Нативный белок

Нативный белок -—=—> Денатурированный белок [c.245]

Нативный белок -> Денатурированный [c.245]

Нативный белок Развернутый белок--—. Обмен (4.8) [c.70]

Наиболее специфичная реакция на нативный белок основана на явлении белковой ошибки индикатора . [c.509]

Безошибочность свертывания цепи in vitro [94] проверяют путем сопоставления свойств нативного и ренатурированного белков в отношении биологической активности и специфичности [441]. Например, денатурированный различными способами переносчик кислорода — гемоглобин может быть вновь переведен в нативный белок, который а) имеет ту же растворимость, что и исходный белок, б) способен кристаллизоваться, в) имеет спектр поглощения, харак- [c.182]

В противоположность далеко идущему гидролизу окисленной рибонуклеазы при действии пепсина в определенных условиях на нативный белок гидролизуется только одна пептидная связь с отщеплением от С-концевого участка тетрапептида и образованием вещества, лишенного ферментной активности [8]. [c.210]

Нативный белок с н,о Денатурированный в воде белок в воде [c.119]

Нативный белок в растворе мочевины [c.119]

Недавно для фракционирования белков плазмы крови начали применять также соли тяжелых металлов, в частности соли цинка [35]. Осаждение белков большими количествами солей тяжелых металлов приводит к необратимой их денатурации, прибавление же небольших количеств солей вызывает обратимое связывание катионов белками (по всей вероятности, сульфгидрильными группами белка) с образованием осадков, из которых можно выделить нативный белок [35]. [c.177]

Принципы культивирования микроорганизмов. С момента внесения микробов (засева) в питательную среду имеет место индукция их физиологической активности, особенно — в логарифмическую и/или стационарную фазы размножения. При этом одновременно сопряженно протекают многие реакции, катализируемые иммобилизованными или свободными ферментами. В реакции, особенно — на первых этапах, нередко вовлекаются высокомолекулярные вещества с определенной конфигурацией молекул (сравнить такие источники углерода как глюкоза и крахмал или источники азота—аммония сульфат, какая-либо аминокислота и нативный белок). Поэтому следует учитывать специфику выращивания микроорганизмов. [c.378]

Хорошо известно, что именно эти взаимодействия в основном и определяют пространственную структуру белков [81]. Нативный белок существует в водной среде, и природа как бы решает оптимальную задачу — полярные аминокислоты располагаются на поверхности глобулы и взаимодействуют с водой, а неполярные — спрятаны внутрь глобулы и контактируют между собой. Аналогичная ситуация может возникнуть и в полипептидах если растворитель полярный (вода), то полярные аминокислоты стремятся оказаться снаружи в неполярных растворителях следует ожидать противоположного — неполярные аминокислоты будут стремиться оказаться на поверхности. [c.111]

Нативный белок Реактив участвует в реакции в качестве рН-индикатора 509 [c.625]

ВЫХ, размер кристалла хотя бы в одном из направлений дол кен быть не меньше 1 мм, а это значительно превышает размеры большинства белковых кристаллов, полученных обычными методами. Во-вторых, для установления структуры белка на основе данных но дифракции рентгеновских лучей необходимо исследовать не только нативный белок, но и ряд его изоморфных производных. Такие производные могут быть получены введением в белковые- [c.105]

Как уже отмечалось выше, при облучении белков в сухом состоянии (стр. 251) часть радиационного повреждения, состоящая в деструкции белковой цепи, не обязательно проявляется сразу же вследствие упорядоченной структуры молекулы. Однако при нагревании поврежденный белок коагулирует намного легче, чем нативный белок [F8], Поврежденный белок также более чувствителен к денатурации мочевиной [М28]. При дальнейшем изучении физической химии процесса тепловой коагуляции оказалось, что после облучения белок существует в различных состояниях денатурации [F36, F37]. Возможно вследствие этих обстоятельств, действие излучения зависит от физического состояния белка. Например, предварительная обработка азотным аналогом иприта увеличивает действие излучения [К41], [c.258]

Нативный белок-f-КОН — денатурированный щелочной протеинах (А) [c.158]

Таким образом, новый синтез белка в растениях сопровождается значительным расходованием сахаров, в первую очередь дисахаридов. Это дает основания считать, что сахара играют большую роль в процессе синтеза белка в растениях. При современном состоянии вопроса эта роль еще недостаточно ясна. Можно строить лишь те или иные предположения. Можно сделать допущение, что нативный белок в растениях находится в какой-то, может быть, весьма лабильной связи с сахарами. С другой стороны, можно допустить, что процесс синтеза белка сопровождается интенсивным окислением сахаров, в результате которого освобождается энергия, необходимая для активации молекул, вступающих в реакцию синтеза белка, как это было высказано в свое время А. В. Благовещенским (1936). [c.171]

Последнее дает основания считать, что сахара играют большую роль в процессе синтеза белка в растениях. Можно сделать допущение, что нативный белок в растениях находится в [c.183]

Б растениях также мало изменилось. В последующие сроки — через 48 и 96 часов — произошло значительное увеличение белкового азота, сопровождающееся параллельным уменьшением количества сахаров, в первую очередь дисахаридов. Последнее дает основание считать, что сахаря играют большую роль в процессе синтеза белка в растениях. При современном состоянии вопроса эта роль еще недостаточно ясна. Можно сделать предположение о том, что нативный белок в растениях находится в какой-то связи с сахарами. С другой стороны, можно допустить, что процесс синтеза белка в растениях сопровождается интенсивным окислением сахаров, в результате чего освобождается энергия, необходимая для активности молекул аминокислот, вовлекающихся в реакции синтеза белка. [c.56]

Известно, что метгемоглобин — нативный белок — хромопротеид, содержащий трехвалентное железо (РеЗ+), способный к обратимому восстановлению в гемоглобин (Ре2+). [c.70]

На рис. 61 представлены графики селективности сефакрилов для двух вариантов фракционирования белков нативных (глобулярных) и денатурированных, имеющих форму статистических клубков (в 6 М растворе гуанидинхлорида). Как и в случае сефадексов, линейные участки графиков лежат в более узком интервале молекулярных масс, чем вся область фракционирования. Кроме того, весьма существенно отличаются друг от друга графики для нативных и денатурированных белков. Например, легко видеть, что нативный белок с М = 100 ОООна сефакриле S-400 должен иметь K v = 0,75, а в денатурированном виде на том же S-400 он будет двигаться в соответствии с Kav = 0,42, т. е. значительно быстрее. Этого и следовало ожидать из-за различия в плотности упаковки нативных и денатурированных белков. [c.118]

Ядра Н, N. С и О лежат в плоскости из-за резонанса, а связи находятся в гране-положении. Полимеры аминокислот меньших размеров, называемые олигопептидами, образуют в растворе хаотические спирали, но белки имеют более или менее фиксированную трехмерную структуру, удерживаемую водородными связями (разд. 14.8), связями —5—5— между остатками цистинов, а также ионными и вандерваальсовыми силами. Последовательности аминокислот многих белков и полные трехмерные структуры последних были определены с помощью дифракции рентгеновских лучей (гл. 19). Один белок — рибонуклеаза — был синтезирован в лаборатории двумя различными методами. В этом случае полипептид с остатком аминокислоты свертывается в правильную спираль и дает такую же трехмерную структуру, как нативный белок. [c.601]

Т — температура максимальной стабильности, при которой ко 1станта равновесия процесса нативный белок денатурированный белок мини- [c.244]

Чтобы определить, в какие участки полипептидной цепи могут быть введены одна, две или три дисульфидных связи для стабилизации фермента без нарушения его каталитической активности, использовали компьютерное моделирование пространственной структуры ксиланазы. Были получены восемь производных ксиланазы В. ir ulans. Все они обладали более высокой термостабильностью, чем нативный фермент, и при этом три были столь же активны при 60 °С, как и нативный белок, а один, содержащий ди-сульфидную связь между N- и С-концами, был даже в два раза более активным и сохранял свыше 85% своей активности после 2-часовой инкубации при 60 °С, в то время как нативный фермент полностью утрачивал активность в этих условиях уже через 30 мин. Успех этих экспериментов показывает, что данную стратегию можно использовать для повышения термостабиль- [c.169]

Денатурация, по-видимому, характеризуется некоторым сбщим расслаблением довольно жестко закрепленных структурных отношеиий, характеризующих нативный белок. Это приводит к раскручиванию свернутых полинептидных цепей (стр. 46) с обнажением ранее замаскированных реактивных групп. Внутримолекулярные изменения структуры белковой молекулы, имеющие место при денатурации, не сопровождаются разрывом ковалентных связей и обусловлены обратимым или необратимым нарушением [c.18]

Денатурация, по-видимому, характеризуется некоторым общим paq-слаблением довольно жестко закрепленных структурных отношений, характеризующих нативный белок. Это приводит к раскручиванию свернутых 18 [c.18]

Дисперсия оптического вращения.В нативном состоянии многие белки вращают плоскость поляризации влево, причем величина удельного вращения нативных белков [а]п варьирует в преде--лах от —80 де—30°-.--(Определение удельного ращ 1шя и др у. гих величин см. в разд. 2 гл. I.) При действии на нативный белок денатурирующими агентами (мочевиной, солями гуаниди- [c.286]

Сущность процесса денатурации недостаточно еще выяснена. Предполагается, что денатурация связана с определенными структурными изменениями самой молекулы белка, протекающими без разрыва внутренних пептидных связей. Внутримолекулярные связи ослабляются, гидрофобные участки, которые были ранее спрятаны в ядре, приходят в соприкосновении с водой. Вследствие этого поверхность белковой частицы гидрофибизируется и растворимость белка понижается. Возможно, что в белке при его денатурации появляются некоторые новые радикалы, нехарактерные для природного (нативного белка). Нативный белок, состоящий из скручивающихся пептидных цепей, подчиняется каким-то еще неустановленным закономерностям. При денатурации происходит раскручивание цепей. Освобождающиеся концевые группы образуют межмолекулярные связи, вследствие чего происходит коагуляция белка. Тепловая денатурация происходит только в присутствии воды. При нагревании сухого яичного белка до 100 °С денатурации не происходит. Добавление к раствору белков некоторых веществ, например сахарозы, в значительной мере предохраняет их от денатурации. [c.361]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

Вопрос о денатурации ингибитора трипсина был рассмотрен столь детально потому, что эта денатурация представляет собой первый и до сих пор единственный пример почти полностью обратимой денатурации белка. Для большинства других белков мы пока еще не в состоянии определить ни скорости восстановления, ни постоянной равновесия (/С). Мы должны довольствоваться поэтому определением к[ — постоянной скорости денатурации. При определении к для двух различных температур мы можем вычислить Е из уравнения (8), Н] —из уравнения (9), Р — из уравнения (12) и 5 — из уравнения (13). Величины для теплот активации реакции нативный белок денатурированный белок , вычисленные этим путем, имеют тот же порядок, что и величины Нх, найденные Кунитцом [188]. Они колеблются для [c.164]

Если мы обозначим нативный белок через Н, а денатурированный через Д, то при добавлении протеолитического фермента равновесие Н Д будет сдвинуто вправо, так как ферменты расщепляют в первую очередь денатурированный белок и этим стимулируют дальнейшее превращение Н в Д [9, 10]. Возможно, что первая фаза действия фермента заключается в ускорении превращения Н Д и что фермент, таким образом, действует в качестве денатуразы. [c.363]

Оптическая активность белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот обусловлена их оптически активными компонентами — аминокислотами и сахарами, а также асимметрией их вторичной структуры, имеющей форму право- или левовинтовых спиралей. Денатурированный белок имеет конформацию беспорядочного клубка и поэтому дает оптическое вращение, отличное от того, которое дает соответствующий нативный белок, содержащий спиральные участки. Оптическое вращение растворов амилопектина, имеющего в основном неспиральное строение, отличается от оптического вращения свежеприготовленной спиральной амилозы, если проводить сравнение в пересчете на один и тот же вес глюкозы. Изменения во вторичной структуре макромолекул удается регистрировать путем измерения удельного вращения не только по всему спектру, но и при одной длине волны. Уже с давних пор известно, что белок по мере денатурации приобретает все более и более отрицательное удельное вращение. Величины [а]п для полностью денатурированных белков и беспорядочно свернутых полипептидов лелсат в интервале от —90 до —125°, тогда как удельное вращение белков в нативном состоянии составляет - -100° и больше. Изменения конформации белков, обусловленные изменением pH, также отражаются на величине удельного вращения. Все эти свойства белковых растворов известны по наблюдениям их удельного вращения при одной длине волны — как правило, при длине волны D-линии натрия. [c.435]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология