Катепсин ингибитор

Применение. В микроскопии в качестве ингибитора Р-глюкуронидазы [1], активатора катепсина С, кислых [2] и щелочных фосфатаз, а также в качестве субстрата для выявления оксидазы аскорбиновой кислоты [3]. [c.45]

Применение. В микроскопии в качестве ингибитора. В концентрации 110 полностью ингибирует катепсин С [Пирс, 848], ингибирует также [c.99]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве кофактора для выявления НАДФ-диафоразы (К. Ф, 1.6,99.1) эффективный ингибитор щелочной фосфатазы (К. Ф. 3.1.3.1) активатор катепсина С (К. Ф. 3.4.4.9) и аденозинтрифосфатазы, Добавление цистеина препятствует дезактивации АТФ-азы, вызываемой тиолозыми ядами, например, 4-хлорртутъбензойноп кислотой [Пирс, 374]. [c.444]

Ионы металлов. Ферменты, можно разделить на три класса ления активности которых необходимы иптактные тиольные группы (папаин, фицин и подобные им ферменты растительного происхождения некоторые катепсины). 2. Ферменты, которые ингибируются диизопропилфторфосфатом и подобными фосфор-органическпми соединениями (сериповые эстеразы, например трипсин, химотрипсин, субтилизин, холинэстераза, тромбин и т. д.). 3. Ферменты, для проявления активности которых необходима добавка иона металла или наличие прочно связанного иона металла. К ферментам класса (3) относится ряд дипептидаз, которые не удалось получить в чистом виде глицилглицин-дипептидаза [активирующее действие ионов металлов уменьщается в следующем ряду Со(П) >Л п (II) >М (11) =0>7п П), причем последний ион выступает уже в роли ингибитора] [183], глицил-ь-дипептидаза [2п( П)—фермент из мышц крысы. [c.124]

Состав образцов справа — 0,1 мг смеси ингибиторов протеаз, выделенных из картофеля (Solanum tuberosum L.), слева — 0,1 мг концентрата катепсина Е курицы. Электрофорез в 7,6%-ном разделяющем геле при pH 8,9 (см. табл. 12.6). Пробы помещены в гель образца, полимеризация которого катализировалась рибофлавином (состав геля соответствует фокусирующему гелю из табл. 12.8). Зоны детектируют окрашиванием 1%-ным раствором амидового черного (Амидошварц 10 В, Мерк, Дармштадт). [c.340]

Механизм стимуляции железом синтеза ферритинового белка не был понятен. Обнаруженная в большинстве экспериментов неспособность актиномицина D ингибировать синтезы послужила указанием на пост-транскрипционный эффект [103, 105, 107]. Железо может подавлять трансляционный ингибитор [107], может промотировать образование белковых субъединиц [103] или действовать каким-либо другим путем. Было выдвинуто предположение, что общее повышение выходов при биосинтезе происходит от стабилизации обогащенных железом молекул до их разрушения внутриклеточными ферментами [103], но этот оборот совершается слишком медленно, чтобы его можно было считать единственной причиной, в то время как in vitro катепсин D атакует ферритин и апоферритин с одинаковой скоростью [94]. [c.321]

ИзвсСтен и ряд других специфических необратимых ингибиторов цистеиновых протеаз 12682- 6841. Среди них особой эффективностью обладает соединение (IX), реагирующее с катепсином В с константой скорости г /й =2,6.10 [c.250]

Различные производные эпоксидного ингибитора цистеиновых протеаз Е- 64 были исследованы [2720,2732-27351 в отношении скорости ингибирования папаина и катепсинов В и Н. Последний реагирует с Е-64 существенно медленнее, чем первые два фермента. [Исследование различных стереоизомеров и аналогов бестатина [2717,2736,27373 показало вазкность конфигурации атома С-3 в остатке 3-амино-2-окси-4-фенилмасляной кислоты. Конфигурация остальных асимметрических атомов бестатина мало сказывается на активности. [c.256]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология