Ингибиторы щелочной фосфатазы

Применение. В микроскопии в качестве ингибитора щелочной фосфатазы и активатора АТФ-азы. В гистохимии для снятия блокады, вызванной ртутью. . (при фиксации сулемой). [c.127]

Применение. В микроскопии в качестве ингибитора Р-глюкуронидазы [1], активатора катепсина С, кислых [2] и щелочных фосфатаз, а также в качестве субстрата для выявления оксидазы аскорбиновой кислоты [3]. [c.45]

Ингибитор щелочной фосфатазы. Субстрат ДНК-зависимой РНК-полимера-зы Е. соН (К 3,8-10 М). Гидрол. фосфодиэстеразой змеиного яда. Не реагирует с гексокиназой. Переносится митохондриальной ATP/ADP-трансло-казой. Мощный ингибитор АТР-на-правляемого транспорта электронов. [c.214]

Свойства. Темно-фиолетовые, почти черные кристаллы с сине-стальным блеском. Имеют сладковато-вяжущий вкус. Растворим в холодной воде (1 16 при 20 С), легко растворим в кипящей воде (1 3). Водный раствор имеет Нейтральную реакцию. Сильный окислитель. В смеси с горючими веществами воспламеняется, горючие вещества, в свою очередь, при контакте с сухим перманганатом калия способны загораться, часто со взрывом. I Применение. В микроскопии в качестве окислителя для отбеливания срфов, для перевода гематоксилина в гематеин, для образования альдегидных групп в полисахаридной цепи и т. п. в гистохимии для выявления )иеламина методом обесцвечивания [Пирс, 854] и как ингибитор щелочной фосфатазы. [c.169]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве кофактора для выявления НАДФ-диафоразы (К. Ф, 1.6,99.1) эффективный ингибитор щелочной фосфатазы (К. Ф. 3.1.3.1) активатор катепсина С (К. Ф. 3.4.4.9) и аденозинтрифосфатазы, Добавление цистеина препятствует дезактивации АТФ-азы, вызываемой тиолозыми ядами, например, 4-хлорртутъбензойноп кислотой [Пирс, 374]. [c.444]

Свойства. Бесцветные кристаллы или белый кристаллический порошок. Растворима в разбавленных растворах щелочи, плохо растворима в воде, не растворима в большинстве органических растворителей. С большинством мнОго валентных катионов образует прочные, растворимые в воде комплексы (хелаты). Применение. В гистохимии для декальцинации по методу Фреймана [1] и в системе субстрат — нитро-ВТ-тетразолнй для выявления глутаминазы [2], Ингибитор щелочной фосфатазы и активатор аденозинтрифосфатазы [Берстон, 178], [c.458]

В тканях, крови и моче обнаружен ингибитор нуклеаторной активности коллагена в процессах кристаллизации, представленный соединением типа полифосфата. Разрушает ингибитор щелочная фосфатаза. На основании этих данных становится возможной опосредованная роль щелочной фосфатазы во внеклеточном обызвествлении. Однако новый взгляд на роль щелочной фосфатазы в кальцификации тканей разделяется далеосо не всеми исследователями. [c.207]

Ферменты, используемые в ИФА в качестве маркеров, должны отвечать ряду требований иметь высокую активность и стабильность в условиях анализа чувствительный и простой метод определения продуктов или субстратов ферментативной реакции сохранять активность и стабильность после конъюгирования с антителами быть доступным при высокой степени чистоты. Непременным условием является отсутствие фермента и его ингибиторов в исследуемых биологических жидкостях. Всем этим требованиям отвечают наиболее часто применяемые в ИФА пероксидаза и щелочная фосфатаза. [c.317]

Применение. В гистохимии и в гистологии для приготовления буферах смесей (pH = 2,2—8,0) по Мак-Илвейну [Пирс, 692] и в качестве составной части жидкости Лорха для декальцинациц с сохранением активности ферментов, в частности щелочной фосфатазы [1]. Ингибитор -глюкуронидазы [2]. [c.205]

В ферментативных реакциях самые убедительные доказательства участия механизма с координированным ионом гидроксила получены для карбоангидразы. По данным инфракрасной спектроскопии, молекула субстрата (СО2) не связана с атомом цинка, но расположена сравнительно близко от него, чтобы быть атакованной координированным гидроксильным ионом [82] (гл. 16, разд. 7). С этим механизмом согласуется зависимость активности от pH и природы разнообразных ингибиторов [ 114, 115]. Селвин [112] предложил похожий механизм для АТФ-азы митохондрий, участвующей в окислительном фосфорилировании. Он основывался на сходстве рН-зависимостей ферментативной реакции и упомянутого выще ускорения гидролиза АТФ ионами лантанидов. Однако величина р/Са для АТФ-азной реакции (примерно 7) была намного выще р/Са воды в комплексе с активирующими двухзарядными ионами. Для наилучщих активаторов М 2+, Со2+ и Ъг эта величина примерно равна соответственно 12, ---9 и 9 [87]. Селвин [112] предполагает, что кислотность комплексов может увеличиваться под влиянием положительно заряженных групп фермента, расположенных поблизости. Надо признать, что расхождение в 5 единиц pH для Mg2+ слишком велико, чтобы его можно было объяснить таким образом (необходимая для этого энергия электростатичеокого взаимодействия должна составлять примерно 7 ккал/моль). Выще говорилось о том, что ионизация свободной молекулы воды предложена в качестве объяснения перехода при pH 8,5, наблюдаемого для 2п +-содержащей щелочной фосфатазы. При этом увеличение pH приводило к уменьщению активности фермента. В силу этого можно считать, что механизм с координированным гидроксильным ионом вряд ли играет существенную роль при ферментативном гидролизе фосфатов. [c.651]

При разработке конкретного варианта ИФА перед исследователем встает проблема выбора фермента в качестве метки. Для правильного выбора следует учитывать многие факторы например, в гомогенном ИФА в исследуемом образце должны отсутствовать свободный фермент-метка, или фермент, имеющий сходную с ним специфичность, ингибиторы или активаторы фермента и т. д. Выбор фермента может быть обусловлен также и целями ИФА. Например, при одновременном анализе очень большого числа образцов, выполняемого в течение довольно длительного времени, необходимо для уменьшения ошибки анализа использовать более стабильные субстраты. Гидролитические ферменты, например щелочная фосфатаза и р- )-галактозидаза, имеют более стабильные субстраты, чем оксидоредуктазы, такие, как пероксидаза и глюкозооксндаза, поэтому последние менее предпочтительны в случае реакции с продолжительным периодом инкубации, но могут быть с успехом использованы в быстрых методах иммуно-анализа. [c.68]

Косвенным указанием на возможность изменения специфичности транскрипции при изменении степени сверхспирализации ДНК служит тот факт, что в присутствии ингибиторов ДНК-гира-зы (антибиотиков налидиксовой кислоты, новобиоцина, коумерми-цина) изменяется спектр синтезируемых белков, хотя сами по себе эти ингибиторы не влияют на процессы транскрипции или трансляции. Например, у Es heri hia oli снижается синтез около 20 белков (в том числе щелочной фосфатазы), но одновременно стимули- [c.82]

К маркерным ферментам эндоплазматического ретикулума клеток печени относят глюкозо-6-фосфатазу, многие ферменты системы переноса электронов. В других тканях обнаружены незначительные количества глюкозо-6-фосфа-тазы, в связи с чем используют другие ферменты-маркеры для определения чистоты фракции (см. табл. 1). Кроме того, при определении глюкозо-6-фосфатазы могут возникнуть артефакты из-за активности кислой и щелочной фосфатаз, для чего необходимо применять их ингибиторы (фтористые соединения, ЭДТА). [c.244]

Более сложные процессы происходят при образовании фосфатного скелета у позвоночных, у которых скелетообразующим минералом является апатит. Акцепторами кальция на первой стадии процесса минерализации у позвоночных служат анионы фосфорной кислоты, образующейся при гидролизе эфиров фосфорной кислоты под действием щелочной фосфатазы. Существенную роль на этом этапе играет также ферментативное расщепление ингибиторов процесса кальцификации, таких, как пирофосфаты и фосфонаты. Весь процесс минерализации у позвоночных находится под сложным гормональным контролем. Особо важную роль здесь играет гормон паращитовидной железы — кальциферол, но велико значение также и кортикостероидных гормонов, соматотропина (гипофизарного гормона роста), витаминов группы В и др. Первоначально откладывается аморфный фосфат кальция, который транспортируется к коллагеновым волокнам скелетных тканей при участии кислых мукополисахаридов. Сложность процессов, вовлекаемых в кальцификацию скелета у позвоночных, можно проиллюстрировать результатами опытов Г. Селье (1972), по которым у крыс, сенсибилизированных введением кальциферола, обызвестление тканей легко провоцируется инъекцией солей трехвалентных металлов, но не солей кальция. [c.122]

Анализируя действие различных активаторов и ингибиторов на мешающую ферментативную реакцию, можно попытаться выяснить, описывает ли какая-либо из приведенных выше схем эту реакцию, и какая именно. Согласно литературным данным, фосфат-ионы ингибируют ферментативную активность как щелочной фосфатазы [19], так и АМР-деаминазы [40]. Известно также, что глицерофосфат ингибирует АМР-деаминазу [41], но не щелочную фосфатазу [31]. В последнем случае субстратная специфичность такова, что при высоких концентрациях глицерофосфата действие щелочной фосфатазы на АМР пренебрежимо мало. Рис, 3.6 иллюстрирует влияние фосфата и глицерофосфата на деаминирование АМР и аденозина в тканевом адено-зиновом электроде. Видно, что при высоких концентрациях оба ингибитора резко [c.41]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология