизует преимущественно пептидные связи, в которых карбоксильная группа принадлежит ароматическим аминокислотам — фенилаланину, тирозину или триптофану. Карбоксипептидазы и амино-пептидазы отщепляют аминокислоты по одной с карбоксильного или с амино-конца соответственно. [c.67]

Из шикимата образуются ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан (рис. 3.6). Метаболический путь, ведущий к синтезу шикимата первого специфического предшественника этих аминокислот, - был изучен на бактериях. У растений он мало исследован. [c.38]