Флавиновые коферменты

Рис. 7.7. Механизм окисления фенола флавиновым коферментом [297,].

ФЛАВИНОВЫЕ КОФЕРМЕНТЫ, коферментные фор- [c.623]

Витамин В , известный также под названием рибофлавин, по своей биологической роли похож на тиамин, поскольку самостоятельно в биохимических процессах не участвует (так как это делает, например, витамин А), а в качестве предшественника формирует флавиновые коферменты и ферменты [c.275]

Никотинамидные коферменты обычно можно отделить от соответствующих апоферментов без существенных осложнений, однако флавиновые коферменты (11) гораздо более прочно связаны со своими апоферментами и часто могут быть удалены лишь после существенной денатурации. Флавопротеины катализируют широкий набор реакций дегидрогенизации, например восстановление NAD+, окисление пуринов, таких как ксантин, окисление амино- [c.135]

СТРОЕНИЕ И ВЫДЕЛЕНИЕ ФЛАВИНОВЫХ КОФЕРМЕНТОВ [c.552]

Оксидазы — ферменты, катализирующие перенос водорода от субстрата к молекуле кислорода. Для этого обычно требуется флавиновый кофермент FAD. В зависимости от специфичности фермента конечным продуктом может быть вода или пероксид водорода. [c.399]

И последнее давайте обсудим возможность другого механизма функционирования ЫАО+, не включающего перенос гидрид-иона. Так, Гамильтон считает, что если в дегидрогеназных реакциях происходит процесс непосредственного переноса гидридного иона, то этот процесс является уникальным в биологии, так как более благоприятен перенос протона [279]. Однако различить эти две возможности нелегко. В общем, проще сказать, что реакция восстановления аналогична переносу двух электронов, чем постулировать сун1,ествование гидрид-иона. К этой проблеме мы еще вернемся в разд. 7.1.3 в связи с флавиновым коферментом. [c.406]

Существуют два основных флавиновых кофермента — флавинмононуклеотид (FMN) и флавинадениндинуклеотид (FAD). Строение этих соединений показано на схемах 8.2 и 8.3. Фла-финзависимые ферменты можно разделить на три группы в соответствии с выполняемыми ими функциями [c.190]

Для осуществления механизма ППК необходимо образование ковалентного соединения между флавиновым коферментом и субстратом для того, чтобы стал возможным перенос электронов от одной молекулы к другой. Поскольку это ионная реакция, то молекула флавина должна иметь электрофильный центр, легко атакуемый нуклеофильным субстратом. При исследовании флавино-вого ядра обнаружены четыре центра, способных подвергаться атаке, среди которых положение 4а, по-видимому, является наиболее электрофильным. Действительно, реакционноспособность возрастает в какой-то степени благодаря индуктивному эффекту прилегающих амидной и амидиновой групп. [c.414]

Ковалентно связанные и другие модифицированные флавиновые коферменты [c.259]

Изучение алкилированных производных показало, что флавиновые радикалы типа (23) имеют синюю окраску (А, акс a 580 нм) и относительно стабильны, в то время как радикалы типа (24) — красного цвета (Хмакс 470 нм) и нестабильны. Предполагается, что одно- и двухэлектронные переносы могут включаться и выключаться в флавопротеинах посредством образования строго направленных водородных связей между ферментом и флавиновым коферментом. Если такая связь включает N-5, происходит стабилизация радикала и подавление двухэлектронного [c.593]

В большинстве случаев имеет место очень прочное связывание флавинового кофермента с апоферментом, равновесная константа диссоциации схема (24) составляет около 10 — 10- моль-л , однако кофермент может быть удален при денатурации белка обычными методами. [c.595]

Известны также случаи, когда флавиновый кофермент соединен с белком ковалентной связью сравни (27) . Первым из таких коферментов был изучен флавин сукцинатдегидрогеназы. [c.595]

Во флавиновых коферментах (ФАД или ФМН), активной частью молекул которых является изоаллоксазиновое кольцо, в результате восстановления чаще всего наблюдается присоединение 2 протонов и 2 электронов одновременно [c.308]

Рибофлавин-5 -фосфат, флавинмононуклеотид, является коферментом и в соединении со специфическим белком в виде соответствующих ферментов катализирует окислительно-восстановительные реакции обмена веществ (см. флавиновые коферменты). [c.509]

СИНТЕЗ ФЛАВИНОВЫХ КОФЕРМЕНТОВ [c.553]

Годдарт [297] предложил другой механизм гидроксилирования фенольных соединений при этом он попытался показать, каким образом флавиновые коферменты осуществляют такое окисление. Построение выполнено теоретически и основано па применении волновых функций, квантовой механики и обобщенной теории валентных связей к биологическим проблемам. [c.425]

Его эмпирическая формула J-H2lN409P температура плавления 215° С [а] )=-Н44,5° (в соляной кислоте). В воде растворим в 200 раз более, чем рибофлавин. Его спектр поглощения (в воде) имеет максимумы при длине волны 442 372 268 222 нм. Применяется для внутривенной инъекции в медицинской практике [24]. Синтез РМФ см. стр. 132. Из наиболее сложных флавиновых коферментов следует отметить рибофлавинадениннуклео-тид, представляющий собой соединение пирофосфатной связью фосс юрного эфира рибофлавина и фосфорного эфира аденин-М-рибозида (адениловой кислоты). Он входит в состав желтого окислительного фермента, диафора-зы II. Строение кофермента доказано синтезом его из аденозин-5-фосфата [c.109]

Флавиновые ферменты катализируют реакции дегидрирования различных соединений в животном организме, как, например а-аминокислот в а-кетокислоты [8], альдегидов — в карбоновые кислоты [26], глюкозы — в глюконовую кислоту [27]. Флавиновые ферменты обладают высоким окислительно-восстановительным потенциалом благодаря их способности присоединять электроны с превращением в восстановленную форму фла-вина. Присоединенные электроны флавины передают соответствующим акцепторам, окисляясь в исходную форму. Из флавиновых коферментов широкое применение имеет рибофлавин-5"-фосфорный (рибофлавинмононуклеотид) и его натриевая соль. [c.110]

Б. содержатся в дрожжах, молочной сыворотке, яичном белке, печени, рыбе, бобовых растениях. Из органов животных и разл. растений Б. вьщеляют адсорбцией с помощью фуллеровой земли и экстракцией пиридином. К группе Б. относятся рибофлавин и мн. флавиновые коферменты. [c.275]

Часто К. прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие К. наз. простетич. группой). В этом случае К. обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких К.-флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5 -фосфат (см. Витамин fi ). Легко диссоциирующие К.-обычно К.-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые К., напр. НАД (никотинамидадениидинуклеотид см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. [c.488]

Биол. роль P. определяется его участием в качестве предшественника коферментов (т. наз. флавиновых коферментов)-флавинадениндинуклеотида (ФАД, FAD ф-ла 1в) флавинмононуклеотида, или рибофлавин-5 -фосфа-та (ФМН, FMN Ьг) 8а-(3-К-Ь-гистидил)- и 8о-(5-Ь-цистен-нил)флавинадениндииуклеотида (соотв. ф-лы 1д и 1е). Этн коферменты (гл. обр. ФАД) входят в большое число важнейших окислит.-восстановит. ферментов (флавиновые ферменты, флавиновые оксидоредуктазы, или флавопротеиды). [c.266]

Еще менее ясна картина в случае флавиновых коферментов FAD и рибофлавинфосфата. Однако, каков бы ни был истинный механизм реакции, удобно классифицировать большинство актов метаболического переноса водорода с позиции переноса гипотетического гидрид-иона. Гидрид-ион можно считать нуклеофилом, который может присоединяться к двойным связям или отщепляться от субстратов в реакциях тех типов, которые уже были рассмотрены и которые перечисляются в табл. 8-3. Хотя все реакции представлены в направлении восстановления, многие из них являются обратимыми, а некоторые обычно протекают в направлении, противоположном тому, которое представлено в таблице. [c.238]

Флавиновые коферменты — ФМН, ФАД и 8а-замещенные ФАД — легко присоединяют водород (протон и электрон) по положениям I-N и 5-N изоаллоксазинового цикла, отщепляя его, как правило, от восстановленных форм никотинамидных коферментов (НАД-Н и НАДФ-Н) нли в некоторых случаях] непосредственно от субстрата — донора водорода. При восстановлении флавиновых коферментов образуются промежуточные окрашенные семихиноидные формы и затем, с присоединением всего двух электронов и двух протонов, — бесцветные дигидросоединения дигидро-ФМН и диги-дро-ФАД (ФМН-Н2 и ФАД-На), обратимо окисляющиеся кислородом [c.550]

Обычно флавиновые коферменты прочно связаны с белками и совершают обороты между восстановленным и окисленным состояниями, оставаясь прикрепленными к одной и той же молекуле белка. Что определяет восстановительный потенциал флавина в таком флавопро-теиде Окислительно-восстановительный потенциал свободного кофермента зависит от структур окисленной и восстановленной форм соответствующей пары. Молекулы как рибофлавина, так и пиридиннуклеотидов содержат ароматические кольцевые системы, которые стабилизируются резонансом. При восстановлении этот резонанс частично (но не полностью) утрачивается. Величина Е° зависит от степени резонанс-ности окисленной и восстановленной форм и от любых факторов, предпочтительно стабилизирующих одну из этих форм. Структуры этих коферментов приспособлены к тому, чтобы обеспечить значения Е°, оптимальные для осуществления биологических функций. [c.256]

Различия в относительной прочности связывания окисленной и восстановленной форм флавиновых коферментов с белком оказывают отчетливо выраженное сильное влияние на восстановительный потенциал. Если окисленная форма связывается слабо, а восстановленная — сильно, то по сравнению со свободным коферментом связанный флавин будет больше стремиться к переходу в восстановленную форму. В результате восстановительный потенциал Е° будет менее отрицательным, чем для свободной пары флавин/дигидрофлавин. И наоборот, если окисленная форма флавина связывается белком более прочно, чем восстановленная форма, величина будет более отрицательной и флавопротеид будет менее сильным окислителем, чем свободный рибофлавин. Фактически величины Е° (рН7) флавопротеидов охватывают необычайно широкую зону — от—0,49 до -Ь0,19 В. [c.256]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Имеются два флавиновых кофермента, называемых обычно флавинмононуклеотидом FMN (12) и флавинадениндинуклеоти-дом FAD (13). Эта номенклатура неверна, поскольку FMN — не нуклеотид, а FAD — не динуклеотид. Более подходящими названиями были бы флавинмонофосфат и флавинадениндифосфат, и хотелось бы надеяться, что принятые сокращения FMN и FAD вскоре будут изменены. В этих названиях термин флавин [c.588]

Аналогично, ранний метод синтеза FAD, описанный Тоддом и сотр. [24] и включающий конденсацию защищенного аденозин-бензилхлорфосфата с таллиевой солью рибофлавин-5 -фосфата с последующим удалением защитных групп, был модифицирован и улучшен в работах нескольких групп исследователей. Наиболее известным является метод Моффата и Кораны [25], заключающийся в конденсации рибофлавин-5 -фосфата с аденозин-5 -ами-дофосфатом схема (15) . Этими авторами описана также удобная методика хроматографического разделения флавиновых коферментов на анионообменной целлюлозе. [c.590]

Объектом интенсивного изучения была природа взаимодействия между флавиновым коферментом и субстратом [20, 29, 30]. В настоящее время преобладает мнение об образовании ковалентного интермедиата. Вопрос о точной структуре такого интермедиата все еще остается открытым, однако наиболее вероятной является атака образующимся из субстрата карбанионом [32] флавохинона (21), в результате которой возникает 4а,5-дигидрофлавиновое производное (25). Перенос пары электронов достигается, таким образом, посредством образования ковалентного интермедиата, который затем распадается на флавогидрохинон (22) и окисленный субстрат. На схемах (22), (23) представлена типичная реакция дегидрогенизации. [c.594]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Использование клетками кислорода открывает возможности для более полного окисления субстратов. В аэробных условиях продукты бескислородного окисления становятся субстратами цикла трикарбоновых кислот (см. главу 10), в ходе которого образуются восстановленные дыхательные переносчики НАДФН, НАДН и флавиновые коферменты. Способность НАД и НАДФ играть роль промежуточного переносчика водорода связана с наличием в их структуре амида никотиновой кислоты. Прп взаимодействии этих кофакторов с атомами водорода имеет место обратимое гидрирование (присоединение атомов водорода) [c.307]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология