Глобулярная конформация

Когда молекулы сохраняют глобулярную конформацию в прядильных растворах (pH <11), волокна представлены группой собранных вместе шаровидных частиц. Наоборот, сильная денатурация белков позволяет увеличить количество связываний между молекулярными агрегатами и дает все более и более плотные компактные волокна, что подтверждает реологические наблюдения, проведенные разными авторами [13, 27]. [c.542]

Глобулярная конформация имеет аналогию с жидким состоянием. Так же, как и в жидкости, флуктуации плотности в глобуле незначительны, но связь звеньев в цепочку приводит и к существенному отличию — плотность глобулы может быть значительно меньше плотности жидкости и сильно меняться при изменениях температуры (как известно, плотность жидкости зависит от температуры очень слабо). [c.22]

В сторону увеличения структурированности, что означает понижение энтропии [87, 90]. Эти рассуждения имеют качественный характер, и из них, очевидно, не следует, что понижение энтропии должно превалировать над понижением энергии. Нужно подчеркнуть, что концепция гидрофобных взаимодействий противоречит гипотезе об окружении молекулы белка упорядоченными слоями структурированной воды, стабилизирующими нативную, глобулярную конформацию. Эта гипотеза (см. [91 — 94]) сомнительна — образование таких упорядоченных слоев приводило бы не к уменьщению, а к увеличению свободной энергии. [c.225]

Белки, обладающие специфическим физиологическим действием. Живые организмы содержат многочисленные белки, обладающие специфическими свойствами и играющие важную роль в физиологических процессах. Многие из них легко растворимы, причем их растворы обладают небольшой вязкостью. Эти белки имеют глобулярную конформацию. Их существование было впервые обнаружено по их активности многие из них были выделены впоследствии в чистом кристаллическом состоянии. Растворимость этой группы белков сходна с растворимостью глобулинов (их можно извлекать солевыми растворами) они легко подвергаются денатурации. Напротив, другие белки имеют небольшие молекулярные веса и сравнительно устойчивы к нагреванию. Эти белки но физиологической активности делятся на несколько классов. [c.446]

Содержащийся в молоке казеин имеет, вероятно, глобулярную конформацию, так как вязкость молока незначительно превышает вязкость воды. Казеин не свертывается при нагревании. Однако осажденный казеин имеет фибриллярную конформацию (см. ниже) и обладает свойствами адгезива (клея) с очень высокой механической прочностью. [c.452]

Рис. 12. Схема статистико-механического анализа природы конформационного перехода ниже 0-температуры т — функция взаимодействия звеньев, q m) — функция распределения макромолекул по числу внутрицепных контактов малым т соответствует конформация клубка, большим — глобулярная конформация 1 — очень гибкие макромолекулы (резкий переход по принципу все или ничего ), 2 — макромолекулы средней жесткости (слабо выраженный переход) 3 — жесткие макромолекулы (отсутствие перехода).

Для глобулярных белков в р-ре наблюдается глобулярная конформация, в к-рой полипеп-тидная цепь уложена в компактную структуру, не содержащую растворителя внутри себя. Такая конформация стабилизована гидрофобными взаимодействиями. [c.266]

Рис. 8-1. Размеры молекулы бычьего сывороточного альбумина в его нативной глобулярной конформации. Сывороточный альбумин содержит 584 остатка в своей единственной полипептидной цепи. Слева показаны приблизительные размеры, которые имела бы эта полипептидная цепь, если бы она представляла собой сплошную а-спираль или целиком находилась в вытянутой Р-конформации. Действительные размеры молекулы нативного сывороточного альбумина показаны справа.

Глобулярные кристаллы. В глобулярных кристаллах узлы решетки образуются отдельными макромолекулами в свернутых (или клубкообразных, глобулярных) конформациях, а взаимное расположение глобул в пространстве вполне регулярно, как в любом монокристалле. Формирование глобулярных кристаллов характерно для биополимеров, поскольку обязательным условием образования такой структуры является очень высокая степень однородности макромолекул по размерам, что достигается именно у биополимеров. Наиболее ярким примером такого рода кристаллов является монокристалл вируса табачной мозаики. Для синтетических полимеров такие кристаллы получены не были. [c.90]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

Конформационный анализ полимеров. К. а. полимеров базируется на тех же принципах и использует те же эксперим. и расчетные методы, что и К. а. низкомол. соединений. Однако значит, длина цепных макромолекул обусловливает и качественно новые св-ва (напр., гибкость), для описания к-рых требуются статистич. подходы и спец. эксперим. методы (см. Макромолекула). Изменение конформации макромолекулы происходит из-за ограничения вращения звеньев вокруг связей, в результате чего она обычно принимает наиб, вероятную форму статистич. клубка. Разл. внутри- и межмол. взаимод. могут приводить к упорядоченным конформациям (см. ниже), а также к предельно свернутой глобулярной конформации. [c.461]

Зависимости размеров М. от Р описываются асимптотич. Р оо) степенными соотношениями, подчиняющимися принципу масштабной инвариантности (скейлингу), и в общем случае имеют вид Р" (у-скейлинговый показатель) При у= 1/3 М гибкая и имеет глобулярную конформацию для М. в 0-р-рителе у=1/2 ([л] Р 2), в хорошем р-рителе у = 0,6 ([г]] Р° , для полужестких М. ( протекаемых , т. е. р-ритель протекает через клубок) у = 2/3 ([т]] = Р), для жестких М. [c.637]

Биол. макромолекулы (белки, нуклеиновые к-ты) и их модели (полипептиды, полинуклеотиды) в р-рах могут иметь специфич. конформации, стабилизированные внутримол. взаимодействием. Так, нативные глобулярные конформации белков в водном р-ригеле стабилизированы водородными связями и гидрофобными взаимодействиями неполярных групп атомов. Полярные группы на пов-сти глобулы обеспечивают ее р-римость. При изменении состава и св-в р-рителя, pH и ионной силы р-ра или при изменении т-ры происходят виутримол. конформац. переходы типа спираль-клубок и глобула-клубок, что приводит к резкому изменению всех св-в Р. п. [c.190]

ЛЫ изменяется вследствие микроброуновского движения. Объем. занимаемый одной макромолекулой, — это так называемая координационная сфера, окружающая клубок. Концентрация полимера завнсит от типа конформаций в статистическом клубке она невелика и составляет в 0-растворителе Чем сильнее взаимодействие пиутри клубка, тем больше его плотность к меньше сфера, т. е. объем, поэтому концентрация полимера больше при глобулярной конформации по сравнению с конформацией статистического клубка. [c.47]

В глобулярных кристаллах у лы решетки образованы макромолекулами в глобулярной конформации. Такие кристаллы характерны для биополимеров, нмеющн.х высокую степень одно- юдност по размерам, что является необ.ходимым условием об-ри-Юнанни глобулярных кристаллов. [c.62]

Все а-, р- и 7-глиадины состоят из единственной полипептидной цепи [64—69, 72, 73, 156]. Цистеины в молекулах а-, Р- и 7-глиадинов связаны внутримолекулярными дисульфидными мостиками. Эти дисульфидные мостики расположены так в полипептидной цепи, что их разрыв приводит к значительной фрагментации цепи [79]. В твердом состоянии после экстракции и лиофилизации глиадины имеют компактную структуру, в образовании которой, вероятно, участвуют гидрофобные остатки [163]. При высокой концентрации в растворе они стремятся к агрегированию, видимо, вследствие образования водородных связей между молекулами [8]. В денатурируюш,ей среде (8М мочевина и 0,1М муравьиная кислота) глиадины имеют рыхлую и асимметричную структуру, на что указывают коэффициенты трения. Восстановление дисульфидных мостиков еш,е сильнее увеличивает асимметрию и степень рыхлости, т. е. пространственного расширения молекулы [140]. Присущая ш-глиадинам вязкость в среде 6М гуанидинхлорида указывает на то, что в этих условиях они находятся в виде статистического клубка из-за отсутствия дисульфидных мостиков. Они обладают такой конформацией в присутствии 2М гуанидинхлорида — концентрации, которая не вызывает денатурации, следовательно, в нативном состоянии в растворе конформация ш-глиадинов — это статистический клубок. Аналогичное исследование а-, р- и 7-глиадинов показывает, что они не имеют жесткой глобулярной конформации, но, наоборот, представляют собой молекулы полужесткой структуры с низкой степенью организации [153]. Основываясь на известных N-концевых последовательностях, Перноле и Мосс [154] предложили модели вторичной структуры. Они представили а-, Р- и 7-глиадины в основном как р-структуру, прерываемую р-из-гибами и непериодическими структурами. Практически отсутствует а-спираль ш-глиадины четко различимы, поскольку наиболее выраженная их структура — это р-изгиб, прерываемый [c.196]

Отщепление сигнальной последовательности у люминальной стороны мембраны, обращенной в межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума, по-видимому, приводит к тому, что гидрофобность растущего пептида уменьшается, и его пребывание в липидном бислое становится менее выгодным, чем переход в водную фазу межмембранного просвета. Соответственно, в зависимости от аминокислотного состава и последовательности, в водную фазу будут вытолкнуты либо лишь его водорастворимая часть (скажем, N-концевая часть), как в случае многих трансмембранных белков, либо весь белок по завершении его синтеза, как в случае секретируемых белков. Естественно, переход в водную фазу должен сопровождаться перестройкой пространственной структуры, приобретающей глобулярную конформацию (гидрофобные остатки обращаются внутрь глобулы или глобулярного домена, в то время как гидрофильные экспонируются наружу). [c.285]

В применении к олигопептидам взятый из обихода термин денатурация , означающий для белков разупорядочение их глобулярной конформации, употребителен меньше, чем термин разупорядочение или превращение спирали в неупорядоченные клубки . Имеющие основной или кислый характер боковые радикалы стабилизуют а-спиральные конформации в растворе при тех значениях pH, когда функциональная группа бокового радикала находится в неионизованной форме. Однако изменение pH приводит к потере упорядоченности. Изучение поведения поли ( -аминокислот) в спиралегенных растворителях позволило получить точную информацию о влиянии добавок разрушающих водородную связь растворителей (например, галогеноуксусных кислот), так как изменение упорядоченной конформации в сторону неупорядоченности может быть надежно прослежено с помощью спектроскопических [c.432]

Молекулярная масса миозина—460 000, длина нити достигает 160 нм. В состав молекулы входят две одинаковых а-спиральных цепи, скрученных друг с другом. В УУ-концевом участке каждой цепи, находящемся в глобулярной конформации, локализована аденозинтрифосфатаза. В миозине содержится е-УУ-метиллизин, г-М-триметиллизин и УУ -метилгистидин последний входит в последовательность (27). Молекулярная масса каждой цепи составляет 190 000. Разница между полной молекулярной массой (460 000) и 2Х 190 000 объясняется ассоциацией с глобулярной головкой молекулы трех небольших полипептидных цепей. Одну из этих цепей можно удалить без нарушения аденозинтрифосфатазной активности, однако две других цепи существенны для последней. Две существенно меньшие цепи высоко гомологичны, однако одна длиннее другой. Обращает на себя внимание последовательность, содержащаяся в УУ-концевом участке и включающая остатки аланина, пролина и лизина. [c.578]

В отличие от клубка, в глобуле макромолекула имеет термодинамическп достоверную структуру. В глобуле флуктуации локальной концентрации звеньев малы по сравнению с самой концентрацией, а радиус корреляции флуктуаций концентрации много меньше размеров макромолекулы (Лпфшиц). На рис.. 3.11 показана типичная глобулярная конформация свободно сочлененной цепи, состоящей из 626 звеньев с длиной звена 1. Рис. 3.11 следует сравнить с рис. 3.10. [c.78]

На основании результатов исследования тепловой денатурации 7-глобулина по изменению удельного оптического вращения и оптической плотности при разных температурах [161] были определены изменения энтальпии конформационных переходов (АЯ). Полученные величины АН показывают, что связывание углеводородов белками приводит к увеличению теплоты денатурации или, что то же самое, к повышению устойчивости нативной глобулярной конформации белка по отношению к денатурации теплом. При этом связывание 7-глобулином гептана увеличивает теплоту денатурации на 10 ккал/моль (от 55 до 65 ккал1молъ), связывание декана и тетрадекана — от 55 до 57 ккал1моль. Этот факт очень хорошо объясняется особенностями заполнения глобул белка этими углеводородами, что будет рассмотрено ниже. Спектрофотометрическое исследование тепловой денатурации 7-глобулина также показало повышение устойчивости молекулы белка в ре- [c.31]

ЗуЛЬТйТв СВЯЗЬТВйИПЯ ГСПТйНЯ НН 1и Л лаЛ/и.го. 0 1 1 , л полученные разными методами, показывают, что повышение устой-чивости нативной глобулярной конформации находится в непосредственной зависимости от степени заполнения гидрофобных областей глобулы белка углеводородом. [c.32]

Сопоставляя эти данные, можно сделать вывод, что при механодеструкции полимеров, макромолекулы которых имеют конформацию линейных, сильно асимметричных цепей, происходит их распад на линейные отрезки с меньшей степенью асимметрии. В то же время полимеры с частицами глобулярной конформации, в которых напряжения перераспределяются преимущественно по межглобулярны м связям, деструктируются медленнее. Под действием внешних сил глобулы разрыхляются, становятся более асимметричными, и вязкость раст1воров может возрастать, что и отра-л ают кривые на рис. 47. Не следует также забывать, что при механодеструкцин глобулярных структур получающиеся продукты представляют собой более разрыхленные и асимметричные фрагменты исходных глобул. [c.87]

Химические доказательства теории Опарина. Случайная ассоциация нескольких макромолекулярных структур, возникших из неорганических веществ, могла бы привести к благоприятной ситуации, обеспечивающей повышенную выживаемость. Как только в реакцию вступает единственная асимметричная молекула, важное значение приобретают стери-ческие факторы. Таким образом, возник асимметрический синтез, а молекулярная эволюция привела к созданию все более сложных структур. Первыми примитивными катализаторами могли быть короткие полипептиды. Появление длинных полипептидных цепей благоприятствовало образованию трехмерной глобулярной конформации, стабилизируемой как гидрофобными, так и электростатическими взаимодействиями между компонентами молекулы позднее эти цепи эволюционировали в ферменты. Такому макромолекулярному образованию требовалась молекулярная информация для самовоспроизведения. Вот те минимальные требования, которые должны были выполняться, чтобы появилась жизнь и возник примитивный метаболизм. Очевидно, что неполярные взаимодействия липидов и жирных кислот привели к образованию мицеллоподобных агрегатов, которые со временем превратились в мембраны соответствующих клеток. В своей теории А. И. Опарин постулировал, что ассоциация основных химических структур привела к образованию полимерных микросфер (коацерватов), и такие обособленные капельки сыграли важную роль в возникновении жизни. [c.537]

О белке полосы 3 известно (в отличие от гликофорина), что он играет важную роль в функционировании клетки. Этот белок называется полосой 3, поскольку при электрофорезе в ПААГ в присутствии ДСН он занимает соответствующее положепие относительно других белков (см. рис. 6-24). Как и гликофорин, полоса 3 является трансмембранным белком. Однако в отличие от него этот белок имеет глобулярную конформацию, а его полипептидная цепь (длиной около 930 аминокислотных остатков) пересекает бислой по крайней мере 10 раз. Каждый эритроцит содержит около 10 молекул белка полосы 3, которые, по-видимому, образуют в мембране димеры и, возможно, тетрамеры. [c.368]

Структура актиновых нитей. В состав тонких филаментов входят белки актин, составляющий, как уже отмечалось, основу нитей, тро-помиозин и тропонин. Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с молек. массой 41,8 кДа это глобулярный актин или О-актин. С каждой молекулой О-актина связан один ион Са +, стабилизирующий ее глобулярную конформацию. Кроме того, с О-актином невалентно ассоциирована одна молекула АТР. При невалентной полимеризации глобулярного актина концевой фосфат АТР отщепляется и образуется фибриллярный актин или Р-актин. Полимеризацию можно вызвать повышением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому. Процесс не требует затраты энергии, хотя и сопровождается гидролизом АТР, который значительно повышает скорость полимеризации и оказывает влияние на его динамику. По данным электронной микроскопии актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, длина которых равна 65 А, а толщина в самой широкой части 40 А. Цепи Р-актина образуют двойную спираль, имеющую 13 молекул в шести витках, повторяющихся каждые 360 А [452]. [c.122]

Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с мол. массой 41 800 это так называемый глобулярный актин, или G-актин. С каждой молекулой G-актина прочно связан один ион Са , стабилизирующий ее глобулярную конформацию кроме того, к ней нековалентно присоединена одна молекула АТР. При полимеризации G-актина концевой фосфат АТР отщепляется. В результате полимеризации образуются актиновые филаменты, называемые также фибриллярным актином или F-актином. Полимеризацию можно вызвать простым повьш1ением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому раствор актина, который был лишь ненамного более вязок, чем чистая вода, быстро становится очень вязким в результате агрегации молекул G-актина и образования филаментов. [c.79]

Физические и химические свойства нуклеиновых кислот существенно отличаются от свойств белков и полипептидов. Это является следствием совершенно разного химического состава и строения двух указанных классов молекул. В то время как полипептидный остов электрически нейтрален и к нему присоединены боковые цепи приблизительно двадцати типов, остов нуклеиновой кислоты представляет собой сильно заряженный полиэлектролит, который несет боковые группы только четырех (в большинстве случаев) типов. Далее, боковые цепи нуклеиновых кислот проявляют специфическую комплементар-ность (спаривание оснований), которая отсутствует у аминокислот. Эта комплементар-ность частично ответственна за образование спиральных палочкообразных структур как в двух-, так и в одноцепочечных молекулах. Кроме того, заряженный остов затрудняет переход нуклеиновых кислот в компактные глобулярные конформации, столь типичные для белков. [c.287]

Фибриноген — это крупный белок (молекулярная масса 340 ООО), построенный из трех пар пептидных цепей (а РзУз) которые соединены дисульфидными связями. Молекулу фибриногена удобнее рассматривать как построенную из двух одинаковых частей — (ару)2, рис. 21.13). Три пептидные цепи каждой из половин в нескольких местах соединены дисульфидными связями и ориентированы параллельно, т, е. С-концами в одну сторону. Обе половины своими К-концевыми частями соединены друг с другом также дисульфидными связями. Пептидные цепи фибриногена имеют глобулярную конформацию в месте соединения двух половин (область К-концов) и в областях С-концов. В целом молекула имеет три глобулярных домена, разделенных двумя доменами, имеющими стержневрадную форму. [c.505]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология