Антибиотики аминокислотные аналоги

При сравнении биологической активности грамицидина С и синтезированных пептидов было обнаружено, что наибольшей активностью из всех линейных аналогов обладает декапептид с последовательностью аминокислотных остатков природного антибиотика (табл. 22). Пентапептид и замещенный декапептид с соответствующим чередованием аминокислотных остатков оказались неактивными [688, 689]. [c.543]

Метод теоретического анализа использован для расчета пространственного строения природных пептидных антибиотиков, гормонов и их синтетических аналогов, содержащих от 5 до 30 аминокислотных остатков. На основе сопоставления теоретических и опытных данных изучены конформационные возможности олигопептидов. Для апробации физической теории структурной организации пептидов и метода расчета их конформационных возможностей использованы три способа. Первый из них связан с прямым сравнением теоретических и опытных значений геометрических параметров молекул. Во всех случаях, где такое сопоставление оказалось возможным, наблюдалось хорошее количественное согласие результатов теории и опыта. Второй способ имеет вероятностный характер и не требует для оценки достоверности результатов расчета знания экспериментальных фактов. Он основан на выборе для теоретического исследования объектов, расчет которых содержит внутренний, автономный контроль. Такими объектами могут служить пептиды, содержащие остатки цистеина, далеко расположенные друг от друга в цепи и образующие между собой дисульфидные связи. Априорное исследование ряда цистеинсодержащих пептидов, аминокислотные последовательности которых включали от 18 до 36 остатков, автоматически привело к выяснению пространственной сближенности остатков ys, отвечающей правильной системе дисульфидных связей. Наконец, третий способ проверки заключался в сопоставлении данных конформационного анализа белковых фрагментов с геометрией соответствующих участков трехмерной структуры белка, установленной с помощью рентгеноструктурного анализа. И здесь были подтверждены достоверность и высокая точность результатов априорного расчета (см. гл. 8-13). [c.588]

Аналоги, содержащие остатки а-метиламинокислот, устойчивы к протеолизу карбоксипептидазой А, химотрипсином и ренальной ацилазой (свиньи). Высокой ферментативной устойчивостью характеризуется также антибиотик аламетицин [48]. Фермент, превращающий ангиотензин [18], не ускоряет гидролиз связи между 7-м и 8-м аминокислотными остатками молекулы [ (а-Ме)РЬе ]-брадикинина (табл. 15). [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология