Флавинадениндинуклеотид строение

В некоторых случаях флавиновые дегидрогеназы, подобно никотинамидным, отнимают два атома водорода непосредственно от окисляемых веществ. Такие флавиновые дегидрогеназы используют кофермент ФАД (флавинадениндинуклеотид), похожий по строению на ФМН и тоже содержащий витамин Вг [c.39]

Строение окисленной формы флавинадениндинуклеотида (FAD). [c.15]

Позднее, однако, было найдено, что простетической группой флаво протеинов является флавинадениндинуклеотид, строение которого схематически можно представить формулой Фл—Ф— —Ф—Р—Ад, где Фл — рибофлавин, Ф — фосфорная кислота, Р — рибоза. Ад — аденин [139]. Несмотря на то, что флавопро-теиР1ы являются довольно устойчивыми ферментами, их бесцветные апоферменты в свободном виде крайне лабильны и приобретают устойчивость только при соединении с простетической группой [141]. Молекулярный вес желтого фермента равен примерно 80 000 [142], и каждая молекула фермента содержит 1 молекулу флавинадениндинуклеотида. Весьма вероятно, что динуклеотид соединяется с основными группами белкового компонента посредством фосфорной кислоты. [c.302]

Флавинадениндинуклеотид (ФАД) — фермент, также регулирующий окислительно-восстановительные процессы на более высокойг биологической ступени. ФАД был выделен Варбургом в 1938 г., строение [c.236]

Существуют два основных флавиновых кофермента — флавинмононуклеотид (FMN) и флавинадениндинуклеотид (FAD). Строение этих соединений показано на схемах 8.2 и 8.3. Фла-финзависимые ферменты можно разделить на три группы в соответствии с выполняемыми ими функциями [c.190]

Позднее, в 1938 г. [369] Варбург и Христиан выделили из почек и печени овцы и лошади и дрожжей флавинадениндинуклеотид как кофактор оксидазы D-аминокислот. Структура ФАД была установлена на основании идентификации продуктов его расщепления, которыми оказались ФМН и АМФ [370, 3711. Позднее строение ФАД было доказано синтезом из серебряной соли рибофлавин-5 -фосфата и 2, 3 -изопропилиденаденозин-5 -бенз ил хлорфосфата [372]. [c.553]

Известно около 30 различных флавиновых ферментов. Некоторые из них в качестве активной группы имеют флавинмоно-нуклеотид (сокращенно ФМН)—фосфорный эфир витамина Вг, т. е. соединение азотистого основания диметилизоаллоксази-на с остатком пятиуглеродного спирта рибита и фосфорной кислоты. Однако в большинстве флавиновых ферментов активной группой служит флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФАД — соединение диметилизоаллоксазина, рибита, двух остатков фосфорной кислоты, рибозы и аденина. Строение ФМН и ФАД следующее [c.57]

Многие биологически важные соединения представлены нуклеотидами [48, 58]. К ним относятся коферменты, например нико-тинамиднуклеотиды, флавинадениндинуклеотид и кофермент А, являющиеся сложными производными АМФ. Коферменты ури-диннуклеотидного строения [29] принимают участие в превращениях сахаров, ЦТФ имеет значение при биосинтезе фосфолипидов [30], а ГТФ участвует в биосинтезе белков (стр. 267) и аденина (стр. 176). [c.25]

Коферментами многих аэробных и некоторых анаэробных оксидоре-дуктаз являются флавинадениндинуклеотид (ФАД) и, реже, флавинмононуклеотид (ФМН), в основе которых лежит молекула рибофлавина (витамина В2). Забирая и отдавая водород, витаминная часть этих коферментов (полное строение см. стр. 780) следуюш,им образом изменяет свою структуру [c.751]

Рис. 4.16. Строение одной из простетических групп — флавинадениндинуклеотида (ФАД). ФАД представляет собой динуклеотид, образованный в результате соединения двух нуклеотидов. Нуклеотид состоит из сахара, основания и фосфата. В данном случае нуклеотиды представлены флавинмононуклеотидом (ФМН) и аденозинмо-нофосфатом (АМФ). Обратите внимание, что в состав одного из нуклеотидов (ФМН) входит рибофлавин (витамин В2). Этот витамин, следовательно, лжен содержаться в рационе.

Первый синтез флавинадениндинуклеотида, подтверждавший его строение, был осуществлен А. Тоддом с сотр. путем конденсации серебряной соли флавинмонофосфата I с производным аденозин-5 -монофосфата II [c.257]

Глутатионредуктаза состоит из двух одинаковых субъединиц с молекулярной массой каждой 50—55 тысяч полость между ними в ходе реакции занимает глутатион. Субъединицы содержат по 4 структурных домена, па одном конце которого расположен остаток флавинадениндинуклеотида, на другом NAD(P)H- bh-зывающие з частки. Наиболее полно изучено строение глутатионредуктазы эритроцитов человека, субъединица которой состоит из 478 аминокислотных остатков и содержит по 30 % а-спиралей и -структур. [c.264]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология