Калмансон

Блюменфельд Л. А., Калмансон А. Э., Спектры электронного парамагнитного резонанса биологических объектов, Влияние денатурации на спектры ЭПР облученных белков. Биофизика, 3, № 1, 87 (1958). [c.276]

Калмансон А. Э., Блю м е н ф е л ь д Л. А., О спектрах электронного парамагнитного резонанса нативных и денатурированных белков. Биофизика, 3, № 6, 735 (1958). [c.277]

Исследования, проведенные Л. А. Блюменфельдом и А. Э. Калмансоном [34, 35] спектров ЭПР свободных радикалов, образующихся после у-облучепия аминокислот, пептидов, нативных и денатурированных белков, подтвердили возможность делокализации неспаренных электронов по белковой структуре и ее тесную связь с сохранением регулярной сетки водородных связей. [c.309]

А. Э. Калмансона 71,72] к заключению о том, что в нативной белковой структуре неспаренный электрон в значительной степени делокализован по белковой структуре. Это приводит к обменному сужению, исчезновению СТС и повышению вероятности рекомбинации свободных валентностей. Было предположено также, что возможность делокализации связана с существованием в нативных белках сплошной упорядоченной сетки водородно-пептидных связей и что делокализация неспаренных электронов по этой сетке может в какой-то степени рассматриваться как движение заряда в зоне проводимости полупроводника [80. [c.188]

Весьма интересные результаты были получены А. Э. Калмансоном. Л. П. Липчиной и А. Г. Четвериковым [46, 47], исследовавшими спектры ЭПР различных семихинонных радикалов, адсорбированных на белках, нормальных и опухолевых тканях. Они показали, что после адсорбции на белковой структуре все исследованные ими семихинонные радикалы дают идентичные ферментативные сигналы. [c.215]

Шэн Пэй-чень, Блюменфельд Л. А.. Калмансон А. Э. Влияние денатурации и комплексообразования с белками на магнитные свойства иауклеи-новых кислот // Биофизика,— 1960,— 5, № 6.— С, 645—654. [c.211]

Исходя из общих соображений, следует ож идать, что-убихинон, как и другие соединения с хиноидной структурой, должен образовывать в процессе окислительно-восстановительных превращений промежуточные семихинонные свободнорадикальные формы. При исследовании митохондрий методом электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) в них действительно были обнаружены сигналы ЗПР с g-фактором, близким к 2,0, характерные для семихи-нонов [28, 29]. Однако из имеющихся" в митохондриях хи-ноидных структур только для флавинов найдены доказательства, что их свободнорадикальные формы вносят вклад в семихинонный сигнал митохондрий [30]. han e [21] при кинетических исследованиях не удалось получить каких-либо указаний на образование промежуточных свободнорадикальных форм убихинона. В работе В. М. Чумакова и и А. Э. Калмансона 3J] показано, что при некоторых специальных условиях (обработка спиртовым раствором щелочи в атмосфере аргона) в митохондриях удается наблюдать большую концентрацию семихинонной формы убихинона. Однако состояние его в обработанных таким образом препаратах может существенно отличаться от его состояния [c.136]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология